Pepsyna: co to jest, cechy i funkcje

Człowiek i reszta zwierząt są systemami otwartymi, ponieważ do uzyskania energii potrzebujemy połykania materii organicznej. 50% naszej diety składa się z węglowodanów, 30% tłuszczu i 10-15% białka.

Wszystkie te makroskładniki są rozkładane przez hydrolizę na małe biocząsteczki., które przechodzą przez błonę komórkową komórek i są utleniane w środowisku mitochondrialnym w celu uzyskania energii dla wszystkich tkanek i reakcji niezbędnych do życia.

Trawienie, znane jako proces, w którym żywność jest przekształcana w układzie pokarmowym w a substancja, którą organizm przyswaja, jest niezbędna, aby żywność została ostatecznie przekształcona w energię i ciepło metaboliczny. W tym celu pokarm spożywany jest przez usta, poddawany serii zmian mechanicznych i chemicznych, transportowane do żołądka, następnie do jelit, a na końcu odpady są wyrzucane do pożywki w postaci kał.

Ten ogólny proces opisuje przejście pokarmu przez układ pokarmowy w niezwykle krótki sposób, ale może być podkreślić, że każdy z tych odcinków układu charakteryzuje się szeregiem reakcji chemicznych i fizycznych o dużej zainteresowanie. Dziś opowiem Ci wszystko o

pepsyna, jeden z tych enzymów niezbędnych do zrozumienia trawienia na poziomie żołądka gas.

• Powiązany artykuł: "Układ trawienny: anatomia, części i funkcjonowanie"

Co to jest pepsyna?

Przede wszystkim należy zauważyć, że pepsyna jest endopeptydazą, czyli enzymem, który rozkłada białka otrzymane w diecie na mniejsze peptydy. Tego typu cząsteczki enzymatyczne zrywają wiązania peptydowe między aminokwasami w łańcuchu białkowym, zgodnie z szeregiem bardzo szczegółowych wytycznych. Pepsyna nie jest jedyną endopeptydazą odpowiedzialną za trawienie, ponieważ w tej grupie wyróżniają się również m.in. trypsyna, chymotrypsyna, elastaza czy termolizyna.

Pomimo różnorodności endopeptydaz w środowisku żołądka, pepsyna jest uważana za jedną z najważniejszych, obok trypsyny i chymotrypsyny.. Ponadto jego środowisko działania jest bardzo jasne i ograniczone: działa najlepiej między pH 1,5 a 2, dokładnie idealnymi warunkami dla żołądka. Po dotarciu do części dwunastnicy (o pH 6), enzym ten ulega dezaktywacji, a jego funkcjonalność dobiega końca (chociaż zachowuje swoją trójwymiarową konformację do pH 8).

W każdym razie konieczne jest wyjaśnienie, że trawienie białka trwa również na poziomie jelitowym, ze względu na działanie enzymów trzustkowych, takich jak trypsyna, chymotrypsyna, elastaza i karboksypeptydaza. Tak więc, pomimo swojej niezbędności, pepsyna nie jest niezbędna do życia: jeśli tego enzymu brakuje, inni mogą z mniejszym lub większym wysiłkiem zająć się metabolizmem białka.

Ciekawie, aktywność enzymatyczna pepsyny i innych enzymów mogłaby samoczynnie degradować własną tkankę organizmu, gdyby nie istniały mechanizmy zapobiegawcze jasne i skuteczne. Na szczęście bariera śluzowa żołądka wydziela substancję podobną do wodorowęglanu śluzu, która nadaje ścianie żołądka prawie obojętne pH i dezaktywuje pepsynę. Sam żołądek musi chronić się przed zachodzącą w nim aktywnością enzymatyczną, choć wydaje się to sprzeczne z intuicją.

Synteza pepsyny

Pepsyna jest syntetyzowana w żołądku, jak sugerowaliśmy w poprzednich wierszach. Tak czy inaczej, komórki żołądka (główne komórki gruczołów żołądkowych) nie wydzielają samej pepsyny, ale pepsynogen. Związek ten jest nieaktywnym zymogenem lub proenzymem, zawierającym 44 „dodatkowe” aminokwasy w porównaniu z rzeczywistym enzymem.

Gastryna, hormon wydzielany przez komórki G aparatu żołądkowego, stymuluje wydzielanie pepsynogen i kwas solny, które tworzą w komorze bardzo kwaśne środowisko pH żołądek. Kiedy pepsynogen wchodzi w kontakt z tym konglomeratem kwasów, przechodzi reakcję autokatalityczną, w której jest uwalniany z „ogona” aminokwasów, które utrzymywały go w stanie nieaktywnym. Tak więc, dzięki obecności kwasów żołądkowych, pepsynogen przekształca się w jego aktywną odmianę pepsyny, która może zacząć rozkładać białka na mniejsze cząsteczki.

Ponadto należy podkreślić, że pepsynogen jest syntetyzowany dzięki instrukcjom obecnym w genach, czyli, chromosomy wewnątrz komórek. U ludzi istnieją 3 różne geny, które kodują tę samą formę pepsynogenu A: PGA3, PGA4 i PGA5. Wszystkie mają kierunki syntezy zymogenu, który następnie poprzez stymulację kwasów żołądkowych przekształcany jest w enzym.

Z drugiej strony, niektóre związki (takie jak pepstatyna) są zdolne do hamowania pepsyny w bardzo niskich stężeniach. Pepstatyna została po raz pierwszy wyizolowana z kultur promieniowców, ale niewiele więcej wiadomo na jej temat poza jej aktywnością jako proteazą.

• Możesz być zainteresowany: „Tabela aminokwasów: funkcje, rodzaje i cechy”

Funkcja pepsyny

W tym miejscu należy podkreślić, że Pepsyna jest przeznaczona do rozkładania białek, ale będąc złożony z aminokwasów, enzym ten jest również białkiem samym w sobie. Aminokwasy są podstawową jednostką każdego białka, ponieważ są połączone w określonej kolejności wiązaniami peptydowymi do powstania peptydów (mniej niż 10 aminokwasów), polipeptydów (10 do 50 aminokwasów) i białek (więcej niż 50 aminokwasy).

Ze swojej strony pepsyna „przecina” łańcuch białkowy, który ma być degradowany na poziomie aminokwasów leucyny (leu) fenyloalanina (phe), tryptofan (trp) lub tyrozyna (tyr), chyba że jeden z nich jest poprzedzony proliną (zawodowiec). Pamiętamy, że jest to endopeptydaza, co oznacza, że ​​tnie „wewnątrz” (między aminokwasami, które nie są częścią sekcji białka końcowego).

Białka stanowią tylko 10-15% naszej diety (bo węglowodany są najbogatszym źródłem energii), ale te stanowią 50% suchej masy prawie wszystkich tkanek biologicznych, ponieważ nie ma procesu metabolicznego, który nie zależy w jakiś sposób od one. Dlatego tak ważna jest pepsyna i pozostałe enzymy degradujące białka: nie tylko do pozyskiwania energii, ale do integracji aminokwasów w tkankach biologicznych, takich jak mięśnie i skóra.

Rola pepsyny w patologiach

Jak każdy element ludzkiego ciała, pepsyna może zawieść lub wykonywać czynności w czasie, gdy nie jest to konieczne, co prowadzi do patologii. W tym przypadku ten i inne enzymy odgrywają zasadniczą rolę w: rozwój objawów refluksu krtaniowo-gardłowego (LPR) i refluksu żołądkowo-przełykowego (GERD).

Osoba z osłabionym dolnym zwieraczem przełyku (LES) może doświadczać tych stanów, ponieważ bolus pokarmowy zmieszany z sokami żołądkowymi cofa się do przełyku, jeśli środowisko żołądek. Powoduje to, że kwasy, pepsyna i inne enzymy przemieszczają się wstecz przez rurkę przełykową, docierając nawet do krtani, a w najgorszych przypadkach do środowiska płuc.

Aby jeszcze bardziej skomplikować sprawy, pacjenci z LPR mają lokalną wrażliwość nerwową zmienione, więc nie mogą reagować kaszlem i rzężeniem na obecność kwasu w środowisku krtani. Będąc w aktywnej formie i nie będąc wydalanym, pepsyna zaczyna rozkładać tkanki krtani, powodując przewlekłą dysfagię (niemożność przełykania), szorstki głos i powtarzający się kaszel. Im bardziej pepsyna styka się ze środowiskiem krtani, tym większe jest uszkodzenie.

Wznawianie

Jak być może zauważyłeś, pepsyna jest bardzo interesującym enzymem na poziomie fizjologicznym, ponieważ jest samoczynnie aktywowana przez sam z kwaśnym środowiskiem żołądka, a jego funkcjonalność jest regulowana w sposób całkowicie zależny od pH środowiskowy. Jeśli pH jest utrzymywane między 1,5 a 2, enzym pozostaje w swojej aktywnej formie i spełnia swoje zadanie. Gdy ta wartość się zmienia, zachowuje swoją trójwymiarową konformację, ale nie rozkłada białek, jak to ma miejsce w żołądku.

Dzięki pepsynie i wielu innym biocząsteczkom o charakterze enzymatycznym człowiek może się zmieniać białka, które zużywamy w postaci energii, a przede wszystkim aminokwasów przydatnych do tworzenia i naprawy tkanki. Oczywiście jest dla nas jasne, że bez naszego wewnętrznego metabolizmu jesteśmy niczym.