Kare endoplasmaatiline retikulum: määratlus, omadused ja funktsioonid

Endoplasmaatiline retikulum on rakuline organ, mis koosneb omavahel ühendatud membraanidest. Need membraanid on pidevad raku keskme, rakutuuma omadega.

Endoplasmaatilist võrku on kahte tüüpi: üks, mida nimetatakse karedaks, mille membraanid moodustavad lamestatud tsisternid ja sellega seotud ribosoomidega ning teine, mida nimetatakse siledaks, mis on organiseeritud membraanidega, moodustades tuubuleid ilma ribosoomid.

Selles artiklis räägime karmist endoplasmaatilisest retikulumist, mis on selle osad ja funktsioonid.

• Seotud artikkel: "Inimkeha peamised rakutüübid

Mis on kare endoplasmaatiline retikulum?

See organell lisaks karedale endoplasmaatilisele retikulumile saab teisi nimesid: granuleeritud endoplasmaatiline retikulum, ergastoplasma või kare endoplasmaatiline retikulum. Seda organelli võib leida ainult aastal eukarüootsed rakud.

Struktuurselt seda iseloomustab see, et seda moodustavad rida kanaleid, lamestatud kotte ja tsisternid, mis on jaotunud kogu raku keskele, tsütoplasmasse.

Nendesse lamestatud kottidesse sisestatakse erinevatest peptiididest valmistatud ahelad, millega moodustuvad keerulised valgud. Need samad valgud rändavad raku teistesse osadesse, näiteks Golgi aparaati ja siledat endoplasmaatilist retikulumit.

Selle organelli moodustavate kotikeste ümber on arvukalt ribosoome nendega seotud. Need struktuurid on vesiikulid, mis võivad sisaldada valke ja muid aineid. Need ribosoomid annavad sellele mikroskoobi all vaadates karmi välimuse.

Selle struktuuri peamine ülesanne on sünteesida valke, mis on mõeldud erinevatele raku osi mitme funktsiooni täitmiseks, lisaks nende struktuurse kvaliteedi kontrollimisele ja funktsionaalne.

Funktsioonid

Need on töötlemata endoplasmaatilise retikulumi põhifunktsioonid.

1. Valkude süntees

Karedal endoplasmaatilisel retikulumil on organismi ellujäämise seisukohast ülitähtis funktsioon: valkude sünteesimine.

Need valgud võivad täita mitmeid funktsioone, olgu need siis struktuursed, moodustades osa teistest organellidest, toimides hormoonide, ensüümide või transpordiainetena. Nii et nende valkude sihtkoht võib olla rakus, kus need on sünteesitud, moodustades rakukihi või minnes selle raku välisküljele.

Enamik valke, mis on osa raku organellidest, pärinevad endoplasmaatilise retikulumi ribosoomidest. See süntees jõuab viimase faasini töötlemata endoplasmaatilises võrgus.

Protsess algab siis, kui messenger ribonukleiinhape (mRNA) kinnitatakse väikesele ribosomaalsele üksusele ja seejärel suurele. Nii algab tõlkeks nimetatud protsess.

Esimene asi, mis tõlgitakse, on nukleotiidjärjestus, mis sünteesib umbes 70 aminohappest koosneva ahela. Seda ahelat nimetatakse signaalpeptiidiks. Selle signaalpeptiidi äratundmise eest vastutab molekul, nimega SRP (järjestuse tuvastamise osake), mis aeglustab translatsiooniprotsessi.

Kahe ribosomaalse subühiku - mRNA, signaalpeptiidi ja SRP - moodustatud struktuur liigub läbi tsütosooli, kuni jõuab karmi endoplasmaatilise retikulaadi seinani.

Spetsiaalse valgu kaudu, mida nimetatakse translokaatoriks, membraanis moodustub kanal, mille kaudu moodustunud struktuuri peptiidosa läbib. Signaalpeptiid seondub translokaatoriga, ülejäänud peptiidahel tõlgitakse järk-järgult ja viiakse retikulumi.

Ensüüm, mida nimetatakse peptidaasiks, lõhub signaalpeptiidi ülejäänud aminohappeahelast, jättes selle vaba ahela organelli sisse.

Kui süntees on lõpule viidud, aminohapete ahel omandab kolmemõõtmelise struktuuri, mis on tüüpiline täisvalgule, ja see voldib.

• Võite olla huvitatud: "20 tüüpi valke ja nende funktsioone kehas"

2. QA

Kare endoplasmaatiline retikulum täidab elundite hea funktsioneerimise põhifunktsiooni. See organell mängib olulist rolli defektsete valkude tuvastamisel või mis ei pruugi kehale kasulik olla.

Protsess algab siis, kui avastatakse valk, mis on sünteesimise ajal valesti kokku pandud. Selle protsessi faasi eest vastutavad ensüümid on glükosüültransferaaside rühm.

Glükosüültransferaas lisab defektsele valgule glükoosi, täpsemalt selle oligosahhariidahelas. Selle eesmärk on, et saatja, täpsemalt kalneksiin, tunneks ära selle glükoosi valku ja tuvastage see halvasti moodustunud valguna, nii et see viib selle tagasi oma päritolukohta, nii et see oleks hea volditud.

See protsess toimub mitu korda. Juhul, kui parandust ei tehta sel viisil, läbitakse järgmine etapp.

Valk suunatakse proteasoomiks nimetatud ossa, kus see laguneb. Selles kohas töötavad mitut tüüpi ensüümid, mis lagundavad defektse valgu aminohapeteks, mida saab ringlusse võtta, moodustades uue, hästi volditud valgu.

See kvaliteedikontrolli funktsioon ja sünteesitava tuvastamine, mis ei ole kasulik või mis võib osutuda isegi rakule mürgiseks, täidab väga olulist hügieenilist funktsiooni.

Seega saab rakk hoolitseda tagada, et hästi moodustunud valgud jõuaksid küpsemispunkti, kus nad on funktsionaalsed, samas kui need, mida ei visata ega taaskasutata.

Ergastoplasma sordid

Sõltuvalt rakust, milles see asub, on sellel organellil erinevad struktuursed omadused ja on ka võimalik, et ta saab teise nime.

Sekretoorsetes rakkudes on töötlemata endoplasma võrk avaldub arvukate paralleelselt paigutatud ja üksteisest vähe eraldatud ahelate või kottide kujul, piisavalt, et saaksid moodustuda vesiikulid, millega ained sünteesitakse.

Närvisüsteemis nimetatakse seda organelli Nissli kehadeks, mis ilmuvad laialdaselt eraldatud tsisternide kujul, kus tsütosoolis on palju vabu ribosoome. Mõned neuronid, hoolimata selle organelli olemasolust, sünteesivad vaevu valke.

Bibliograafilised viited:

• Inglise, A. R., Zurek, N., Voeltz, G. K. (2009). Perifeerse ER struktuur ja funktsioon. Praegune arvamus rakubioloogias, 21,: 506-602.
• Daleke D. L. (2007). Fosfolipiidsed flipaasid. Bioloogilise keemia ajakiri. 282, 821-825.
• Nixon-Abell J, Obara, C. J., Weig V. A., Li D., Legant W. R., Xu C. S., Pasolli H. A., Harvey K., Hess H. F., Betzig E., Blackstone C., Lippincott-Schwartz3 J. (2016). Suurenenud aegruumiline eraldusvõime paljastab perifeerses ER-is väga dünaamilised tihedad torukujulised maatriksid. Teadus. 354, 3928-2.