뉴런 세포골격: 부분과 기능

세포 골격은 모든 진핵 세포의 3차원 구조이므로 뉴런에서 찾을 수 있습니다.

다른 체세포와 크게 다르지 않지만, 뉴런의 세포골격은 자체적으로 몇 가지 특성을 가지고 있습니다., 알츠하이머 병의 경우와 같이 결함이 있을 때 중요할 뿐만 아니라.

다음으로 우리는 이 구조를 구성하는 세 가지 유형의 필라멘트, 나머지 세포골격에 대한 특성 및 알츠하이머 병에 미치는 영향을 볼 것입니다.

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뉴런의 세포골격

세포 골격은 진핵 세포의 정의 요소 중 하나입니다, 즉, 동물 및 식물 세포에서 관찰될 수 있는 구조인 정의된 핵을 갖는 것들이다. 이 구조는 본질적으로 세포소기관이 지지되는 내부 스캐폴드이며 세포질과 리소좀과 같이 그 안에서 발견되는 소포를 구성합니다.

뉴런은 다른 사람들과 연결을 형성하고 구성하는 데 특화된 진핵 세포입니다. 신경계 및 다른 진핵 세포와 마찬가지로 뉴런은 세포골격. 뉴런의 세포골격은 구조적으로 보면 미세소관, 중간섬유, 액틴섬유를 가지고 있는 다른 세포와 크게 다르지 않다.

아래에서 우리는 뉴런의 세포 골격이 다른 체세포의 세포 골격과 어떻게 다른지 지정하는 이 세 가지 유형의 필라멘트 또는 튜브를 각각 볼 것입니다.

미세소관

뉴런의 미세소관은 신체의 다른 세포에서 발견되는 미세소관과 크게 다르지 않습니다. 주요 구조는 50kDa 튜불린 소단위 중합체로 구성됩니다., 이것은 직경이 25나노미터인 속이 빈 관을 형성하는 방식으로 나사로 조여져 있습니다.

튜불린에는 알파와 베타의 두 가지 유형이 있습니다. 둘 다 서열 유사성이 40%에 가까운 서로 크게 다르지 않은 단백질입니다. 측면으로 함께 모여 미세 소관을 형성하는 원형 필라멘트의 형성을 통해 속이 빈 튜브를 구성하는 것은 이러한 단백질입니다.

튜불린은 중요한 물질이기 때문에 그것의 이량체는 구아노신 삼인산(GTP)의 두 분자를 연결하는 역할을 합니다., 이러한 동일한 분자에 대해 효소 활성을 수행하는 능력을 갖는 이량체. 이 GTPase 활성을 통해 형성(조립) 및 분해(분해)에 관여합니다. 미세소관 자체의 유연성과 세포골격 구조를 수정할 수 있는 능력을 제공합니다.

축삭 미세소관과 수상돌기는 세포체와 연속적이지 않습니다., 또한 가시적인 MTOC(미세소관 조직화 센터)와 관련이 없습니다. 축삭 미세소관은 길이가 100μm일 수 있지만 극성이 균일합니다. 대조적으로, 수상돌기의 미세소관은 더 짧고 혼합 극성을 나타내며 미세소관의 50%만이 세포체의 말단을 향하고 있습니다.

뉴런의 미세소관은 다른 세포에서 볼 수 있는 동일한 구성 요소로 구성되어 있지만 몇 가지 차이점이 있을 수 있습니다. 뇌의 미세소관에는 다양한 동형의 튜불린과 그와 관련된 다양한 단백질이 있습니다. 또 뭔데, 미세소관 구성은 뉴런 내의 위치에 따라 다릅니다., 좋아요 축삭 파도 수상 돌기. 이것은 뇌의 미세소관이 뉴런이 제공하는 독특한 환경에 따라 다른 작업을 전문으로 할 수 있음을 시사합니다.

중간 필라멘트

미세소관과 마찬가지로 중간 필라멘트는 다른 세포와 마찬가지로 신경 세포 구조의 구성 요소입니다. 이들 필라멘트 세포의 특이성 정도를 결정하는 데 매우 흥미로운 역할을 합니다., 세포 분화의 마커로 사용되는 것 외에도. 외관상 이 필라멘트는 로프와 비슷합니다.

신체에는 I에서 V로 정렬된 최대 5가지 유형의 중간 필라멘트가 있으며 그 중 일부는 뉴런에서 찾을 수 있습니다.

유형 I 및 II 중간 필라멘트는 본질적으로 케라틴이며 신체의 상피 세포와 다양한 조합으로 발견될 수 있습니다.. 대조적으로, 유형 III 세포는 신경교 세포 또는 전구체와 같이 덜 분화된 세포에서 발견될 수 있습니다. 평활근 조직과 성상교세포와 같이 더 많이 형성된 세포에서도 볼 수 있지만 성숙한.

유형 IV 중간 필라멘트는 뉴런에 특이적이며 엑손과 인트론 사이에 공통 패턴을 나타냅니다., 이는 이전의 세 가지 유형과 크게 다릅니다. 유형 V는 세포 핵을 둘러싸는 부분을 형성하는 핵 판에서 발견되는 것입니다.

이 다섯 가지 유형의 중간 필라멘트는 특정 세포에 다소 특이성이 있지만 신경계에는 이들의 다양성이 포함되어 있습니다. 분자적 이질성에도 불구하고 진핵 세포의 모든 중간 필라멘트는 그들은 우리가 언급했듯이 8과 12 사이의 직경을 가진 로프와 유사한 섬유로 나타납니다. 나노미터.

신경 필라멘트 측면 암 형태의 돌출부가 있을 뿐만 아니라 수백 마이크로미터 길이가 될 수 있습니다.. 대조적으로, 아교세포 및 비뉴런 세포와 같은 다른 체세포에서는 이러한 필라멘트가 더 짧고 측면 팔이 없습니다.

뉴런의 수초화된 축삭에서 찾을 수 있는 주요 유형의 중간 필라멘트는 세 개의 단백질 소단위로 구성되어 삼중항을 형성합니다. 고분자량 서브유닛(NFH, 180~200kDa), 중분자량 서브유닛(NFM, 130~170kDa) 및 저분자량 서브유닛(NFL, 60~70) kDa). 각 단백질 소단위는 별도의 유전자에 의해 암호화됩니다. 이 단백질은 IV형 필라멘트를 구성하는 단백질로, 뉴런에서만 발현되고 특징적인 구조를 가지고 있습니다.

그러나 신경계의 전형적인 유형은 IV이지만 다른 필라멘트도 찾을 수 있습니다. Vimentin은 III형 필라멘트를 구성하는 단백질 중 하나입니다., 섬유아세포, 미세아교세포 및 평활근 세포를 포함한 다양한 세포에 존재합니다. 그들은 또한 신경교 및 뉴런의 전구체로서 배아 세포에서 발견됩니다. 성상 세포와 슈반 세포는 유형 III 필라멘트를 구성하는 산성 원섬유 아교 단백질을 포함합니다.

액틴 마이크로필라멘트

액틴 마이크로필라멘트는 세포 골격의 가장 오래된 구성 요소입니다.. 그들은 43-kDa 액틴 단량체로 구성되어 있으며 직경이 4~6나노미터인 두 개의 구슬 끈처럼 구성되어 있습니다.

액틴 마이크로필라멘트는 뉴런과 신경교 세포에서 발견될 수 있지만 특히 시냅스 전 말단, 수지상 가시 및 성장 원뿔에 집중 신경.

알츠하이머에서 신경 세포 골격은 어떤 역할을 합니까?

그것은 발견되었습니다 알츠하이머병에서 뇌에 축적되는 플라크 성분인 베타-아밀로이드 펩타이드의 존재와의 관계, 특히 신경 자극이 수신되는 수상돌기에서 신경 세포 골격의 역학의 급격한 손실. 이 부분이 덜 동적이기 때문에 정보 전달이 덜 효율적이고 시냅스 활동이 감소합니다.

건강한 뉴런에서는 세포골격은 고정되어 있지만 약간의 유연성을 갖는 액틴 필라멘트로 구성되어 있습니다.. 뉴런이 환경의 요구에 적응할 수 있도록 필요한 역동성을 부여합니다. 액틴 필라멘트를 절단하고 분리하는 역할을 하는 단백질인 코필린 1이 있습니다. 단위. 따라서 구조는 변형되지만 코필린 1이 인산화되면 즉 인 원자가 추가되면 제대로 작동하지 않습니다.

베타-아밀로이드 펩티드에 대한 노출은 코필린 1의 인산화 증가를 유도하는 것으로 나타났습니다. 이것은 액틴 필라멘트가 안정화되고 구조가 유연성을 잃기 때문에 세포 골격이 역동성을 잃도록 합니다. 수지상 가시가 기능을 잃습니다.

cofilin 1 인산화를 만드는 원인 중 하나는 효소 ROCK(Rho-kinase)가 작용할 때입니다.. 이 효소는 분자를 인산화하여 활성을 유도하거나 비활성화하며 코필린 1을 비활성화하기 때문에 알츠하이머 증상의 원인 중 하나입니다. 이 효과를 피하기 위해, 특히 질병의 초기 단계에서 이 효소의 작용을 억제하고 코필린 1이 기능을 잃는 것을 방지하는 약물인 Fasucil이 있습니다.

참고 문헌:

• 몰리나, 와.. (2017). 세포골격과 신경전달. 신경 내분비 모델에서 소포 수송 및 융합의 분자 염기 및 단백질 상호 작용. UMH 박사 매거진. 2. 4. 10.21134/doctumh.v2i1.1263.
• Kirkpatrick LL, Brady ST. 신경 세포 골격의 분자 구성 요소. In: Siegel GJ, Agranoff BW, Albers RW, et al., Editors. 기본 신경화학: 분자, 세포 및 의학적 측면. 6판. 필라델피아: Lippincott-Raven; 1999. 다음에서 사용 가능: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK28122/
• 러쉬, T. et al (2018) 알츠하이머 병의 시냅토 독성은 액틴 세포 골격의 조절 장애와 관련이 있습니다. 코필린 1 인산화를 통한 역학 The Journal of Neuroscience doi: 10.1523 / JNEUROSCI.1409-18.2018