Os diferentes TIPOS de ENZYMES por aí - RESUMO + VÍDEO!

As enzimas sou um tipo de proteínas muito importante, tanto em nossas vidas quanto na indústria, medicina, etc. Isso porque sua função é a de um catalisador químico, ou seja, facilita a ocorrência de diferentes reações. Dependendo das reações que facilitam, as enzimas podem ser classificadas em seis grupos principais.

Nesta lição de um PROFESSOR, veremos o tipos de enzimas que podemos encontrar. Se você quiser saber mais sobre enzimas, continue lendo!

Índice

1. I: enzimas oxidorredutase
2. II: enzimas transferase
3. III: enzimas hidrolase
4. IV: enzimas liase
5. V: enzimas isomerase
6. VI: enzimas ligase

As enzimas oxidorredutase Eles são um dos tipos de enzimas que iremos aprender. Eles são os responsáveis ​​por catalisar ou facilitar as reações redox ou redox. Quero dizer, estes enzimas eles cuidam do transferência de hidrogênio (H) ou elétron (e-) de um substrato para outro.

Alguns exemplos de enzimas oxidorredutase são succinato desidrogenase, peroxidase ou citocromo c oxidase. As enzimas oxidorredutase têm um

Enzimas do tipo transferase catalisar ou facilitar a transferência de um grupo químico (diferente de hidrogênio) de um substrato para outro. Normalmente, essas são enzimas encarregadas de transferir uma molécula ou grupos de moléculas para outros determinados grupos químicos funcionais.

Desta forma, as transferases permitem que o formação de moléculas biológicas grandes e complexas, o que não poderia ocorrer em condições compatíveis com a manutenção da vida, seja por sua velocidade, seja por outras condições como concentração de outros grupos necessários à reação.

Existem muitos exemplos de tipos de enzimas transferase, mas um especialmente importante no caso de mamíferos é o acetato-CoA transferase, um enzima chave para o funcionamento adequado do ciclo de Krebs, um conjunto de reações bioquímicas que nos fornecem muita energia rapidamente e eficiente. Outros exemplos de transferases de enzima são glucocinases, hexocinases, quinases, fosfotransferases ou transminases.

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As enzimas tipo de hidrolase são aqueles responsável por quebrar links. Para quebrar as ligações entre as moléculas, a hidrolase realiza uma reação chamada hidrólise, ou seja, usa moléculas de água para facilitar a quebra de uma ligação química. A hidrólise geralmente resulta na produção de duas moléculas menores e mais simples a partir de uma molécula quimicamente complexa maior.

Dentro dos tipos de enzimas hidrolases podemos encontrar diferentes subgrupos, de acordo com as moléculas sobre as quais atuam e se separam. Por exemplo, existem lipases, que atuam sobre os lipídios; peptidases, que afetam os aminoácidos; nucleotidases, que atuam nos nucleotídeos; esterases, que hidrolisam ésteres.

As enzimas hidrolase são especialmente importante durante a digestão. A ausência ou menor quantidade de lactase, enzima responsável por separar as moléculas de açúcar que compõem o leite, causa intolerâncias ou alergias à lactose.

Continuamos a saber que os diferentes tipos de enzimas para falar do tipo liase são, como os anteriores, são os responsável por quebrar links. A diferença entre liases e hidrolases é muito simples: liases eles não precisam de moléculas de água para desempenhar sua função, enquanto as hidrolases o fazem. Além disso, nas condições certas, as liases podem reagir de forma reversa e formar ligações em vez de rompê-las.

A função de quebra de link é muito importante para a sobrevivência. Um dos exemplos mais presentes em todos os seres vivos é o aproveitamento da energia armazenada em ligações químicas, como no caso da molécula de ATP. O ATP é uma molécula com várias ligações muito ricas em energia que, quando separadas de forma controlada, fornecem energia que pode ser utilizada pelo ser vivo no qual é produzida.

Outro exemplo de enzimas liase são sintases, desidratases, aldolases, acetacetato descarboxilase, etc. Liases são frequentemente usadas na prática de laboratório clínico para diagnosticar doenças: níveis muito altos ou os baixos níveis de uma determinada enzima podem nos dar pistas sobre a falha de certos órgãos ou processos bioquímicos que não funcionam normalmente.

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Isomerases são aquelas enzimas cuja função é mudar a forma da mesma molécula. Ou seja, neste caso os átomos que compõem a molécula são os mesmos, não há necessidade de eliminar ou adicionar partes à molécula, mas eles são reorganizados de outra forma para formar outra molécula.

Essas moléculas, que têm a mesma composição, mas um arranjo tridimensional diferente de seus átomos, são conhecidas como isômeros. Isômeros são permutações ou variações estruturais da mesma molécula. Vamos imaginar uma proteína composta por 3 blocos diferentes: A, B e C. Se uma isomerase agisse, poderia gerar outra molécula, C-B-A, que seria um isômero da molécula A-B-C.

Exemplos de enzimas isomerase são fosfotriose isomerase, fosfoglucose isomerase, cis-trans isomerases, epimerases ou mutases.

O último tipo de enzima é o das ligases. Ligaases são as enzimas responsáveis ​​por juntar ou ligar moléculas por ligações covalentes. Sua utilidade é enorme, por exemplo, na cópia e reparo de DNA. Normalmente, o DNA pode sofrer rupturas que podem causar sérios danos ao funcionamento da célula.

DNA ligases, um tipo de ligase responsável por ligar moléculas de DNA; esta enzima é capaz de consertar as quebras que ocorreram entre essas strings. Mas este não é o único, na natureza existem muitos tipos e subtipos diferentes de ligases: carboxilases, piruvato carboxilases, sintetases, DNA-sintetases, etc.

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• Jaeger KE, Eggert T (agosto de 2004). "Biocatálise enantiosseletiva otimizada por evolução dirigida". Opinião atual em Biotecnologia. 15 (4): 305–13. doi: 10.1016 / j.copbio.2004.06.007. PMID 15358000.
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