Пепсин: что это такое, характеристики и функции

Человек и остальные животные представляют собой открытые системы, поскольку для получения энергии нам требуется употребление органических веществ. 50% нашего рациона состоит из углеводов, 30% жиров и 10-15% белков.

Все эти макроэлементы расщепляются гидролизом на небольшие биомолекулы., которые пересекают плазматическую мембрану клеток и окисляются в митохондриальной среде, чтобы получить энергию для всех тканей и реакций, необходимых для жизни.

Пищеварение, известное как процесс преобразования пищи в пищеварительной системе в вещество, которое усваивается организмом, важно, чтобы пища в конечном итоге преобразовывалась в энергию и тепло метаболический. Для этого пища проглатывается через рот, подвергаясь ряду механических и химических изменений, транспортируется в желудок, затем в кишечник и, наконец, отходы выбрасываются в среду в виде кал.

Этот общий процесс очень кратко описывает прохождение пищи через пищеварительную систему, но он может быть Подчеркнем, что каждая из этих частей системы характеризуется серией химических и физических реакций большого интерес. Сегодня мы расскажем вам все о

пепсин, один из тех ферментов, необходимых для понимания пищеварения на уровне желудка.

• Связанная статья: «Пищеварительная система: анатомия, части и функционирование»

Что такое пепсин?

Прежде всего, следует отметить, что пепсин - это эндопептидаза, то есть фермент, расщепляющий белки, полученные с пищей, на более мелкие пептиды. Эти типы ферментативных молекул разрывают пептидные связи между аминокислотами в белковой цепи в соответствии с рядом очень конкретных рекомендаций. Пепсин - не единственная эндопептидаза, отвечающая за пищеварение, поскольку в этой группе также выделяются трипсин, химотрипсин, эластаза или термолизин.

Несмотря на разнообразие эндопептидаз в желудочной среде, пепсин считается одним из наиболее важных, наряду с трипсином и химотрипсином.. Кроме того, среда его действия очень ясна и ограничена: он лучше всего работает при pH от 1,5 до 2, что является точным идеальным состоянием желудка. Как только он достигает части двенадцатиперстной кишки (с pH 6), этот фермент инактивируется, и его функциональность прекращается (хотя он сохраняет свою трехмерную конформацию до pH 8).

В любом случае необходимо уточнить, что переваривание белков продолжается и на кишечном уровне, из-за воздействия ферментов поджелудочной железы, таких как трипсин, химотрипсин, эластаза и карбоксипептидаза. Таким образом, несмотря на свою важность, пепсин не является необходимым для жизни: если этот фермент отсутствует, другие могут позаботиться о метаболизме белка, приложив больше или меньше усилий.

Любопытно, ферментативная активность пепсина и других ферментов могла бы саморазлагать собственные ткани организма, если бы не было превентивных механизмов ясно и эффективно. К счастью, слизистый барьер желудка выделяет похожее на слизь бикарбонатное вещество, которое придает стенке желудка почти нейтральную среду pH и инактивирует пепсин. Сам желудок должен защищать себя от ферментативной активности, которая в нем происходит, как бы парадоксально это ни звучало.

Синтез пепсина

Пепсин синтезируется в желудке, как мы указывали в предыдущих строках. В любом случае, клетки желудка (основные клетки желудочных желез) секретируют не сам пепсин, а пепсиноген. Это соединение представляет собой неактивный зимоген или профермент, содержащий 44 «лишних» аминокислоты по сравнению с реальным ферментом.

Гормон гастрин, секретируемый G-клетками желудочного аппарата, стимулирует секрецию пепсиноген и соляная кислота, которые создают очень кислую среду pH в камере желудок. Когда пепсиноген вступает в контакт с этим кислотным конгломератом, он подвергается автокаталитической реакции, в которой он высвобождается из «хвоста» аминокислот, которые удерживали его в неактивном состоянии. Таким образом, благодаря присутствию желудочных кислот пепсиноген превращается в свой активный вариант пепсина, который может начать расщеплять белки на более мелкие молекулы.

Кроме того, необходимо отметить, что пепсиноген синтезируется благодаря инструкциям, присутствующим в генах, то есть, то хромосомы внутри клеток. У человека есть 3 разных гена, которые кодируют одну и ту же форму пепсиногена A: PGA3, PGA4 и PGA5. Все они имеют направления синтеза зимогена, который затем превращается в фермент за счет стимуляции кислотности желудочного сока.

С другой стороны, некоторые соединения (например, пепстатин) способны ингибировать пепсин при очень низких концентрациях. Пепстатин был впервые выделен в культурах грибов-актиномицетов, но о нем мало что известно, кроме его активности в качестве протеазы.

• Вам может быть интересно: «Таблица аминокислот: функции, типы и характеристики»

Функция пепсина

Здесь важно подчеркнуть, что Пепсин предназначен для расщепления белков, но, состоящий из аминокислот, этот фермент сам по себе является белком.. Аминокислоты являются основной единицей любого белка, поскольку они соединены в определенном порядке пептидными связями. давать пептиды (менее 10 аминокислот), полипептиды (от 10 до 50 аминокислот) и белки (более 50 аминокислоты).

Со своей стороны, пепсин «разрезает» белковую цепь, которая должна расщепляться на уровне аминокислот лейцина. (leu) фенилаланин (phe), триптофан (trp) или тирозин (tyr), если одному из них не предшествует пролин (про). Мы помним, что это эндопептидаза, что означает, что она разрезает «внутри» (между аминокислотами, не входящими в состав концевого участка белка).

Белки составляют всего 10-15% нашего рациона (так как углеводы являются самым богатым источником энергии), но эти на их долю приходится 50% сухого веса практически всех биологических тканей, поскольку нет метаболических процессов, которые бы так или иначе не зависели от Они. Вот почему так важны пепсин и остальные ферменты, расщепляющие белки: не только для получения энергии, но и для интеграции аминокислот в биологические ткани, такие как мышцы и кожа.

Роль пепсина при патологиях

Как и любой элемент человеческого тела, пепсин может давать сбой или выполнять действия, когда в этом нет необходимости, что приводит к патологиям. В этом случае этот и другие ферменты играют важную роль в развитие симптомов ларингофарингеального рефлюкса (ЛПР) и гастроэзофагеального рефлюкса (ГЭРБ).

Человек с ослабленным нижним пищеводным сфинктером (НПС) может испытывать эти состояния, поскольку пищевой комок, смешанный с желудочным соком, отступает в пищевод, если среда желудок. Это заставляет кислоты, пепсин и другие ферменты перемещаться назад через пищеводную трубку, достигая даже гортани и, в худшем случае, среды легких.

Еще больше усложняет ситуацию то, что пациенты с LPR имеют локальную нервную чувствительность. изменены, поэтому они не могут реагировать кашлем и хрипом на присутствие кислоты в окружающей среде гортанный. Находясь в активной форме и не выводясь из организма, пепсин начинает разрушать ткани гортани, что приводит к хронической дисфагии (неспособности глотать), резкому голосу и повторяющемуся кашлю. Чем больше пепсин контактирует с окружающей средой гортани, тем серьезнее повреждение.

Резюме

Как вы могли заметить, пепсин представляет собой очень интересный фермент на физиологическом уровне, поскольку он самоактивируется сам по себе с кислой средой желудка, и его функциональность регулируется полностью pH-зависимым образом относящийся к окружающей среде. Если pH поддерживается в пределах от 1,5 до 2, фермент остается в своей активной форме и выполняет свою работу. Когда это значение изменяется, он сохраняет свою трехмерную форму, но не расщепляет белки, как это происходит внутри желудка.

Благодаря пепсину и многим другим биомолекулам ферментативной природы люди могут трансформировать белки, которые мы потребляем в энергии и, прежде всего, в аминокислотах, полезных для образования и восстановления ткани. Конечно, нам ясно, что без нашего внутреннего метаболизма мы ничто.