Pepsin: co to je, vlastnosti a funkce

Lidská bytost a zbytek zvířat jsou otevřené systémy, protože pro získání energie vyžadujeme požití organické hmoty. 50% naší stravy tvoří sacharidy, 30% tuky a 10–15% bílkoviny.

Všechny tyto makroživiny se štěpí hydrolýzou na malé biomolekuly., které procházejí plazmatickou membránou buněk a jsou oxidovány v mitochondriálním prostředí, aby získaly energii pro všechny tkáně a reakce nezbytné pro život.

Trávení, známé jako proces, při kterém se potravina transformuje v zažívacím systému na a látka, kterou tělo asimiluje, je nezbytné, aby se jídlo nakonec přeměnilo na energii a teplo metabolické. Za tímto účelem je potrava přijímána ústy a podléhá řadě mechanických a chemických změn, transportován do žaludku, poté do střev a nakonec je odpad vyvržen do média ve formě výkaly.

Tento obecný proces popisuje průchod potravy trávicí soustavou extrémně krátkým způsobem, ale může být zdůraznit, že každá z těchto částí systému se vyznačuje řadou chemických a fyzikálních reakcí velkého zájem. Dnes vám řekneme všechno o pepsin, jeden z enzymů nezbytných pro pochopení trávení na žaludeční úrovni.

• Související článek: "Trávicí systém: anatomie, části a fungování"

Co je pepsin?

Nejprve je třeba poznamenat, že pepsin je endopeptidáza, tj. Enzym, který štěpí proteiny získané při příjmu potravy na menší peptidy. Tyto typy enzymatických molekul porušují peptidové vazby mezi aminokyselinami v proteinovém řetězci podle řady velmi specifických pokynů. Pepsin není jediným endopeptidázou odpovědnou za trávení, protože v této skupině vynikají mimo jiné také trypsin, chymotrypsin, elastáza nebo termolyzin.

Přes rozmanitost endopeptidáz v žaludečním prostředí je pepsin považován za jeden z nejdůležitějších, spolu s trypsinem a chymotrypsinem.. Prostředí jeho působení je navíc velmi jasné a vymezené: funguje v nejlepším případě mezi pH 1,5 a 2, což jsou přesné ideální podmínky pro žaludek. Jakmile dosáhne části duodena (s pH 6), je tento enzym inaktivován a jeho funkčnost končí (i když si zachovává svoji trojrozměrnou konformaci až do pH 8).

V každém případě je nutné objasnit, že trávení bílkovin pokračuje také na úrovni střev, v důsledku účinků pankreatických enzymů, jako je trypsin, chymotrypsin, elastáza a karboxypeptidáza. Navzdory své esenciálnosti tedy pepsin není pro život nezbytný: pokud tento enzym chybí, ostatní se mohou s větším či menším úsilím postarat o metabolismus bílkovin.

Zvědavě, enzymatická aktivita pepsinu a dalších enzymů by mohla sama odbourat vlastní tkáň těla, pokud by neexistovaly preventivní mechanismy jasné a účinné. Naštěstí slizniční bariéra žaludku vylučuje látku podobnou hlenu a hydrogenuhličitanu, která dodává žaludeční stěně prostředí s téměř neutrálním pH a deaktivuje pepsin. Samotný žaludek se musí chránit před enzymatickou aktivitou, která v něm probíhá, jakkoli to zní, je to neintuitivní.

Syntéza pepsinu

Pepsin je syntetizován v žaludku, jak jsme naznačili v předchozích řádcích. Tak jako tak, buňky žaludku (hlavní buňky žaludečních žláz) nevylučují samotný pepsin, ale pepsinogen. Tato sloučenina je neaktivní zymogen nebo proenzym, který obsahuje 44 „extra“ aminokyselin ve srovnání se skutečným enzymem.

Hormon gastrin, vylučovaný G buňkami žaludečního aparátu, stimuluje sekreci pepsinogen a kyselina chlorovodíková, které v komoře vytvářejí prostředí s velmi kyselým pH žaludek. Když pepsinogen přijde do styku s tímto kyselým konglomerátem, prochází autokatalytickou reakcí, při které se uvolňuje z „ocasu“ aminokyselin, které jej udržovaly neaktivní. Díky přítomnosti žaludečních kyselin se tedy pepsinogen přeměňuje na aktivní variantu pepsin, což může začít rozkládat proteiny na menší molekuly.

Dále je nutné zdůraznit, že pepsinogen je syntetizován díky instrukcím přítomným v genech, to znamená„ chromozomy uvnitř buněk. U lidí existují 3 různé geny kódující stejnou formu pepsinogenu A: PGA3, PGA4 a PGA5. Všechny mají směr syntézy zymogenu, který se poté stimulací žaludečních kyselin transformuje na enzym.

Na druhou stranu, některé sloučeniny (například pepstatin) jsou schopné inhibovat pepsin ve velmi nízkých koncentracích. Pepstatin byl izolován poprvé v kulturách aktinomycetových hub, ale o jeho aktivitě proteázy je známo jen málo jiného.

• Mohlo by vás zajímat: "Tabulka aminokyselin: funkce, typy a vlastnosti"

Funkce pepsinu

V tomto bodě je nutné to zdůraznit Pepsin se věnuje štěpení proteinů, ale protože je složen z aminokyselin, je tento enzym také protein sám o sobě. Aminokyseliny jsou základní jednotkou každého proteinu, protože jsou spojeny v určitém pořadí peptidovými vazbami ke vzniku peptidů (méně než 10 aminokyselin), polypeptidů (10 až 50 aminokyselin) a bílkovin (více než 50 aminokyseliny).

Pepsin ze své strany „odřízne“ proteinový řetězec, který má být degradován na úrovni aminokyselin leucin (leu) fenylalanin (phe), tryptofan (trp) nebo tyrosin (tyr), pokud před jedním z nich nepředchází prolin (pro). Pamatujeme si, že jde o endopeptidázu, což znamená, že se štěpí „uvnitř“ (mezi aminokyselinami, které nejsou součástí terminální proteinové sekce).

Bílkoviny tvoří pouze 10–15% naší stravy (protože sacharidy jsou nejbohatším zdrojem energie), ale tyto tvoří 50% suché hmotnosti téměř všech biologických tkání, protože neexistuje žádný metabolický proces, který by nějakým způsobem nezávisel na ony. Proto je pepsin a zbytek enzymů, které degradují bílkoviny, tak důležité: nejen pro získání energie, ale také pro integraci aminokyselin do biologických tkání, jako jsou svaly a kůže.

Úloha pepsinu v patologických stavech

Stejně jako jakýkoli prvek lidského těla může pepsin selhat nebo provádět činnosti v době, kdy to není nutné, což vede k patologiím. V tomto případě hraje tento a další enzymy zásadní roli v rozvoj příznaků laryngofaryngeálního refluxu (LPR) a gastroezofageálního refluxu (GERD).

Osoba s oslabeným dolním jícnovým svěračem (LES) může mít tyto stavy, jako je potravinový bolus smíchaný se žaludečními šťávami ustupuje do jícnu, pokud prostředí žaludek. To způsobí, že kyseliny, pepsin a další enzymy cestují dozadu jícnovou trubicí, a to dokonce i do hrtanu a v nejhorších případech do plicního prostředí.

Pro další komplikaci mají pacienti s LPR lokální nervovou citlivost změněny, takže nemohou reagovat kašlem a chválou na přítomnost kyseliny v prostředí laryngeální. Být v aktivní formě a nevylučovat se, pepsin začíná rozkládat hrtanové tkáně, což má za následek chronickou dysfagii (neschopnost polykat), drsný hlas a opakovaný kašel. Čím více je pepsin v kontaktu s laryngeálním prostředím, tím horší je poškození.

Životopis

Jak jste možná viděli, pepsin je velmi zajímavý enzym na fyziologické úrovni, protože je sám aktivován sám s kyselým prostředím žaludku a jeho funkčnost je regulována zcela závislým způsobem na pH životní prostředí. Pokud je pH udržováno mezi 1,5 a 2, enzym zůstává v aktivní formě a dělá svou práci. Když se tato hodnota změní, udržuje si svou trojrozměrnou konformaci, ale nerozkládá bílkoviny, jako je tomu v žaludku.

Díky pepsinu a mnoha dalším biomolekulám enzymatické povahy se mohou lidé transformovat bílkoviny, které konzumujeme v energii a především v aminokyselinách, které jsou užitečné pro tvorbu a opravu papírové kapesníky. Samozřejmě je nám jasné, že bez našeho vnitřního metabolismu jsme nic.