Immunglobuliner: hvad er de, typer, egenskaber og funktioner

Ifølge Global Study of the Burden of Disease har 95 % af verdens befolkning nogle sundhedsproblemer, i det mindste i prøvegruppen analyseret mellem 1990 og 2013. Dette er ikke overraskende, da 15% af verdens biomasse i form af kulstof består af bakterier (70 gigatons), nogle af dem gavnlige for mennesker, andre for spisende gæster og andre direkte bakterier.

Ud over bakterier er der tusindvis af ikke-levende smitsomme stoffer i form af vira, som muterer i en hektisk hastighed og udvikler sig for at omgå organismers langsigtede immunitet. Menneskets konkurrence med patogener er et sandt våbenkapløb: når en reaktion udvikler sig specifikt for et patogen, forventes det, at det ender med at mutere for at stoppe med at blive genkendt af lymfocytter og andre legemer bestemt.

Af denne grund er influenzavaccinationskampagner årlige, mens andre vacciner giver livslang immunitet mod et givet patogen. Afhængigt af organismens mutationshastighed og tilpasningsevne kan chancerne for infektion øges eller falde over tid. Med udgangspunkt i disse interessante præmisser fortæller vi dig alt, hvad du behøver at vide om

immunglobuliner.

• Relateret artikel: "Immunsystem: hvad er det, dele, funktioner og egenskaber"

Hvad er immunoglobuliner?

Ifølge National Cancer Institute (NIH) er et immunglobulin eller antistof et protein fremstillet af plasmaceller (typer af hvide blodlegemer) som reaktion på tilstedeværelsen af ​​et antigen, et stof, der får det menneskelige immunsystem til at aktiveres, når det anerkendes som en trussel. Nøglen til at forstå immunitet er baseret på antistof (Ig) - antigen (Ag) dyaden eller hvad der er det samme, Ig-Ag.

Hvert immunglobulin binder sig til et enkelt antigen, hvilket gør det muligt for specialiserede dræbende immunceller (såsom makrofager) mere effektivt at genkende og opsluge patogenet, men nogle af dem kan også ødelægge antigenet direkte. Hvert antistof har en specialiseret paratop eller antigenbindingssted, som er specifik for epitopen af ​​selve antigenet. Med andre ord involverer hvert Ig-Ag kompleks en ikke-overførbar lås og nøgle.

Den klareste nytte af immunglobuliner i det generelle samfund er uden tvivl udviklingen af ​​vacciner. Når en svækket virus eller bakterier introduceres i kroppen (eller en del af den, der fremmer en reaktion immun), proliferationen af ​​lymfocytter og frigivelsen af ​​specifikke immunglobuliner for nævnte antigen. A) Ja, kroppen "lærer", som er den farlige mikroorganisme, altid fra sikkerheden ved en tidligere patogen inaktivering.

Takket være denne sikre immuniseringsmekanisme anslås det, at mere end 37 millioner liv er blevet reddet over hele kloden i de sidste 20 år, især hos børn. Et tydeligt eksempel på dette er kopper: I det 18. århundrede døde 400.000 mennesker årligt af denne sygdom, hvilket resulterede i en dødelighed for midlet på næsten 30%. Takket være vaccination blev det sidste tilfælde af kopper diagnosticeret i 1977, og WHO erklærede verden fri for patogenet i 1980'erne. Uden tvivl har kendskabet til immunglobuliner givet os mulighed for at frigøre os selv som en art af epidemiologiske hærgen.

Strukturen af ​​disse proteiner

Immunglobuliner har en typisk "Y"-form, der består af to forskellige halvdele.. Du skal forestille dig denne konformation klart i dit sind, før du fortsætter, da vi vil stole på dette mønster for at beskrive den generelle konformation af antistoffer.

Som alt protein, et immunglobulin har aminosyren som sin basale enhed, hver af de underenheder, der, forbundet med peptidbindinger, giver anledning til peptider (mindre end 10 aminosyrer), polypeptider (mere end 10) og proteiner (mange sammenkædede aminosyrer). I dette tilfælde er standardimmunoglobulinet sammensat af 4 polypeptidenheder: to lige store tunge kæder (Tung, i base og spaltning af "Y") og 2 lette kæder identiske med hinanden (Lys, hver af de laterale spidser af grenene af "Y").

Hver "H"-region er sammensat af en variabel region (VH) og 3-4 konstante regioner (CH1, CH2, CH3, etc.). På den anden side består "L" lette kæder af en variabel region (VL) og en konstant region (CL). Alt dette kan lyde meget forvirrende, men du behøver kun at holde dig til følgende koncept: enderne af de tunge kæder (H) og lys (L) er variable, mens den generelle konformation af "Y" er konstant mellem immunglobuliner af samme type.

"Y"-formen er den typiske, der udstilles i biologi- og immunologiklasser, men ikke den eneste. Denne monomere form omfatter immunoglobuliner D, E og G, mens Ig A er en dimer og Ig M er en pentamer. Som du kan forestille dig disse anatomiske ændringer indebærer også en klar variation i funktionalitet.

• Du kan være interesseret i: "De 4 typer af patogener (og deres egenskaber)"

Typerne af immunoglobuliner

Vi forlader den molekylære skov for at vende tilbage til lidt mere generelle temaer, denne gang immunglobulinernes forskellige funktioner i henhold til deres betegnelse. Vi beskriver dem kort.

1. Immunoglobulin A

Det findes i slimhinderne i luftvejene, urogenitalkanalen og lumen i fordøjelsessystemet, foruden spyt, tårer og modermælk. Mærkeligt nok findes det i blod i en monomer form (som "Y" beskrevet ovenfor), men i slimhinden er dens arrangement dimerisk.

På grund af deres nærhed til de eneste åbne systemer i den menneskelige krop (udskillelse, åndedræt og fordøjelse), disse immunglobuliner er de første til at komme i kontakt med vira, der invaderer mundhulen og andre tarmmikroorganismer.

2. Immunoglobulin G

Dette immunglobulin er det, der er mest repræsenteret i blodet, den cerebrospinalvæske og peritonealvæske (fra bughulen). Udgør 80% af det samlede immunglobuliner, så uden tvivl er det den overvejende.

Endvidere skal det bemærkes, at der er 4 subvarianter af denne type immunglobulin, fra IgG 1 til IgG4. Hver af dem er særligt dygtige på en bestemt front, og detekterer antigener og toksiner fra forskellige mikroorganismer.

3. Immunoglobulin M

Det udtrykkes på overfladen af ​​B-lymfocytter, de vigtigste effektorer af det adaptive immunsystems humorale respons.

De er beredskabsreaktionen på en infektion, da de eliminerer patogener i tidlige stadier indtil immunsystemet syntetiserer nok IgG-type s. De udgør 6% af cirkulerende immunglobuliner i den menneskelige blodbane og er til stede i langt de fleste dyr, derfor betragtes de som de ældste antistoffer i evolutionens historie i hvirveldyr.

4. Immunoglobulin E

Antistoffet, der er klinisk relateret til allergiske tilstande. Normalt er dette immunglobulin findes i små mængder, der cirkulerer i blodet, men stiger dramatisk, når kroppen udsættes for et allergen, eller hvad der er det samme, et harmløst stof, der forårsager en uberettiget reaktion i individets immunsystem. Det udtrykkes også i atypiske mængder ved parasitinfektioner.

5. Immunoglobulin D

Dette er et af de immunglobuliner, der er mindst udtrykt, men ikke mindre vigtigt for det. Det repræsenterer kun 1% af de samlede immunglobuliner i kroppen og Det er den største bestanddel af overfladen af ​​mange type B-lymfocytter i deres modningsstadie. På grund af dens knaphed er dens funktion mindre defineret end resten af ​​de allerede beskrevne varianter.

Resumé

Som du måske har set, kommer immunglobuliner i forskellige former (isotyper) og arrangementer morfologiske, men alle har de en meget klar funktion: at beskytte kroppen mod mulige infektioner og bakterier. Fra vira til morfologisk mere komplekse parasitter (såsom helminths) er immunglobuliner i stand til at genkende dem, aktivere resten af ​​immuncellerne, markere dem baseret på deres overfladeantigener og, efter den relevante kaskadereaktion, fjerne dem.

Sammenfattende er immunglobuliner proteiner, der udskilles af B-lymfocytter og plasmaceller som reaktion på et antigen, der har infiltreret værtens krop. Fra immunresponser til allergiske reaktioner har antistoffer en række beskyttende funktioner.