Pepsin: was es ist, Eigenschaften und Funktionen

Der Mensch und der Rest der Tiere sind offene Systeme, da wir zur Energiegewinnung die Aufnahme organischer Stoffe benötigen. 50% unserer Nahrung besteht aus Kohlenhydraten, 30% Fett und 10-15% Protein.

Alle diese Makronährstoffe werden durch Hydrolyse in kleine Biomoleküle zerlegt., die die Plasmamembran von Zellen passieren und in der mitochondrialen Umgebung oxidiert werden, um Energie für alle lebensnotwendigen Gewebe und Reaktionen zu gewinnen.

Verdauung, bekannt als der Prozess, bei dem ein Nahrungsmittel im Verdauungssystem in ein Substanz, die der Körper aufnimmt, ist es wichtig, dass die Nahrung am Ende in Energie und Wärme umgewandelt wird Stoffwechsel. Dazu wird die Nahrung über den Mund aufgenommen, einer Reihe von mechanischen und chemischen Veränderungen unterzogen, in den Magen transportiert, dann in den Darm und schließlich wird der Abfall in Form von. in das Medium ausgestoßen Kot.

Dieser allgemeine Prozess beschreibt die Passage von Nahrung durch das Verdauungssystem in extrem kurzer Form, aber es kann betonen, dass jeder dieser Abschnitte des Systems durch eine Reihe chemischer und physikalischer Reaktionen von großer Interesse. Heute erzählen wir dir alles über

Pepsin, eines dieser Enzyme, die für das Verständnis der Verdauung auf Magenebene unerlässlich sind.

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Was ist Pepsin?

Zunächst muss betont werden, dass Pepsin eine Endopeptidase ist, also ein Enzym, das die bei der Nahrungsaufnahme gewonnenen Proteine ​​in kleinere Peptide zerlegt. Diese Arten von enzymatischen Molekülen brechen die Peptidbindungen zwischen Aminosäuren innerhalb der Proteinkette nach einer Reihe sehr spezifischer Richtlinien. Pepsin ist nicht die einzige Endopeptidase, die für die Verdauung zuständig ist, denn auch Trypsin, Chymotrypsin, Elastase oder Thermolysin stechen in dieser Gruppe unter anderem hervor.

Trotz der Vielfalt an Endopeptidasen im Magenmilieu gilt Pepsin neben Trypsin und Chymotrypsin als eine der wichtigsten.. Darüber hinaus ist sein Wirkungsumfeld sehr klar und abgegrenzt: Es funktioniert am besten zwischen einem pH-Wert von 1,5 und 2, den genauen idealen Bedingungen des Magens. Sobald es den Teil des Duodenums erreicht (mit einem pH-Wert von 6), wird dieses Enzym inaktiviert und seine Funktionalität endet (obwohl es seine dreidimensionale Konformation bis zu einem pH-Wert von 8 behält).

Auf jeden Fall muss klargestellt werden, dass die Proteinverdauung auch auf Darmebene weiterläuft, aufgrund der Wirkung von Pankreasenzymen wie Trypsin, Chymotrypsin, Elastase und Carboxypeptidase. Somit ist Pepsin trotz seiner Essenzität nicht lebensnotwendig: Fehlt dieses Enzym, können andere mit mehr oder weniger Aufwand für den Eiweißstoffwechsel sorgen.

Seltsamerweise, die enzymatische Aktivität von Pepsin und anderen Enzymen könnte körpereigenes Gewebe selbst abbauen, wenn es keine präventiven Mechanismen gäbe übersichtlich und effektiv. Glücklicherweise sondert die Schleimhautbarriere des Magens eine schleimbikarbonatartige Substanz ab, die der Magenwand eine nahezu neutrale pH-Umgebung verleiht und Pepsin inaktiviert. Der Magen selbst muss sich vor der enzymatischen Aktivität schützen, die in ihm stattfindet, so widersinnig es klingt.

Die Synthese von Pepsin

Pepsin wird im Magen synthetisiert, wie wir in den vorherigen Zeilen angedeutet haben. Wie auch immer, Magenzellen (Hauptzellen der Magendrüsen) sezernieren kein Pepsin selbst, sondern Pepsinogen. Diese Verbindung ist ein inaktives Zymogen oder Proenzym, das im Vergleich zum eigentlichen Enzym 44 "zusätzliche" Aminosäuren enthält.

Das Hormon Gastrin, das von den G-Zellen des Magenapparates ausgeschüttet wird, stimuliert die Sekretion von Pepsinogen und Salzsäure, die eine sehr saure pH-Umgebung in der Kammer erzeugen Bauch. Wenn Pepsinogen mit diesem Säurekonglomerat in Kontakt kommt, durchläuft es eine autokatalytische Reaktion, bei der es aus dem "Schwanz" der Aminosäuren freigesetzt wird, die es inaktiv gehalten haben. So wird Pepsinogen dank der Anwesenheit von Magensäure in seine aktive Variante Pepsin umgewandelt und diese kann beginnen, Proteine ​​in kleinere Moleküle zu zerlegen.

Weiterhin ist darauf hinzuweisen, dass Pepsinogen wird dank der in den Genen enthaltenen Anweisungen synthetisiert, d., das Chromosomen innerhalb von Zellen. Beim Menschen gibt es 3 verschiedene Gene, die für dieselbe Form von Pepsinogen A kodieren: PGA3, PGA4 und PGA5. Alle haben die Richtung der Synthese des Zymogens, das dann durch die Stimulation der Magensäure in das Enzym umgewandelt wird.

Andererseits, Einige Verbindungen (wie Pepstatin) können Pepsin in sehr niedrigen Konzentrationen hemmen. Pepstatin wurde zuerst in Kulturen von Actinomyceten-Pilzen isoliert, aber außer seiner Aktivität als Protease ist wenig darüber bekannt.

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Pepsin-Funktion

An dieser Stelle ist es wichtig zu betonen, dass Pepsin dient dem Abbau von Proteinen, aber da es aus Aminosäuren besteht, ist dieses Enzym auch ein Protein für sich. Aminosäuren sind die Grundeinheit jedes Proteins, da sie durch Peptidbindungen in bestimmter Reihenfolge verbunden sind Peptide (weniger als 10 Aminosäuren), Polypeptide (10 bis 50 Aminosäuren) und Proteine ​​(mehr als 50 Aminosäuren).

Pepsin seinerseits "schneidet" die abzubauende Proteinkette auf der Ebene der Aminosäuren Leucin (leu) Phenylalanin (phe), Tryptophan (trp) oder Tyrosin (tyr), es sei denn, einem von ihnen geht Prolin voran (Profi). Wir erinnern uns, dass es sich um eine Endopeptidase handelt, was bedeutet, dass sie "nach innen" schneidet (zwischen Aminosäuren, die nicht Teil des terminalen Proteinabschnitts sind).

Proteine ​​machen nur 10-15% unserer Ernährung aus (da Kohlenhydrate die reichste Energiequelle sind), aber diese sie machen 50 % des Trockengewichts fast aller biologischen Gewebe aus, da es keinen Stoffwechselprozess gibt, der nicht in irgendeiner Weise davon abhängt Sie. Deshalb sind Pepsin und die anderen Enzyme, die Proteine ​​abbauen, so wichtig: nicht nur zur Energiegewinnung, sondern auch zum Einbau von Aminosäuren in biologische Gewebe wie Muskeln und Haut.

Die Rolle von Pepsin bei Pathologien

Wie jedes Element des menschlichen Körpers kann Pepsin versagen oder Aktivitäten ausführen, wenn dies nicht erforderlich ist, was zu Pathologien führt. In diesem Fall spielen dieses und andere Enzyme eine wesentliche Rolle in die Entwicklung von Symptomen von laryngopharyngealem Reflux (LPR) und gastroösophagealem Reflux (GERD).

Eine Person mit einem geschwächten unteren Ösophagussphinkter (LES) kann diese Zustände erfahren, da die Nahrungsbolus, gemischt mit Magensäften, tritt in die Speiseröhre zurück, wenn die Umgebung des Bauch. Dies führt dazu, dass Säuren, Pepsin und andere Enzyme durch die Speiseröhre nach hinten wandern und sogar den Kehlkopf und im schlimmsten Fall die Lungenumgebung erreichen.

Erschwerend kommt hinzu, dass LPR-Patienten eine lokale neurale Sensibilität haben verändert, sodass sie nicht mit Husten und Rasselgeräuschen auf das Vorhandensein von Säure in der Umgebung reagieren können Kehlkopf. In seiner aktiven Form sein und nicht ausgeschieden werden, Pepsin beginnt, das Kehlkopfgewebe abzubauen, was zu chronischer Dysphagie (Schluckunfähigkeit), einer rauen Stimme und wiederholtem Husten führt. Je mehr das Pepsin mit der Kehlkopfumgebung in Kontakt steht, desto schlimmer ist der Schaden.

Fortsetzen

Wie Sie vielleicht gesehen haben, ist Pepsin auf physiologischer Ebene ein sehr interessantes Enzym, da es durch sich mit dem sauren Milieu des Magens ab und seine Funktionalität wird komplett pH-abhängig reguliert umwelt. Wird der pH-Wert zwischen 1,5 und 2 gehalten, bleibt das Enzym in seiner aktiven Form und verrichtet seine Arbeit. Wenn sich dieser Wert ändert, behält es seine dreidimensionale Konformation bei, baut jedoch keine Proteine ​​ab, wie es im Magen der Fall ist.

Dank Pepsin und vielen anderen Biomolekülen enzymatischer Natur kann sich der Mensch verwandeln die Proteine, die wir in Energie und vor allem in Aminosäuren verbrauchen, die für die Bildung und Reparatur von Gewebe. Natürlich ist uns klar, dass wir ohne unseren inneren Stoffwechsel nichts sind.