Pepsin: mis see on, omadused ja funktsioonid

Inimene ja ülejäänud loomad on avatud süsteemid, kuna energia saamiseks vajame orgaaniliste ainete allaneelamist. 50% meie toidust koosneb süsivesikutest, 30% rasvast ja 10-15% valkudest.

Kõik need makrotoitained lagundatakse hüdrolüüsi teel väikesteks biomolekulideks., mis läbivad rakkude plasmamembraani ja oksüdeeruvad mitokondrite keskkonnas, et saada energiat kõigi eluks vajalike kudede ja reaktsioonide jaoks.

Seedimine, mida nimetatakse protsessiks, mille käigus toit muundub seedesüsteemis a aine, mida keha omastab, on toidule ülioluline muuta energia ja soojus ainevahetuslik. Selleks tarbitakse toitu suu kaudu, tehes mitmeid mehaanilisi ja keemilisi muutusi, transporditakse maosse, seejärel soolestikku ja lõpuks heidetakse jäätmed söötmesse kujul väljaheited.

See üldine protsess kirjeldab toidu läbimist seedesüsteemis äärmiselt lühidalt, kuid võib ka olla rõhutada, et süsteemi kõiki neid sektsioone iseloomustab suurte keemiliste ja füüsikaliste reaktsioonide rida huvi. Täna räägime teile kõigest pepsiin, üks neist ensüümidest, mis on vajalik seedimise mõistmiseks mao tasandil.

• Seotud artikkel: "Seedeelundkond: anatoomia, osad ja toimimine"

Mis on pepsiin?

Kõigepealt tuleb märkida, et pepsiin on endopeptidaas, see on ensüüm, mis lagundab toiduga saadud valke väiksemateks peptiidideks. Seda tüüpi ensümaatilised molekulid purustavad valgusahela aminohapete vahelised peptiidsidemed, järgides väga spetsiifilisi juhiseid. Pepsiin ei ole ainus seedimist juhtiv endopeptidaas, kuna selles rühmas paistavad silma teiste hulgas ka trüpsiin, kümotrüpsiin, elastaas või termolüsiin.

Hoolimata endopeptidaaside mitmekesisusest maokeskkonnas, peetakse pepsiini koos trüpsiini ja kümotrüpsiiniga üheks olulisemaks.. Lisaks on selle toimekeskkond väga selge ja piiritletud: see töötab kõige paremini pH 1,5 ja 2 vahel, mao täpsed ideaalsed tingimused. Kui see on jõudnud kaksteistsõrmiksoole (mille pH on 6), inaktiveeritakse see ensüüm ja selle funktsionaalsus lõpeb (ehkki see säilitab oma kolmemõõtmelise konformatsiooni kuni pH 8).

Igal juhul on vaja selgitada, et valkude seedimine jätkub ka soolestiku tasandil, pankrease ensüümide nagu trüpsiin, kümotrüpsiin, elastaas ja karboksüpeptidaas. Seega, hoolimata oma hädavajalikkusest, pole pepsiin eluks hädavajalik: kui see ensüüm puudub, saavad teised valkude ainevahetuse eest hoolitseda suurema või väiksema vaevaga.

Kummalisel kombel pepsiini ja teiste ensüümide ensümaatiline aktiivsus võib organismi enda kudesid ise lagundada, kui puuduvad ennetavad mehhanismid selge ja tõhus. Õnneks eritab mao limaskesta barjäär lima-vesinikkarbonaaditaolist ainet, mis annab maoseinale peaaegu neutraalse pH keskkonna ja inaktiveerib pepsiini. Magu ise peab end selles toimuva ensümaatilise aktiivsuse eest kaitsma, kõlades vastumeelne.

Pepsiini süntees

Pepsiin sünteesitakse maos, nagu oleme varasemates ridades vihjanud. Igatahes, maorakud (mao näärmete põhirakud) ei erita mitte pepsiini, vaid pepsinogeeni. See ühend on passiivne tsümogeen või proensüüm, mis sisaldab 44 "ekstra" aminohapet, võrreldes tegeliku ensüümiga.

Hormoon gastriin, mida eritavad maoaparaadi G-rakud, stimuleerib pepsinogeen ja vesinikkloriidhape, mis loob kambris väga happelise pH-keskkonna kõht. Kui pepsinogeen selle happekonglomeraadiga kokku puutub, läbib see autokatalüütilise reaktsiooni, milles see vabaneb aminohapete "sabast", mis hoidis seda passiivsena. Seega, tänu maohapete olemasolule, muundub pepsinogeen pepsiini aktiivseks variandiks ja see võib hakata valke jagama väiksemateks molekulideks.

Lisaks tuleb sellele tähelepanu juhtida pepsinogeen sünteesitakse tänu geenides sisalduvatele juhistele, see tähendab, kromosoomid rakkudes. Inimestel on 3 erinevat geeni, mis kodeerivad sama pepsinogeeni A vormi: PGA3, PGA4 ja PGA5. Kõigil neil on tsümogeeni sünteesi suunad, mis seejärel maohapete stimulatsiooni abil muundatakse ensüümiks.

Teiselt poolt, mõned ühendid (näiteks pepstatiin) suudavad pepsiini pärssida väga madalatel kontsentratsioonidel. Pepstatiin isoleeriti kõigepealt aktinomütseetide seente kultuurides, kuid selle aktiivsuse kohta proteaasina pole sellest midagi muud teada.

• Teile võivad huvi pakkuda: "Aminohapete tabel: funktsioonid, tüübid ja omadused"

Pepsiini funktsioon

Siinkohal on hädavajalik seda rõhutada pepsiin on pühendatud valkude lagundamisele, kuid olles aminohapetest, on see ensüüm ka omaette valk. Aminohapped on iga valgu põhiühik, kuna need on peptiidsidemetega ühendatud teatud järjestustes peptiidide (vähem kui 10 aminohapet), polüpeptiidide (10 kuni 50 aminohapet) ja valkude (üle 50 aminohappe) saamiseks aminohapped).

Pepsiin omalt poolt "lõikab" leutsiini aminohapete tasemel lagunevat valguahelat. (leu) fenüülalaniin (phe), trüptofaan (trp) või türosiin (tyr), välja arvatud juhul, kui ühele neist eelneb proliin (pro). Me mäletame, et see on endopeptidaas, mis tähendab, et see lõikab "sees" (aminohapete vahel, mis ei kuulu terminaalse valgu sektsiooni).

Valgud moodustavad meie toidust vaid 10-15% (kuna süsivesikud on kõige rikkalikum energiaallikas), kuid need need moodustavad 50% peaaegu kõigi bioloogiliste kudede kuivmassist, kuna puudub ainevahetusprotsess, mis ei sõltuks mingil viisil nad. Sellepärast on pepsiin ja ülejäänud ensüümid, mis lagundavad valke, nii olulised: mitte ainult energia saamiseks, vaid ka aminohapete integreerimiseks bioloogilistesse kudedesse, näiteks lihastesse ja nahka.

Pepsiini roll patoloogiates

Nagu iga inimkeha element, võib ka pepsiin ebaõnnestuda või teha tegevusi aegadel, kui see pole vajalik, mis viib patoloogiateni. Sel juhul on sellel ja teistel ensüümidel oluline roll larüngofarüngeaalse refluksi (LPR) ja gastroösofageaalse refluksi (GERD) sümptomite teke.

Isikul, kellel on nõrgenenud söögitoru alumise sulgurlihase (LES) nõrgenemine, võivad need seisundid esineda, kuna maomahladega segatud toiduboolus taandub söögitorusse, kui kõht. See põhjustab hapete, pepsiini ja muude ensüümide söögitoru toru tagurpidi liikumist, ulatudes isegi kõri ja halvimal juhul kopsukeskkonda.

Asjade veelgi keerulisemaks muutmiseks on LPR-i patsientidel lokaalne närvitundlikkus muutunud, nii et nad ei saa reageerida köha ja mürgitusega happe olemasolule keskkonnas kõri. Olles aktiivsel kujul ja mitte eritatuna, pepsiin hakkab kõri kudesid lagundama, mille tulemuseks on krooniline düsfaagia (neelamisvõimetus), karm hääl ja korduv köha. Mida rohkem on pepsiin kõri keskkonnaga kontaktis, seda hullem on kahjustus.

Jätka

Nagu võisite näha, on pepsiin füsioloogilisel tasandil väga huvitav ensüüm, kuna see on ise aktiveeritud ise koos mao happelise keskkonnaga ja selle funktsionaalsust reguleeritakse täielikult pH-st sõltuval viisil keskkonna. Kui pH hoitakse vahemikus 1,5 kuni 2, püsib ensüüm aktiivsel kujul ja teeb oma tööd. Kui see väärtus muutub, säilitab see kolmemõõtmelise konformatsiooni, kuid ei lagunda valke nagu maos.

Tänu pepsiinile ja paljudele teistele ensümaatilist laadi biomolekulidele võivad inimesed transformeeruda valgud, mida me tarbime energias ja ennekõike aminohapetes, mis on kasulikud nende moodustamiseks ja parandamiseks koed. Muidugi on meile selge, et ilma sisemise ainevahetuseta pole me midagi.