コラーゲン：それは何ですか、種類と特徴

生物は多くの異なる化学物質 (25 から 30 の間) で構成されていますが、ほとんどの細胞の質量の 96% は次の生体要素で構成されています。 必須: 炭素 (C)、水素 (H)、酸素 (O)、硫黄 (S)、窒素 (N)、およびリン (P)。これらは、地殻の他の要素よりも生きている有機物にはるかに豊富に含まれています。 土地。

アミノ酸の直鎖から形成される高分子であるタンパク質は、すべての生体組織の基礎です。、彼らは脱水細胞原形質の 80% と体内のすべての組織の関連付けの乾燥重量の 50% を表すので。 染色体の形で核内に閉じ込められた遺伝子は、核酸配列を介して特定のタンパク質の合成をコード化します。 転写と翻訳のメカニズムのおかげで、遺伝暗号は私たちの体を形成する機能要素になります。

約 500 種類のアミノ酸が特定されていますが、人間の生体のタンパク質の一部である、つまり遺伝子レベルでコードされているのは 20 種類だけです。 いずれにせよ、連結したアミノ酸の数、それぞれが配置された順序、コンフォメーション 鎖と補欠分子族 (非タンパク質) のグループは、理解できないほど多様なタンパク質を 1 つだけで提供します。 生物。 今日は、最も重要なものの 1 つについてすべて説明します。 コラーゲン.

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コラーゲンとは？

コラーゲンは 細胞外マトリックスと結合組織で最も豊富な繊維状タンパク質. 皮膚や骨の主成分の 1 つであり、人体のタンパク質量の約 25% を占めています。 また、腱、靭帯、軟骨にも見られます。 石灰化の程度に応じて、コラーゲンは硬直、可鍛性、またはその中間になります.

コラーゲンはタンパク質なので、アミノ酸で構成されています。 アミノ酸は、ペプチド結合によって結合された基本的なタンパク質サブユニットです。 2 から 10 までの化合物はペプチドと呼ばれ、10 から 50 まではポリペプチド、50 までは タンパク質。 遺伝暗号は普遍的です。つまり、タンパク質を組み立てるときにアミノ酸の配置をコード化する情報は、すべての生物で同じです。

一般に、この非常に特殊なタンパク質は三重らせんの形をしており、2 つの同一のポリペプチド鎖 α1 とそれらとはわずかに異なる 1 つ (α2) で構成されています。 コラーゲンの最も一般的な反復モチーフは次のとおりです。

グリシン-プロリン-X // グリシン-X-ヒドロキシプロリン

「X」は、言及された3つのいずれでもない任意のアミノ酸であることに注意すべきである. この立体構造により、コラーゲン アミノ酸のグリシン、プロリン、ヒドロキシプロリンが豊富です. とりわけ、この最後のアミノ酸は、タンパク質がそのポリペプチド骨格にそれほど多くのヒドロキシプロリンを持っていることは通常ではないため、他のタンパク質要素と区別されます. たとえば、ヒト コラーゲンには、1,000 アミノ酸残基あたり 329 個のグリシン、126 個のプロリン、および 95 個のヒドロキシプロリン ユニットが含まれています。

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コラーゲンの種類

コラーゲンはユニークで不変のタンパク質であると話してきましたが、真実からかけ離れたものは何もありません. それらが提示する鎖のタイプ、それらの配置、それらの位置、および他の要素との相互関係に応じて、さまざまなタイプのコラーゲンを検出できます.. その中で、次の点を強調します。

• タイプ I コラーゲン、α1、α1、α2(I) 鎖: 体のコラーゲンの 90% を形成します。 皮膚、骨、腱、靭帯、象牙質、角膜に存在します。
• タイプ II コラーゲン、[α1(II)]3 鎖: ヒアリン軟骨、硝子体液、およびヒトの脊柱で発生する脊索動物の軟骨コードである脊索に見られます。
• タイプ III コラーゲン、[α1(III)]3 鎖: 皮膚、血管内、および内臓の組織の一部として存在します。
• V型コラーゲン、α1、α1、α2-α3(V)鎖：皮膚、骨、胎盤、胎児膜。
• X型コラーゲン、[α1(X)]3鎖：これまで挙げたものは繊維の形で現れますが、これは六角形のネットワークを形成しています。 構築中の骨の一部です。
• コラーゲン XIV、α1(XIV)3 鎖: 特に皮膚、角膜、および関節軟骨の繊維に関連して見出されます。

コラーゲン IV、VI、VII、VIII、IX、XI、XII などは全部で 22 ありますので、引き続き例を挙げることができます。 いずれにせよ、アイデアは明確です: このタンパク質 それはさまざまなタイプの鎖で構成されており、それらの配置（繊維、ネットワーク、繊維または膜貫通に関連する六角形ネットワーク）に応じて、いくつかのタイプのコラーゲンを数えることができます.、さまざまな機能を備えています。

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一般論

鎖、ポリペプチド、および合成ゾーンの間で迷子になりやすいため、このような特定の用語を使用すると非常に混乱する可能性があります。 このため、収集します。 以下のリストのコラーゲンに関する一連の基本的な考え方:

• すべてのタイプのコラーゲンは、グリシン-プロリン-X 反復モチーフを提示し、相互に連結した 3 つの鎖で構成されており、それぞれの場合で異なる特徴を持っています。
• さまざまな種類のコラーゲンは、主に繊維やネットワークを形成する能力、またはそれらの間の結合点として機能する目的によって異なります.
• 体内のコラーゲンのほとんどは繊維の形で配置されており、I型コラーゲンのカテゴリーに分類されます.
• コラーゲンは、プロコラーゲンの形で考えられ、後でグリコシル化プロセスを受けて三重らせんを生じさせるため、直接合成されません.
• 線維性コラーゲンは非常に特殊な形態学的要件を持っているため、変異の影響を受けやすくなっています。 これは、さまざまな臨床像に変換できます。

コラーゲンの働きとは？

コラーゲンはあなたです線維芽細胞によって合成および分泌されるため、結合組織の主要部分の 1 つ、これらの組織の関連付けで非常に豊富です。 その名前が示すように（結合、接続）、コラーゲンとこれらの組織に関連する残りの細胞体 それらは身体構造を接続し、それらを一緒に保持することを目的としており、身体の3次元形状を生み出します. 人間。

コラーゲン 引張強度が高く、筋膜、軟骨、靭帯、皮膚、腱、骨の一部を形成するための主要な候補となります。. また、ケラチンやエラスチンとともに、皮膚の可塑性や変形性の原因となります。 タイプIを超えて、コラーゲンXVIIは、真皮と表皮の間の接合点であるため、最も重要なものの1つです.

さらに、コラーゲンは運動器系や皮膚を超えて私たちに付随していることに注意する必要があります. 胎児発育中の重要な構造、血管、椎間板、さらには 角膜。 さらに詳しく説明すると、角膜の最も厚い部分であるストロマは、約 200 本の相互接続されたコラーゲン繊維で構成されています。 このタンパク質がなければ、正しく見ることは不可能です。

これらすべての理由から、 コラーゲンをコードする遺伝子に関連する突然変異の多くが深刻な病状を引き起こすことは驚くべきことではありません. また、一本鎖の突然変異は健康なコラーゲン繊維に影響を与える可能性があるため、 これらの変異は優性と見なされます (遺伝子の 2 つのコピーのうちの 1 つが 怒り）。 強直性脊椎炎、皮膚筋炎、強皮症、乾癬性関節炎、および他の多くの疾患は、何らかの形でコラーゲンと関連しています.

まとめ

要約すると、コラーゲンは、鎖に応じて最大 22 の異なる形態を取ることができるタンパク質の一種です。 それを構成するもの、アミノ酸の順序、残りの細胞要素との関係、およびその場所 位置。 コラーゲン繊維の 10 個のうち 9 個までが I 型ですが、それらはすべて長期的な健康に不可欠な役割を果たします。

また、コラーゲンは皮膚の一部であるため、アンチエイジング製品や若返りクリームによく使用されます. 老化、喫煙、紫外線への暴露、およびその他のイベントは、生産を低下させる可能性があります コラーゲンが失われ、既存のコラーゲンが分解され、老化の際のしわや典型的な外観を引き起こします。