ペプシン：それが何であるか、特徴と機能

エネルギーを得るために有機物の摂取が必要なため、人間と残りの動物はオープンシステムです。 私たちの食事の50％は炭水化物、30％の脂肪、10-15％のタンパク質で構成されています。

これらの主要栄養素はすべて、加水分解によって小さな生体分子に分解されます。、細胞の原形質膜を通過し、ミトコンドリア環境で酸化されて、生命に必要なすべての組織と反応のためのエネルギーを獲得します。

消化器系で食物が消化器系に変換されるプロセスとして知られている消化 体が同化する物質であるため、食物がエネルギーと熱に変換されることが不可欠です。 代謝。 このために、食物は口から摂取され、一連の機械的および化学的変化を受けます。 胃に運ばれ、次に腸に運ばれ、最後に、廃棄物は次の形で培地に排出されます。 糞便。

この一般的なプロセスは、食物が消化器系を通過することを非常に簡単に説明していますが、 システムのこれらのセクションのそれぞれは、素晴らしい一連の化学的および物理的反応によって特徴付けられることを強調します 興味。 今日はあなたにすべてを話します ペプシン、胃レベルでの消化を理解するために不可欠な酵素の1つ.

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ペプシンとは何ですか？

まず第一に、ペプシンはエンドペプチダーゼ、つまり食事摂取で得られたタンパク質をより小さなペプチドに分解する酵素であることに注意する必要があります。 これらのタイプの酵素分子は、一連の非常に具体的なガイドラインに従って、タンパク質鎖内のアミノ酸間のペプチド結合を切断します。 とりわけトリプシン、キモトリプシン、エラスターゼまたはサーモリシンもこのグループで際立っているので、ペプシンは消化を担当する唯一のエンドペプチダーゼではありません。

胃の環境にはさまざまなエンドペプチダーゼがありますが、ペプシンはトリプシンやキモトリプシンと並んで最も重要なものの1つと考えられています。. さらに、その作用環境は非常に明確で区切られています。胃の正確な理想的な状態であるpH1.5から2の間で最高の状態で機能します。 十二指腸の一部（pH 6）に達すると、この酵素は不活性化され、その機能は終了します（ただし、pH 8までは3次元コンフォメーションを維持します）。

いずれにせよ、タンパク質の消化は腸レベルでも続くことを明確にする必要があります。 トリプシン、キモトリプシン、エラスターゼなどの膵臓酵素の効果による カルボキシペプチダーゼ。 したがって、その本質にもかかわらず、ペプシンは生命に不可欠ではありません。この酵素が不足している場合、他の人は多かれ少なかれ努力してタンパク質代謝の世話をすることができます。

不思議なことに、 ペプシンや他の酵素の酵素活性は、予防メカニズムがなければ、体自身の組織を自己分解する可能性があります 明確で効果的。 幸いなことに、胃の粘膜バリアは粘液-重炭酸塩のような物質を分泌し、胃壁にほぼ中性のpH環境を与え、ペプシンを不活性化します。 胃自体は、胃の中で起こる酵素活性から身を守る必要があり、直感に反します。

ペプシンの合成

前の行で示唆したように、ペプシンは胃で合成されます。 とにかく、 胃細胞（胃腺の主要細胞）はペプシン自体を分泌しませんが、ペプシノーゲンを分泌します. この化合物は、実際の酵素と比較して、44個の「余分な」アミノ酸を含む不活性なチモーゲンまたはプロ酵素です。

胃装置のG細胞によって分泌されるホルモンガストリンは、 チャンバー内に非常に酸性のpH環境を作り出すペプシノーゲンと塩酸 胃。 ペプシノーゲンがこの酸の集合体と接触すると、自己触媒反応を起こし、ペプシノーゲンを不活性に保ったアミノ酸の「テール」から放出されます。 したがって、胃酸の存在のおかげで、ペプシノーゲンはその活性変異体ペプシンに変換され、これはタンパク質をより小さな分子に分解し始めることができます。

さらに、それを指摘する必要があります ペプシノーゲンは、遺伝子に存在する指示のおかげで合成されます。、 染色体 セル内。 ヒトでは、同じ形態のペプシノーゲンAをコードする3つの異なる遺伝子があります：PGA3、PGA4、およびPGA5。 それらのすべては、チモーゲンの合成の方向性を持っており、それは次に胃酸の刺激によって酵素に変換されます。

一方、 一部の化合物（ペプスタチンなど）は、非常に低濃度でペプシンを阻害することができます. ペプスタチンは放線菌の培養物で初めて単離されましたが、プロテアーゼとしての活性以外にはほとんど知られていません。

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ペプシン機能

この時点で、それを強調することが不可欠です ペプシンはタンパク質の分解に専念していますが、アミノ酸で構成されているため、この酵素はそれ自体がタンパク質でもあります. アミノ酸はペプチド結合によって特定の順序で結合されているため、すべてのタンパク質の基本単位です。 ペプチド（10アミノ酸未満）、ポリペプチド（10〜50アミノ酸）およびタンパク質（50以上）を生成する アミノ酸）。

その一部として、ペプシンはアミノ酸ロイシンのレベルで分解されるタンパク質鎖を「切断」します （leu）フェニルアラニン（phe）、トリプトファン（trp）、またはチロシン（tyr）のいずれかが前にプロリンが付いている場合を除き、 （プロ）。 それがエンドペプチダーゼであることを覚えています。これは、「内部」（末端タンパク質セクションの一部ではないアミノ酸の間）を切断することを意味します。

タンパク質は私たちの食事の10〜15％しか占めていません（炭水化物は最も豊富なエネルギー源であるため）が、これらは 何らかの方法で依存しない代謝プロセスがないため、それらはほとんどすべての生体組織の乾燥重量の50％を占めます。 彼ら。 そのため、ペプシンとタンパク質を分解する残りの酵素が非常に重要です。 エネルギーを得るためだけでなく、筋肉や皮膚などの生体組織へのアミノ酸の統合のためにも.

病理学におけるペプシンの役割

人体の他の要素と同様に、ペプシンは失敗したり、必要のないときに活動を実行したりする可能性があり、それが病状につながります。 この場合、この酵素と他の酵素は 喉頭咽頭逆流症（LPR）および胃食道逆流症（GERD）の症状の発症.

下部食道括約筋（LES）が弱っている人は、これらの状態を経験する可能性があります。 胃液と混合された食物塊は、環境が食道に後退する場合 胃。 これにより、酸、ペプシン、およびその他の酵素が食道管を通って後方に移動し、喉頭、最悪の場合は肺環境にまで到達します。

さらに複雑なことに、LPR患者は局所的な神経感受性を持っています 変化したので、環境中の酸の存在に咳やラ音で反応することができません 喉頭。 活動的な状態にあり、排泄されていない、 ペプシンは喉頭組織を破壊し始め、慢性的な嚥下障害（嚥下不能）、耳障りな声、繰り返しの咳を引き起こします. ペプシンが喉頭環境と接触するほど、損傷は悪化します。

履歴書

お気づきかもしれませんが、ペプシンは生理学的レベルで非常に興味深い酵素です。 それ自体が胃の酸性環境であり、その機能は完全にpH依存的に調節されています 環境。 pHが1.5から2の間に保たれている場合、酵素はその活性型のままであり、その役割を果たします。 この値が変化すると、3次元のコンフォメーションを維持しますが、胃の内部のようにタンパク質を分解することはありません。

ペプシンや他の多くの酵素的性質の生体分子のおかげで、人間は変形することができます 私たちがエネルギーで、そしてとりわけ、の形成と修復に役立つアミノ酸で消費するタンパク質 組織。 もちろん、私たちの内部代謝がなければ私たちは何もないことは明らかです。