Šiurkštus endoplazminis tinklas: apibrėžimas, charakteristikos ir funkcijos

Endoplazminis tinklas yra korinis organas, susidedantis iš tarpusavyje sujungtų membranų. Šios membranos yra ištisinės su ląstelės centro, ląstelės branduolio, membranomis.

Yra dviejų tipų endoplazminis tinklas: vienas, vadinamas šiurkščiu, kurio membranos sudaro suplotos cisternos. ir su susijusiomis ribosomomis, o kitas vadinamas lygiuoju, kuris yra organizuotas membranoms formuojant kanalėlius be ribosomos.

Šiame straipsnyje pakalbėkime apie grubų endoplazminį tinklą, kokios yra jo dalys ir funkcijos.

• Susijęs straipsnis: "Pagrindiniai žmogaus kūno ląstelių tipai

Kas yra šiurkštus endoplazminis tinklas?

Ši organelė, be grubaus endoplazminio tinklo, gauna kitus pavadinimus: granuliuotas endoplazminis tinklas, ergastoplazma arba šiurkštus endoplazminis tinklas. Šią organelę galima rasti tik eukariotinės ląstelės.

Struktūriškai jis būdingas tuo, kad jį sudaro daugybė kanalų, išlyginti maišeliai ir cisternos, kurie pasiskirstę po ląstelės vidurį - citoplazmą.

Į šiuos suplotus maišelius įvedamos iš įvairių peptidų pagamintos grandinės, su kuriomis susidarys kompleksiniai baltymai. Tie patys baltymai keliauja į kitas ląstelės dalis, tokias kaip Golgi aparatas ir lygus endoplazminis tinklas.

Aplink maišelius, kurie sudaro šią organelę, yra daugybė ribosomų susijusių su jais. Šios struktūros yra pūslelės, kuriose gali būti baltymų ir kitų medžiagų. Šios ribosomos suteikia šiurkščią išvaizdą, žiūrint į mikroskopą.

Pagrindinė šios struktūros funkcija yra sintetinti baltymus, kurie skirti skirtingiems ląstelės dalims atlikti kelias funkcijas, be to, kad būtų galima kontroliuoti jų struktūrinę kokybę ir funkcinis.

funkcijos

Tai yra pagrindinės grubaus endoplazminio tinklo funkcijos.

1. Baltymų sintezė

Šiurkštus endoplazminis tinklas turi funkciją, kuri yra gyvybiškai svarbi organizmo išlikimui: sintetinti baltymus.

Šie baltymai gali atlikti daug funkcijų, nesvarbu, ar jie yra struktūriniai, ar yra kitų organelių dalis, veikia kaip hormonai, fermentai ar transportinės medžiagos. Taigi, šių baltymų paskirtis gali būti ląstelės viduje, kur jie buvo sintetinti, formuojant ląstelės sluoksnį arba einant į tos ląstelės išorę.

Dauguma baltymų, kurie yra ląstelės organelių dalis, yra kilę iš endoplazminio tinklo ribosomų. Ši sintezė pasiekia paskutinę fazę grubiame endoplazminiame tinkle.

Procesas prasideda, kai pasiuntinio ribonukleino rūgštis (mRNR) yra prijungta prie mažo ribosominio vieneto, o po to prie didelio. Taip prasideda procesas, vadinamas vertimu.

Pirmas dalykas, kuris yra išverstas, yra nukleotidų seka, kuris sintetins maždaug 70 aminorūgščių grandinę. Ši grandinė vadinama signaliniu peptidu. Molekula, vadinama SRP (sekos atpažinimo dalelė), yra atsakinga už šio signalo peptido atpažinimą, sulėtindama transliacijos procesą.

Dviejų ribosomų subvienetų - mRNR, signalinio peptido ir SRP - suformuota struktūra keliauja per citozolį, kol pasiekia grubaus endoplazminio tinklo sienelę.

Per specialų baltymą, vadinamą translokatoriumi, membranoje susidaro kanalas, per kurį praeina suformuotos struktūros peptidinė dalis. Signalinis peptidas prisijungia prie translokatoriaus, likusi peptido grandinė palaipsniui verčiama ir įvedama į tinklą.

Fermentas, vadinamas peptidaze, pertraukia signalinį peptidą iš likusios aminorūgščių grandinės, palikdamas šią laisvąją grandinę organelės viduje.

Kai sintezė bus baigta, aminorūgščių grandinė įgyja trimatę struktūrą, būdingas visam baltymui, ir jis sulankstomas.

• Galbūt jus domina: "20 baltymų rūšių ir jų funkcijos organizme"

2. QA

Grubus endoplazminis tinklas atlieka pagrindinę geros organo funkcijos funkciją. Ši organelė vaidina svarbų vaidmenį nustatant trūkumų turinčius baltymus arba tai gali būti nenaudinga organizmui.

Procesas prasideda, kai aptinkamas baltymas, kuris sintezės metu buvo neteisingai sulankstytas. Fermentai, atsakingi už šią proceso fazę, yra gliukoziltransferazių grupė.

Glikoziltransferazė prideda gliukozės į defektinį baltymą, ypač jo oligosacharidų grandinėje. To tikslas yra tai, kad chaperonas, ypač kalnekinas, atpažintų šio gliukozę baltymą ir aptikti jį kaip blogai susidariusį baltymą, taip grąžinant jį į savo kilmės vietą, kad jis būtų gerai sulankstytas.

Šis procesas vyksta kelis kartus. Tuo atveju, jei korekcija nėra padaryta tokiu būdu, pereinamas kitas etapas.

Baltymai nukreipiami į dalį, vadinamą proteasoma, kur ji bus suskaidyta. Šioje vietoje veikia keli fermentų tipai, kurie sugedusius baltymus skaido į aminorūgštis, kurias galima perdirbti, kad susidarytų naujas, gerai sulankstytas baltymas.

Ši kokybės kontrolės funkcija ir sintetinių medžiagų aptikimas, kurie nėra naudingi arba gali pasirodyti net toksiški ląstelei, atlieka labai svarbią higienos funkciją.

Taigi ląstelė gali pasirūpinti užtikrinti, kad gerai suformuoti baltymai pasiektų brendimo tašką ten, kur yra funkcionalūs, o neišmetami ar neperdirbami.

Ergastoplasma veislės

Priklausomai nuo ląstelės, kurioje jis yra, ši organelė turi skirtingas struktūrines savybes, taip pat gali būti, kad ji gauna kitą pavadinimą.

Sekrecijos ląstelėse šiurkštus endoplazminis tinklas pasireiškia daugybės grandinių ar maišų pavidalu, išdėstytų lygiagrečiai ir mažai atskirai, pakankamai, kad būtų galima susidaryti pūslelėms, su kuriomis sintetinamos medžiagos.

Nervų sistemoje ši organelė vadinama Nissl kūnais, pasirodo plačiai atskirtų cisternae formų, kuriose citozolyje yra daug laisvų ribosomų. Kai kurie neuronai, nepaisant šios organelės, vos sintetina baltymus.

Bibliografinės nuorodos:

• Anglų kalba, A. R., Zurekas, N., Voeltzas, G. K. (2009). Periferinė ER struktūra ir funkcija. Dabartinė nuomonė apie ląstelių biologiją, 21,: 506-602.
• Daleke D. L. (2007). Fosfolipidinės flipazės. Biologinės chemijos žurnalas. 282, 821-825.
• Nixonas-Abellas J, Obara, C. J., Weigas V. A., Li D., Legantas W. R., Xu C. S., Pasolli H. A., Harvey K., Hessas H. F., Betzig E., Blackstone C., Lippincott-Schwartz3 J. (2016). Padidėjus erdvėlaikinei raiškai, periferiniame ER atsiskleidžia labai dinamiškos tankios vamzdinės matricos. Mokslas. 354, 3928-2.