Pepsin: ce este, caracteristici și funcții

Ființa umană și restul animalelor sunt sisteme deschise, deoarece avem nevoie de ingestia de materie organică pentru a obține energie. 50% din dieta noastră este alcătuită din carbohidrați, 30% grăsimi și 10-15% proteine.

Toți acești macronutrienți sunt defalcați prin hidroliză în biomolecule mici., care traversează membrana plasmatică a celulelor și sunt oxidate în mediul mitocondrial, pentru a obține energie pentru toate țesuturile și reacțiile necesare vieții.

Digestia, cunoscut sub numele de procesul prin care un aliment este transformat în sistemul digestiv într-un substanță pe care organismul o asimilează, este esențial ca alimentele să ajungă transformate în energie și căldură metabolic. Pentru aceasta, alimentele sunt ingerate prin gură, supuse unei serii de modificări mecanice și chimice, transportate la stomac, apoi la intestine și, în cele din urmă, deșeurile sunt evacuate în mediu sub formă de fecale.

Acest proces general descrie trecerea alimentelor prin sistemul digestiv într-un mod extrem de scurt, dar poate fi subliniați că fiecare dintre aceste secțiuni ale sistemului este caracterizată de o serie de reacții chimice și fizice de mare interes. Astăzi vă spunem totul despre

pepsina, una dintre acele enzime esențiale pentru a înțelege digestia la nivel gastric.

• Articol asociat: „Sistemul digestiv: anatomie, părți și funcționare”

Ce este pepsina?

În primul rând, este necesar să subliniem că pepsina este o endopeptidază, adică o enzimă care descompune proteinele obținute în aportul alimentar în peptide mai mici. Aceste tipuri de molecule enzimatice rup legăturile peptidice dintre aminoacizii din lanțul proteic, urmând o serie de linii directoare foarte specifice. Pepsina nu este singura endopeptidază responsabilă de digestie, deoarece tripsina, chimotripsina, elastaza sau termolizina, printre altele, se remarcă și în acest grup.

În ciuda varietății endopeptidazelor din mediul gastric, pepsina este considerată una dintre cele mai importante, alături de tripsină și chimotripsină.. În plus, mediul său de acțiune este foarte clar și delimitat: funcționează cel mai bine între un pH de 1,5 și 2, condițiile ideale exacte ale stomacului. Odată ce ajunge la porțiunea de duoden (cu un pH de 6), această enzimă este inactivată și funcționalitatea sa se încheie (deși își menține conformația tridimensională până la un pH de 8).

În orice caz, este necesar să se clarifice faptul că digestia proteinelor continuă și la nivel intestinal, datorită efectelor enzimelor pancreatice precum tripsina, chimotripsina, elastaza și carboxipeptidaza. Astfel, în ciuda esențialității sale, pepsina nu este esențială pentru viață: dacă această enzimă lipsește, altele se pot ocupa de metabolismul proteinelor, cu mai mult sau mai puțin efort.

Cu interes, activitatea enzimatică a pepsinei și a altor enzime ar putea autodegrada țesutul propriu al corpului dacă nu ar exista mecanisme preventive clar și eficient. Din fericire, bariera mucoasă a stomacului secretă o substanță de tip mucus-bicarbonat, care conferă peretelui gastric un mediu de pH aproape neutru și inactivează pepsina. Stomacul însuși trebuie să se protejeze de activitatea enzimatică care are loc în interiorul său, contrar intuitiv pe cât sună.

Sinteza pepsinei

Pepsina este sintetizată în stomac, așa cum am sugerat în liniile anterioare. Oricum, celulele stomacului (celulele principale ale glandelor gastrice) nu secretă pepsină în sine, ci pepsinogen. Acest compus este un zimogen sau proenzimă inactivă, conținând 44 de aminoacizi „în plus”, în comparație cu enzima reală.

Hormonul gastrină, secretat de celulele G ale aparatului gastric, stimulează secreția de pepsinogen și acid clorhidric, care creează un mediu pH foarte acid în cameră stomac. Când pepsinogenul intră în contact cu acest conglomerat acid, acesta suferă o reacție autocatalitică, în care este eliberat din „coada” aminoacizilor care l-au menținut inactiv. Astfel, datorită prezenței acizilor stomacali, pepsinogenul se transformă în varianta sa activă de pepsină și aceasta poate începe să descompună proteinele în molecule mai mici.

Mai mult, este necesar să subliniem că pepsinogenul este sintetizat datorită instrucțiunilor prezente în gene, adică, cromozomi în interiorul celulelor. La om, există 3 gene diferite care codifică aceeași formă de pepsinogen A: PGA3, PGA4 și PGA5. Toate au direcțiile de sinteză a zimogenului, care este apoi transformat în enzimă prin stimularea acizilor gastrici.

Pe de altă parte, unii compuși (cum ar fi pepstatin) sunt capabili să inhibe pepsina la concentrații foarte scăzute. Pepstatinul a fost izolat pentru prima dată în culturile de ciuperci actinomicete, dar se știe puțin altceva despre acesta dincolo de activitatea sa de protează.

• S-ar putea să vă intereseze: "Tabelul aminoacizilor: funcții, tipuri și caracteristici"

Funcția Pepsin

În acest moment, este esențial să subliniem acest lucru Pepsina este dedicată descompunerii proteinelor, dar fiind compusă din aminoacizi, această enzimă este, de asemenea, o proteină în sine. Aminoacizii sunt unitatea de bază a fiecărei proteine, deoarece sunt uniți în ordine specifice prin legături peptidice pentru a da naștere la peptide (mai puțin de 10 aminoacizi), polipeptide (10 la 50 aminoacizi) și proteine ​​(mai mult de 50 aminoacizi).

La rândul său, pepsina „taie” lanțul proteic care urmează să fie degradat la nivelul aminoacizilor leucină (leu) fenilalanină (phe), triptofan (trp) sau tirozină (tir), cu excepția cazului în care unul dintre ele este precedat de prolină (pro). Ne amintim că este o endopeptidază, ceea ce înseamnă că se taie „în interior” (între aminoacizi care nu fac parte din secțiunea proteină terminală).

Proteinele reprezintă doar 10-15% din dieta noastră (deoarece carbohidrații sunt cea mai bogată sursă de energie), dar acestea ele reprezintă 50% din greutatea uscată a aproape tuturor țesuturilor biologice, deoarece nu există un proces metabolic care să nu depindă într-un fel de ei. De aceea, pepsina și restul enzimelor care degradează proteinele sunt atât de esențiale: nu numai pentru obținerea de energie, ci pentru integrarea aminoacizilor în țesuturile biologice, cum ar fi mușchii și pielea.

Rolul pepsinei în patologii

Ca orice element al corpului uman, pepsina poate eșua sau poate desfășura activități în momente în care nu este necesar, ceea ce duce la patologii. În acest caz, aceasta și alte enzime joacă un rol esențial în dezvoltarea simptomelor de reflux laringofaringian (LPR) și de reflux gastroesofagian (GERD).

O persoană cu un sfincter esofagian inferior slăbit (LES) poate prezenta aceste afecțiuni, cum ar fi bolus alimentar amestecat cu sucuri gastrice se retrage în esofag dacă mediul înconjurător al stomac. Acest lucru face ca acizii, pepsina și alte enzime să călătorească înapoi prin tubul esofagian, ajungând chiar la laringe și, în cele mai grave cazuri, la mediul pulmonar.

Pentru a complica și mai mult lucrurile, pacienții cu LPR au sensibilitate neuronală locală modificate, deci nu pot răspunde cu tuse și raluri la prezența acidului în mediu laringian. Fiind în forma sa activă și neexcretat, pepsina începe să descompună țesuturile laringiene, rezultând disfagie cronică (incapacitate de a înghiți), o voce dură și tuse repetată. Cu cât pepsina este mai în contact cu mediul laringian, cu atât daunele sunt mai grave.

Relua

După cum ați văzut, pepsina este o enzimă foarte interesantă la nivel fiziologic, deoarece este auto-activată de în sine cu mediul acid al stomacului și funcționalitatea acestuia este reglată într-un mod complet dependent de pH de mediu. Dacă pH-ul este menținut între 1,5 și 2, enzima rămâne în forma sa activă și își face treaba. Când această valoare se schimbă, își menține conformația tridimensională, dar nu descompune proteinele așa cum se întâmplă în stomac.

Datorită pepsinei și a multor alte biomolecule de natură enzimatică, ființele umane se pot transforma proteinele pe care le consumăm în energie și, mai ales, în aminoacizi utili pentru formarea și repararea șervețele. Desigur, este clar pentru noi că fără metabolismul nostru intern nu suntem nimic.