Пепсин: шта је то, карактеристике и функције

Људско биће и остале животиње су отворени системи, јер нам је потребно уношење органске материје да бисмо добили енергију. 50% наше прехране чине угљени хидрати, 30% масти и 10-15% протеина.

Сви ови макронутријенти се хидролизом разлажу на мале биомолекуле., који прелазе плаземску мембрану ћелија и оксидирају се у митохондријском окружењу, како би се добила енергија за сва ткива и реакције неопходне за живот.

Пробава, познат као процес којим се храна у дигестивном систему претвара у супстанца коју тело асимилира, неопходно је да се храна на крају претвори у енергију и топлоту метаболички. Због тога се храна уноси кроз уста, подвргнута низу механичких и хемијских промена, транспортује се у стомак, затим у црева и, коначно, отпад се у облику избацује у медијум измет.

Овај општи процес изузетно кратко описује пролазак хране кроз пробавни систем, али то може бити нагласити да се сваки од ових одељака система одликује низом великих хемијских и физичких реакција камата. Данас вам кажемо све о пепсин, један од оних ензима неопходних за разумевање варења на желучаном нивоу.

• Повезани чланак: „Пробавни систем: анатомија, делови и функционисање“

Шта је пепсин?

Пре свега, треба напоменути да је пепсин ендопептидаза, односно ензим који разлаже протеине добијене у исхрани у мање пептиде. Ове врсте ензимских молекула прекидају пептидне везе између аминокиселина унутар ланца протеина, следећи низ врло специфичних смерница. Пепсин није једина ендопептидаза задужена за варење, јер се у овој групи, између осталих, такође истичу трипсин, химотрипсин, еластаза или термолизин.

Упркос разноврсности ендопептидаза у желучаном окружењу, пепсин се сматра једним од најважнијих, заједно са трипсином и химотрипсином.. Поред тога, његово окружење деловања је врло јасно и разграничено: у најбољем случају делује између пХ 1,5 и 2, тачно идеалних услова за стомак. Једном када дође до дела дуоденума (са пХ 6), овај ензим се деактивира и његова функционалност се завршава (иако задржава своју тродимензионалну конформацију до пХ од 8).

У сваком случају, потребно је разјаснити да се варење протеина такође наставља на цревном нивоу, због ефеката ензима панкреаса као што су трипсин, химотрипсин, еластаза и карбоксипептидаза. Стога, упркос својој основној важности, пепсин није од суштинског значаја за живот: ако овај ензим недостаје, други могу да се побрину за метаболизам протеина, уз више или мање напора.

Знатижељно, ензимска активност пепсина и других ензима могла би да саморазгради сопствено ткиво тела ако не постоје превентивни механизми јасно и ефикасно. Срећом, слузна баријера желуца излучује супстанцу сличну слузи-бикарбонату, која желучаном зиду даје готово неутрално пХ окружење и инактивира пепсин. Желудац сам мора да се заштити од ензимске активности која се одвија у њему, колико год контраинтуитивно звучало.

Синтеза пепсина

Пепсин се синтетише у желуцу, као што смо наговестили у претходним редовима. У сваком случају, желучане ћелије (главне ћелије желудачних жлезда) не луче сам пепсин, већ пепсиноген. Ово једињење је неактивни зимоген или проензим, који садржи 44 „додатне“ аминокиселине, у поређењу са стварним ензимом.

Хормон гастрин, који луче Г ћелије желучаног апарата, стимулише лучење пепсиногена и хлороводоничне киселине, што ствара врло кисело пХ окружење у комори стомак. Када пепсиноген дође у контакт са овим киселинским конгломератом, он пролази аутокаталитичку реакцију, у којој се ослобађа из „репа“ аминокиселина због којих је био неактиван. Дакле, захваљујући присуству желучаних киселина, пепсиноген се трансформише у своју активну варијанту пепсин и то може почети да разграђује протеине у мање молекуле.

Поред тога, потребно је истаћи и то пепсиноген се синтетише захваљујући упутствима присутним у генима, тј., хромозоми унутар ћелија. Код људи постоје 3 различита гена која кодирају исти облик пепсиногена А: ПГА3, ПГА4 и ПГА5. Сви они имају правце синтезе зимогена, који се стимулацијом желучаних киселина трансформише у ензим.

С друге стране, нека једињења (као што је пепстатин) су способна да инхибирају пепсин у врло ниским концентрацијама. Пепстатин је први пут изолован у културама актиномицетних гљивица, али се мало шта о њему зна изван његове активности као протеазе.

• Можда ће вас занимати: „Табела аминокиселина: функције, врсте и карактеристике“

Функција пепсина

У овом тренутку је неопходно то нагласити Пепсин је посвећен разградњи протеина, али пошто је састављен од аминокиселина, овај ензим је такође протеин сам по себи. Аминокиселине су основна јединица сваког протеина, јер се њима у одређеним редоследима придружују пептидне везе да настану пептиди (мање од 10 аминокиселина), полипептиди (10 до 50 аминокиселина) и протеини (више од 50 амино киселине).

Пепсин са своје стране „пресеца“ протеински ланац који треба да се разгради на нивоу аминокиселина леуцин (леу) фенилаланин (пхе), триптофан (трп) или тирозин (тир), осим ако једном од њих претходи пролин (за). Сетимо се да је то ендопептидаза, што значи да сече „унутра“ (између аминокиселина које нису део крајњег протеинског дела).

Протеини чине само 10-15% наше исхране (јер су угљени хидрати најбогатији извор енергије), али ови чине 50% суве тежине готово свих биолошких ткива, јер нема метаболичког процеса који на неки начин не зависи од они. Због тога су пепсин и остали ензими који разграђују протеине толико неопходни: не само за добијање енергије, већ и за интеграцију аминокиселина у биолошка ткива, попут мишића и коже.

Улога пепсина у патологијама

Као и сваки елемент људског тела, и пепсин може пропасти или обављати активности у временима када то није неопходно, што доводи до патологија. У овом случају, овај и други ензими играју суштинску улогу у развој симптома ларингофарингеалног рефлукса (ЛПР) и гастроезофагеалног рефлукса (ГЕРД).

Особа са ослабљеним доњим езофагеалним сфинктером (ЛЕС) може доживети ова стања као болус хране помешан са желучаним соковима повлачи се у једњак ако је околина стомак. То доводи до тога да киселине, пепсин и други ензими путују уназад кроз езофагеалну цев, чак и до гркљана и, у најгорем случају, до плућног окружења.

Да би додатно закомпликовали ствари, пацијенти са ЛПР имају локалну нервну осетљивост измењени, тако да не могу да реагују кашљем и хропцима на присуство киселине у околини гркљан. Бити у свом активном облику и не излучивати се, пепсин почиње да разграђује гркљан, што резултира хроничном дисфагијом (немогућност гутања), оштрим гласом и поновљеним кашљем. Што је пепсин више у контакту са гркљанским окружењем, то је већа штета.

Резиме

Као што сте можда видели, пепсин је веома занимљив ензим на физиолошком нивоу, јер се сам активира сам са киселим окружењем желуца и његова функционалност се регулише на потпуно пХ-зависан начин животне средине. Ако се пХ одржава између 1,5 и 2, ензим остаје у свом активном облику и обавља свој посао. Када се ова вредност промени, она задржава своју тродимензионалну конформацију, али не разграђује протеине као у желуцу.

Захваљујући пепсину и многим другим биомолекулима ензимске природе, људска бића се могу трансформисати протеини које трошимо у енергији и, пре свега, у аминокиселинама корисним за формирање и обнављање марамице. Наравно, јасно нам је да смо без свог унутрашњег метаболизма ништа.