Пепсин: що це таке, характеристики та функції

Людина та решта тварин - це відкриті системи, оскільки для отримання енергії нам потрібен поглинання органічної речовини. На 50% нашого раціону складаються з вуглеводів, 30% жирів і 10-15% білків.

Всі ці макроелементи розщеплюються шляхом гідролізу на невеликі біомолекули., які перетинають плазматичну мембрану клітин і окислюються в мітохондріальному середовищі, щоб отримати енергію для всіх тканин і реакції, необхідні для життя.

Травлення, відомий як процес перетворення їжі в травній системі на речовина, яку організм засвоює, важливо, щоб їжа в кінцевому підсумку перетворилася на енергію та тепло метаболічний. Для цього їжа потрапляє через рот, піддаючись низці механічних і хімічних змін, транспортується в шлунок, потім в кишечник і, нарешті, відходи викидаються в середовище у вигляді кал.

Цей загальний процес описує проходження їжі через травну систему надзвичайно коротко, але це може бути підкреслимо, що кожна з цих секцій системи характеризується низкою великих хімічних і фізичних реакцій інтерес. Сьогодні ми розповімо вам все про

пепсин, один з тих ферментів, необхідних для розуміння травлення на шлунковому рівні.

• Пов’язана стаття: "Травна система: анатомія, частини та функціонування"

Що таке пепсин?

Перш за все, необхідно підкреслити, що пепсин - це ендопептидаза, тобто фермент, який розщеплює білки, отримані при харчуванні, на менші пептиди. Ці типи ферментативних молекул розривають пептидні зв’язки між амінокислотами всередині білкового ланцюга, дотримуючись ряду дуже конкретних рекомендацій. Пепсин - не єдина ендопептидаза, яка відповідає за травлення, оскільки трипсин, хімотрипсин, еластаза або термолізин, серед інших, також виділяються в цій групі.

Незважаючи на різноманітність ендопептидаз у шлунковому середовищі, пепсин вважається одним з найважливіших, поряд з трипсином та хімотрипсином.. Крім того, середовище його дії дуже чітке та розмежоване: воно працює в найкращих випадках між рН 1,5 і 2, точні ідеальні умови шлунку. Як тільки він досягає частини дванадцятипалої кишки (з рН 6), цей фермент інактивується, і його функціональність закінчується (хоча він підтримує свою тривимірну конформацію до рН 8).

У будь-якому випадку необхідно пояснити, що перетравлення білка також триває на рівні кишечника, через вплив ферментів підшлункової залози, таких як трипсин, хімотрипсин, еластаза та карбоксипептидаза. Таким чином, незважаючи на свою необхідність, пепсин не є життєво важливим для життя: якщо цього ферменту не вистачає, інші можуть подбати про метаболізм білка, докладаючи більших чи менших зусиль.

Цікаво, ферментативна активність пепсину та інших ферментів могла б самостійно розкладати власні тканини організму, якби не було профілактичних механізмів чітке та ефективне. На щастя, слизовий бар’єр шлунку виділяє слиз-бікарбонатоподібну речовину, яка надає стінці шлунка майже нейтральне середовище рН і інактивує пепсин. Сам шлунок повинен захищатися від ферментативної активності, що відбувається в ньому, як би це не звучало інтуїтивно.

Синтез пепсину

Пепсин синтезується в шлунку, як ми вже натякали в попередніх рядках. У будь-якому разі, клітини шлунку (основні клітини шлункових залоз) виділяють не сам пепсин, а пепсиноген. Ця сполука є неактивним зимогеном або проферментом, що містить 44 "зайвих" амінокислоти, порівняно з фактичним ферментом.

Гормон гастрин, що виділяється G клітинами шлункового апарату, стимулює секрецію пепсиноген і соляна кислота, що створює дуже кисле середовище рН всередині камери шлунку. Коли пепсиноген контактує з цим кислотним конгломератом, він зазнає автокаталітичної реакції, в результаті якої вивільняється з «хвоста» амінокислот, що утримувало його в неактивному стані. Таким чином, завдяки присутності шлункових кислот, пепсиноген перетворюється на свій активний варіант пепсину, і це може почати розщеплювати білки на менші молекули.

Крім того, слід зазначити, що пепсиноген синтезується завдяки інструкціям, присутнім у генах, тобто, хромосом всередині клітин. У людини існує 3 різні гени, що кодують одну і ту ж форму пепсиногену А: PGA3, PGA4 та PGA5. Всі вони мають напрямки синтезу зимогену, який потім перетворюється в фермент за рахунок стимуляції шлункових кислот.

З іншої сторони, деякі сполуки (наприклад, пепстатин) здатні інгібувати пепсин у дуже низьких концентраціях. Вперше пепстатин був виділений в культурах грибів актиноміцетів, але про нього відомо ще мало чого, окрім його активності як протеази.

• Вас можуть зацікавити: "Таблиця амінокислот: функції, типи та характеристики"

Функція пепсину

На цьому етапі важливо це підкреслити пепсин призначений для розщеплення білків, але, будучи складеним з амінокислот, цей фермент також є білком сам по собі. Амінокислоти є основною одиницею кожного білка, оскільки вони з'єднуються в певних порядках пептидними зв'язками утворювати пептиди (менше 10 амінокислот), поліпептиди (10-50 амінокислот) та білки (більше 50 амінокислоти).

Зі свого боку, пепсин "розрізає" білковий ланцюг, який повинен розкладатися на рівні амінокислот лейцину (лей) фенілаланін (phe), триптофан (trp) або тирозин (tyr), якщо одному з них не передує пролін (професіонал). Ми пам’ятаємо, що це ендопептидаза, що означає, що вона врізається «всередину» (між амінокислотами, які не входять до кінцевої ділянки білка).

Білки складають лише 10-15% нашого раціону (оскільки вуглеводи є найбагатшим джерелом енергії), але вони вони становлять 50% сухої маси майже всіх біологічних тканин, оскільки немає жодного обмінного процесу, який би певним чином не залежав від Вони. Ось чому пепсин та решта ферментів, що розкладають білки, так важливі: не тільки для отримання енергії, але і для інтеграції амінокислот у біологічні тканини, такі як м’язи та шкіра.

Роль пепсину в патологіях

Як і будь-який елемент людського тіла, пепсин може виходити з ладу або виконувати дії в періоди, коли це не потрібно, що призводить до патологій. У цьому випадку цей та інші ферменти відіграють важливу роль у розвиток симптомів ларингофарингеального рефлюксу (LPR) та гастроезофагеального рефлюксу (GERD).

Людина з ослабленим нижнім сфінктером стравоходу (LES) може відчувати ці захворювання, як харчовий болюс, змішаний із шлунковим соком, відходить у стравохід, якщо навколишнє середовище шлунку. Це змушує кислоти, пепсин та інші ферменти рухатися назад через стравохідну трубку, навіть доходячи до гортані та, у гірших випадках, до середовища легенів.

Щоб ще більше ускладнити ситуацію, пацієнти з ЛПР мають місцеву нервову чутливість змінені, тому вони не можуть реагувати кашлем і хрипами на наявність кислоти в навколишньому середовищі гортанний. Перебуваючи в активному вигляді і не виводячись з організму, пепсин починає руйнувати тканини гортані, що призводить до хронічної дисфагії (нездатності ковтати), різкого голосу та повторного кашлю. Чим більше пепсин контактує із середовищем гортані, тим гірша шкода.

Резюме

Як ви могли переконатися, пепсин є дуже цікавим ферментом на фізіологічному рівні, оскільки він самоактивується сам з кислим середовищем шлунка і його функціональність регулюється повністю залежним від рН екологічний. Якщо рН підтримується між 1,5 і 2, фермент залишається в активній формі і виконує свою роботу. Коли це значення змінюється, воно зберігає свою тривимірну конформацію, але не розщеплює білки, як у шлунку.

Завдяки пепсину та багатьом іншим біомолекулам ферментативної природи людина може трансформуватися білки, які ми споживаємо в енергії і, перш за все, в амінокислотах, корисних для утворення та відновлення тканин. Звичайно, нам ясно, що без нашого внутрішнього метаболізму ми ніщо.