Pepsin: mikä se on, ominaisuudet ja toiminnot

Ihminen ja muut eläimet ovat avoimia järjestelmiä, koska tarvitsemme orgaanisen aineen nauttimista energian saamiseksi. 50% ruokavaliosta koostuu hiilihydraateista, 30% rasvoista ja 10-15% proteiineista.

Kaikki nämä makroravinteet hajotetaan hydrolyysillä pieniksi biomolekyyleiksi., jotka ylittävät solujen plasmamembraanin ja hapetetaan mitokondrioiden ympäristössä saadakseen energiaa kaikille elämän kannalta välttämättömille kudoksille ja reaktioille.

Ruoansulatus, joka tunnetaan prosessina, jolla ruoka muuttuu ruoansulatuskanavassa a aine, jonka keho omaksuu, on välttämätöntä, että ruoka muuttuu energiaksi ja lämmöksi aineenvaihdunta. Tätä varten ruoka nautitaan suun kautta, johon kohdistuu useita mekaanisia ja kemiallisia muutoksia, kulkeutuu vatsaan, sitten suolistoon, ja lopuksi jätteet poistetaan väliaineeseen muodossa ulosteet.

Tämä yleinen prosessi kuvaa ruoan kulkemisen ruoansulatuskanavan läpi erittäin lyhyellä tavalla, mutta se voi olla korostaa, että jokaiselle näistä järjestelmän osista on ominaista joukko suuria kemiallisia ja fysikaalisia reaktioita kiinnostuksen kohde. Tänään kerromme sinulle kaiken

pepsiini, yksi niistä entsyymeistä, jotka ovat välttämättömiä ruoansulatuksen ymmärtämiseksi mahalaukun tasolla.

• Aiheeseen liittyvä artikkeli: "Ruoansulatuskanava: anatomia, osat ja toiminta"

Mikä on pepsiini?

Ensinnäkin on välttämätöntä korostaa, että pepsiini on endopeptidaasi, toisin sanoen entsyymi, joka hajottaa ravinnosta saadut proteiinit pienemmiksi peptideiksi. Tämäntyyppiset entsymaattiset molekyylit hajottavat proteiiniketjun aminohappojen väliset peptidisidokset, noudattaen hyvin spesifisten ohjeiden sarjaa. Pepsiini ei ole ainoa endopeptidaasi, joka vastaa ruoansulatuksesta, koska trypsiini, kymotrypsiini, elastaasi tai termolysiini esiintyvät myös tässä ryhmässä.

Huolimatta mahalaukun endopeptidaasien erilaisuudesta, pepsiiniä pidetään yhtenä tärkeimmistä trypsiinin ja kymotrypsiinin kanssa.. Lisäksi sen toimintaympäristö on hyvin selkeä ja rajattu: se toimii parhaimmillaan pH: n ollessa 1,5–2, mikä on täsmälliset vatsan ihanteelliset olosuhteet. Kun tämä entsyymi saavuttaa pohjukaissuolen osan (jonka pH on 6), se inaktivoituu ja sen toiminnallisuus päättyy (vaikka se säilyttää kolmiulotteisen konformaationsa pH-arvoon 8 saakka).

Joka tapauksessa on tarpeen selventää, että proteiinien pilkkominen jatkuu myös suoliston tasolla, haimaentsyymien, kuten trypsiini, kymotrypsiini, elastaasi ja karboksipeptidaasi. Täten välttämättömyydestään huolimatta pepsiini ei ole välttämätöntä elämälle: jos tämä entsyymi puuttuu, muut voivat huolehtia proteiiniaineenvaihdunnasta enemmän tai vähemmän vaivalla.

Utelias, pepsiinin ja muiden entsyymien entsymaattinen aktiivisuus voisi itse hajottaa kehon oman kudoksen, ellei ennaltaehkäiseviä mekanismeja olisi selkeä ja tehokas. Onneksi mahalaukun limakalvo erittää limaa, bikarbonaattia muistuttavaa ainetta, mikä antaa mahalaukun seinämälle melkein neutraalin pH-ympäristön ja inaktivoi pepsiinin. Vatsan itsensä on suojattava entsymaattiselta aktiivisuudelta, joka tapahtuu sen sisällä, vasta-intuitiivisesti, kun se kuulostaa.

Pepsiinin synteesi

Pepsiini syntetisoidaan mahassa, kuten olemme vihjanneet edellisillä riveillä. Joka tapauksessa, mahasolut (mahalaukun pääsolut) eivät eritä itse pepsiiniä, vaan pepsinogeenia. Tämä yhdiste on passiivinen tsymogeeni tai proentsyymi, joka sisältää 44 "ylimääräistä" aminohappoa verrattuna varsinaiseen entsyymiin.

Gastriinihormoni, jota erittävät mahalaukun G-solut, stimuloi pepsinogeeni ja suolahappo, joka luo kammioon hyvin happaman pH-ympäristön vatsa. Kun pepsinogeeni joutuu kosketuksiin tämän happokonglomeraatin kanssa, se käy autokatalyyttisen reaktion, jossa se vapautuu aminohappojen "hännästä", jotka pitivät sen passiivisena. Siten mahahappojen läsnäolon ansiosta pepsinogeeni muuttuu aktiiviseksi pepsiinimuunnokseksi ja tämä voi alkaa hajottaa proteiineja pienemmiksi molekyyleiksi.

Lisäksi on tarpeen korostaa sitä pepsinogeeni syntetisoidaan geeneissä olevien ohjeiden, toisin sanoen, kromosomit soluissa. Ihmisillä on 3 erilaista geeniä, jotka koodaavat samaa pepsinogeeni A -muotoa: PGA3, PGA4 ja PGA5. Kaikilla niillä on tsymogeenin synteesisuunnat, joka sitten muutetaan entsyymiksi stimuloimalla mahahappoja.

Toisaalta, jotkut yhdisteet (kuten pepstatiini) pystyvät estämään pepsiiniä hyvin pieninä pitoisuuksina. Pepstatiini eristettiin ensin aktinomyyttisienen viljelmissä, mutta siitä ei tiedetä juurikaan muuta kuin sen aktiivisuutta proteaasina.

• Saatat olla kiinnostunut: "Aminohappotaulukko: toiminnot, tyypit ja ominaisuudet"

Pepsin-toiminto

Tässä vaiheessa on välttämätöntä korostaa sitä pepsiini on omistettu proteiinien hajottamiselle, mutta aminohapoista koostuva entsyymi on myös proteiini sinänsä. Aminohapot ovat jokaisen proteiinin emäksinen yksikkö, koska ne on liitetty tiettyihin järjestyksiin peptidisidoksilla tuottaa peptidejä (alle 10 aminohappoa), polypeptidejä (10-50 aminohappoa) ja proteiineja (yli 50 aminohappoa) aminohappoja).

Pepsiini puolestaan ​​"katkaisee" proteiiniketjun, joka hajoaa leusiinin aminohappojen tasolla (leu) fenyylialaniini (phe), tryptofaani (trp) tai tyrosiini (tyr), ellei yhtä niistä edelsi proliini (pro). Muistamme, että se on endopeptidaasi, mikä tarkoittaa, että se leikkaa "sisällä" (aminohappojen välillä, jotka eivät ole osa terminaalista proteiiniosaa).

Proteiinit muodostavat vain 10-15% ruokavaliosta (koska hiilihydraatit ovat rikkain energialähde), mutta nämä niiden osuus on melkein kaikkien biologisten kudosten kuivapainosta 50%, koska ei ole aineenvaihduntaprosessia, joka ei riippuisi jollain tavalla ne. Siksi pepsiini ja muut proteiineja hajottavat entsyymit ovat niin välttämättömiä: paitsi energian saamiseksi, myös aminohappojen integroimiseksi biologisiin kudoksiin, kuten lihaksiin ja ihoon.

Pepsiinin rooli patologioissa

Kuten kaikki ihmiskehon osat, pepsiini voi epäonnistua tai suorittaa toimintoja silloin, kun se ei ole välttämätöntä, mikä johtaa patologioihin. Tässä tapauksessa tällä ja muilla entsyymeillä on tärkeä rooli kurkunpään ja nielun refluksin (LPR) ja gastroesofageaalisen refluksin (GERD) oireiden kehittyminen.

Henkilöllä, jolla on heikentynyt alempi ruokatorven sulkijaliho (LES), voi esiintyä näitä ehtoja, kuten ruoan bolus, johon on sekoitettu mahalaukun mehuja, vetäytyy ruokatorveen, jos vatsa. Tämä saa hapot, pepsiinin ja muut entsyymit kulkemaan taaksepäin ruokatorven putken läpi, jopa kurkunpään ja pahimmassa tapauksessa keuhkoympäristön läpi.

LPR-potilailla on paikallinen hermoherkkyys edelleen monimutkaistaa asioita muuttunut, joten ne eivät voi vastata yskällä ja räpyttelyllä hapon esiintymiseen ympäristössä kurkunpään. Koska se on aktiivisessa muodossaan eikä erittynyt, pepsiini alkaa hajottaa kurkun kudoksia, mikä johtaa krooniseen nielemisvaikeuteen (kyvyttömyys nielemään), kovaan ääniin ja toistuvaan yskään. Mitä enemmän pepsiini on kosketuksessa kurkunpään ympäristöön, sitä pahempi vahinko.

Jatkaa

Kuten ehkä olette nähneet, pepsiini on fysiologisella tasolla erittäin mielenkiintoinen entsyymi, koska se aktivoituu itse itse mahalaukun happaman ympäristön kanssa ja sen toimintaa säädetään täysin pH-riippuvaisella tavalla ympäristöön. Jos pH pidetään välillä 1,5 - 2, entsyymi pysyy aktiivisessa muodossaan ja tekee työnsä. Kun tämä arvo muuttuu, se säilyttää kolmiulotteisen konformaationsa, mutta ei hajota proteiineja kuten vatsassa.

Pepsiinin ja monien muiden entsymaattisten biomolekyylien ansiosta ihmiset voivat muuttua proteiinit, joita kulutamme energiana ja ennen kaikkea aminohapoissa, jotka ovat hyödyllisiä niiden muodostumiseen ja korjaamiseen kudoksiin. Meille on tietysti selvää, että ilman sisäistä aineenvaihduntaa emme ole mitään.