Immunoglobulines: quels sont-ils, types, caractéristiques et fonctions

Selon l'étude mondiale sur la charge de morbidité, 95 % de la population mondiale a un problème de santé, du moins dans l'échantillon analysé entre 1990 et 2013. Ce n'est pas surprenant, puisque 15 % de la biomasse mondiale sous forme de carbone est constituée de bactéries (70 gigatonnes), certains d'entre eux bénéfiques pour les humains, d'autres pour les convives et d'autres directement pathogènes.

Au-delà des bactéries, il existe des milliers d'agents infectieux non vivants sous forme de virus, qui mutent à un rythme effréné et évoluent pour contourner l'immunité à long terme des organismes. La compétition humaine avec les pathogènes est une véritable course aux armements: quand une réponse se développe spécifique d'un agent pathogène, on s'attend à ce qu'il finisse par muter pour ne plus être reconnu par les lymphocytes et autres organismes spécifique.

Pour cette raison, les campagnes de vaccination contre la grippe sont annuelles, tandis que d'autres vaccins confèrent une immunité à vie contre un agent pathogène donné. Selon le taux de mutation et l'adaptabilité de l'organisme, les risques d'infection peuvent augmenter ou diminuer avec le temps. Sur la base de ces prémisses intéressantes, nous vous disons tout ce que vous devez savoir sur

immunoglobulines.

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Que sont les immunoglobulines ?

Selon le National Cancer Institute (NIH), une immunoglobuline ou un anticorps est une protéine fabriquée par les plasmocytes (types de globules blancs) en réponse à la présence d'un antigène, une substance qui provoque l'activation du système immunitaire humain, lorsqu'elle est reconnue comme une menace. La clé pour comprendre l'immunité est basée sur la dyade anticorps (Ig) - antigène (Ag) ou ce qui est identique, Ig-Ag.

Chaque immunoglobuline se lie à un seul antigène, permettant aux cellules immunitaires spécialisées de tuer (telles que les macrophages) de reconnaître et d'engloutir plus efficacement l'agent pathogène, mais certains d'entre eux peuvent également détruire l'antigène directement. Chaque anticorps a un paratope spécialisé ou un site de liaison à l'antigène, qui est spécifique à l'épitope de l'antigène lui-même. En d'autres termes, chaque complexe Ig-Ag implique un verrou et une clé non transférables.

L'utilité la plus évidente des immunoglobulines dans la société en général est sans aucun doute le développement de vaccins. Lorsqu'un virus ou une bactérie affaibli est introduit dans le corps (ou une partie de celui-ci qui favorise une réponse immunitaire), la prolifération des lymphocytes et la libération d'immunoglobulines spécifiques pour ledit antigène. A) Oui, le corps « apprend » quel est le micro-organisme dangereux, toujours à partir de la sécurité d'une inactivation pathogène antérieure.

Grâce à ce mécanisme de vaccination sûr, on estime que plus de 37 millions de vies ont été sauvées dans le monde au cours des 20 dernières années, en particulier chez les enfants. Un exemple clair de ceci est la variole: au 18ème siècle, 400 000 personnes sont mortes chaque année de cette maladie, entraînant un taux de mortalité de l'agent de près de 30 %. Grâce à la vaccination, le dernier cas de variole a été diagnostiqué en 1977 et l'OMS a déclaré le monde indemne de l'agent pathogène dans les années 1980. Sans aucun doute, la connaissance des immunoglobulines nous a permis de nous libérer en tant qu'espèce de ravages épidémiologiques.

Structure de ces protéines

Les immunoglobulines ont une forme typique en « Y », composée de deux moitiés différentes.. Vous devez vous représenter clairement cette conformation dans votre esprit avant de continuer, car nous allons nous appuyer sur ce modèle pour décrire la conformation générale des anticorps.

Comme toutes les protéines, une immunoglobuline a l'acide aminé comme unité basale, chacune des sous-unités qui, réunies par des liaisons peptidiques, donne naissance à des peptides (moins de 10 acides aminés), les polypeptides (plus de 10) et les protéines (nombreux acides aminés concaténés). Dans ce cas, l'immunoglobuline standard est composée de 4 unités polypeptidiques: deux chaînes lourdes égales (Lourde, dans le base et clivage du "Y") et 2 chaînes légères identiques entre elles (Légère, chacune des extrémités latérales des branches du "O").

Chaque région "H" est composée d'une région variable (VH) et de 3 à 4 régions constantes (CH1, CH2, CH3, etc.). D'autre part, les chaînes légères "L" sont constituées d'une région variable (VL) et d'une région constante (CL). Tout cela peut sembler très déroutant, mais il vous suffit de vous en tenir au concept suivant: les extrémités des chaînes lourdes (H) et la lumière (L) sont variables, tandis que la conformation générale de « Y » est constante entre les immunoglobulines de même Type.

La forme en « Y » est la forme typique qui est présentée dans les cours de biologie et d'immunologie, mais pas la seule. Cette forme monomérique englobe les immunoglobulines D, E et G, tandis que Ig A est un dimère et Ig M est un pentamère. Comme vous pouvez l'imaginer ces changements anatomiques impliquent également une variabilité claire de la fonctionnalité.

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Les types d'immunoglobulines

On quitte la forêt moléculaire pour revenir sur des thèmes un peu plus généraux, cette fois, les différentes fonctions des immunoglobulines selon leur désignation. Nous les décrivons brièvement.

1. Immunoglobuline A

On le trouve dans les muqueuses des voies respiratoires, des voies urogénitales et de la lumière du système digestif, en plus de la salive, des larmes et du lait maternel. Curieusement, dans le sang, il se trouve sous une forme monomérique (comme le "Y" décrit ci-dessus), mais dans la muqueuse, sa disposition est dimérique.

En raison de leur proximité avec les seuls systèmes ouverts du corps humain (excréteur, respiratoire et digestif), ces immunoglobulines sont les premiers à entrer en contact avec des virus qui envahissent la cavité oropharyngée et d'autres micro-organismes intestinaux.

2. Immunoglobuline G

Cette immunoglobuline est celle qui est la plus représentée dans le sang, la liquide céphalorachidien et le liquide péritonéal (provenant de la cavité abdominale). Constitue 80% des immunoglobulines totales, c'est donc sans aucun doute celui qui prédomine.

Par ailleurs, il est à noter qu'il existe 4 sous-variantes de ce type d'immunoglobuline, de l'IgG 1 à l'IgG4. Chacun d'eux est particulièrement compétent sur un front spécifique, détectant les antigènes et les toxines de différents micro-organismes.

3. Immunoglobuline M

Elle est exprimée à la surface des lymphocytes B, principaux effecteurs de la réponse humorale du système immunitaire adaptatif.

Ils constituent la réponse d'urgence à une infection, car ils éliminent les agents pathogènes à un stade précoce jusqu'à ce que le système immunitaire synthétise suffisamment d'IgG de type s. Ils représentent 6 % des immunoglobulines circulantes dans le sang humain et sont présents dans le grande majorité des animaux, ils sont donc considérés comme les anticorps les plus anciens de l'histoire de l'évolution dans vertébrés.

4. Immunoglobuline E

L'anticorps qui est cliniquement lié aux conditions allergiques. Normalement, cette immunoglobuline se trouve en petites quantités circulant dans le sang, mais augmente considérablement lorsque le corps est exposé à un allergène, ou ce qui est le même, une substance inoffensive qui provoque une réaction injustifiée dans le système immunitaire de l'individu. Il est également exprimé en quantités atypiques dans les infections parasitaires.

5. Immunoglobuline D

C'est l'une des immunoglobulines les moins exprimées, mais non moins importantes pour cela. Il ne représente que 1% des immunoglobulines totales dans le corps et C'est le plus grand composant de la surface de nombreux lymphocytes de type B dans leur stade de maturation. En raison de sa rareté, sa fonction est moins définie que celle du reste des variantes déjà décrites.

résumé

Comme vous l'avez peut-être vu, les immunoglobulines se présentent sous diverses formes (isotypes) et arrangements morphologiques, mais tous ont une fonction très claire: protéger l'organisme d'éventuelles infections et pathogènes. Des virus aux parasites morphologiquement plus complexes (comme les helminthes), les immunoglobulines sont capables de les reconnaître, d'activer le reste des cellules immunitaires, les marquer en fonction de leurs antigènes de surface et, après la réaction en cascade correspondante, retirez-les.

En résumé, les immunoglobulines sont des protéines sécrétées par les lymphocytes B et les plasmocytes en réponse à un antigène qui a infiltré le corps de l'hôte. Des réponses immunitaires aux réactions allergiques, les anticorps ont une variété de fonctions protectrices.