Imunoglobulin: apa itu, jenis, karakteristik, dan fungsinya?

Menurut Studi Global Beban Penyakit, 95% populasi dunia memiliki beberapa masalah kesehatan, setidaknya dalam kelompok sampel yang dianalisis antara tahun 1990 dan 2013. Hal ini tidak mengherankan, karena 15% biomassa dunia dalam bentuk karbon terdiri dari bakteri (70 gigaton), beberapa di antaranya bermanfaat bagi manusia, yang lain untuk pengunjung dan lainnya secara langsung patogen.

Di luar bakteri, ada ribuan agen infeksi tidak hidup dalam bentuk virus, yang bermutasi dengan kecepatan tinggi dan berevolusi untuk menghindari kekebalan jangka panjang organisme. Persaingan manusia dengan patogen adalah perlombaan senjata yang sesungguhnya: ketika respons berkembang khusus untuk patogen, diharapkan pada akhirnya bermutasi untuk berhenti dikenali oleh limfosit dan tubuh lainnya spesifik.

Untuk alasan ini, kampanye vaksinasi influenza bersifat tahunan, sementara vaksin lain memberikan kekebalan seumur hidup terhadap patogen tertentu. Tergantung pada tingkat mutasi dan kemampuan beradaptasi organisme, kemungkinan infeksi dapat meningkat atau menurun seiring waktu. Berdasarkan premis yang menarik ini, kami memberi tahu Anda semua yang perlu Anda ketahui tentang

imunoglobulin.

• Artikel terkait: "Sistem kekebalan: apa itu, bagian, fungsi, dan karakteristiknya"

Apa itu imunoglobulin?

Menurut National Cancer Institute (NIH), imunoglobulin atau antibodi adalah protein yang dibuat oleh sel plasma (jenis sel darah putih) sebagai respons terhadap keberadaan antigen, zat yang menyebabkan sistem kekebalan tubuh manusia aktif, saat dikenali sebagai ancaman. Kunci untuk memahami kekebalan didasarkan pada antibodi (Ig) - antigen (Ag) dyad atau yang sama, Ig-Ag.

Setiap imunoglobulin mengikat antigen tunggal, memungkinkan sel-sel kekebalan pembunuh khusus (seperti makrofag) untuk lebih efektif mengenali dan menelan patogen, tetapi beberapa dari mereka juga dapat menghancurkan antigen secara langsung. Setiap antibodi memiliki paratop khusus atau situs pengikatan antigen, yang spesifik untuk epitop antigen itu sendiri. Dengan kata lain, setiap kompleks Ig-Ag melibatkan gembok dan kunci yang tidak dapat dialihkan.

Kegunaan imunoglobulin yang paling jelas dalam masyarakat umum, tanpa diragukan lagi, adalah pengembangan vaksin. Ketika virus atau bakteri yang dilemahkan dimasukkan ke dalam tubuh (atau bagian darinya yang memicu respons imun), proliferasi limfosit dan pelepasan imunoglobulin spesifik untuk antigen. A) Ya, tubuh "belajar" yang merupakan mikroorganisme berbahaya, selalu dari keamanan inaktivasi patogen sebelumnya.

Berkat mekanisme imunisasi yang aman ini, diperkirakan lebih dari 37 juta jiwa telah diselamatkan di seluruh dunia dalam 20 tahun terakhir, terutama pada anak-anak. Contoh yang jelas dari hal ini adalah cacar: pada abad ke-18, 400.000 orang meninggal setiap tahun karena penyakit ini, mengakibatkan tingkat kematian agen hampir 30%. Berkat vaksinasi, kasus cacar terakhir didiagnosis pada tahun 1977, dan WHO menyatakan dunia bebas dari patogen pada 1980-an. Tidak diragukan lagi, pengetahuan tentang imunoglobulin telah memungkinkan kita untuk membebaskan diri kita sendiri sebagai spesies perusak epidemiologis.

Struktur protein ini

Imunoglobulin memiliki bentuk "Y" yang khas, terdiri dari dua bagian yang berbeda.. Anda harus membayangkan konformasi ini dengan jelas dalam pikiran Anda sebelum melanjutkan, karena kita akan mengandalkan pola ini untuk menggambarkan konformasi umum antibodi.

Seperti semua protein, imunoglobulin memiliki asam amino sebagai unit dasarnya, masing-masing subunit yang, bergabung dengan ikatan peptida, menimbulkan peptida (kurang dari 10 asam amino), polipeptida (lebih dari 10) dan protein (banyak asam amino yang digabungkan). Dalam hal ini, imunoglobulin standar terdiri dari 4 unit polipeptida: dua rantai berat yang sama (Berat, di pangkal dan belahan "Y") dan 2 rantai ringan identik satu sama lain (Ringan, masing-masing ujung lateral cabang "Y").

Setiap daerah "H" terdiri dari daerah variabel (VH) dan 3-4 daerah konstan (CH1, CH2, CH3, dll.). Di sisi lain, rantai ringan "L" terdiri dari wilayah variabel (VL) dan wilayah konstan (CL). Semua ini mungkin terdengar sangat membingungkan, tetapi Anda hanya perlu berpegang pada konsep berikut: ujung rantai berat (H) dan cahaya (L) adalah variabel, sedangkan konformasi umum "Y" adalah konstan antara imunoglobulin yang sama Tipe.

Bentuk "Y" adalah yang khas yang dipamerkan di kelas biologi dan imunologi, tetapi bukan satu-satunya. Bentuk monomer ini meliputi imunoglobulin D, E, dan G, sedangkan Ig A adalah dimer dan Ig M adalah pentamer. Seperti yang dapat Anda bayangkan perubahan anatomi ini juga menyiratkan variabilitas fungsi yang jelas.

• Anda mungkin tertarik pada: "4 jenis patogen (dan karakteristiknya)"

Jenis-jenis imunoglobulin

Kami meninggalkan hutan molekuler untuk kembali ke tema yang sedikit lebih umum, kali ini, fungsi imunoglobulin yang berbeda sesuai dengan peruntukannya. Kami menjelaskannya secara singkat.

1. Imunoglobulin A

Ini ditemukan di lapisan mukosa saluran pernapasan, saluran urogenital, dan lumen sistem pencernaan, selain air liur, air mata, dan ASI. Anehnya, dalam darah ditemukan dalam bentuk monomer (seperti "Y" yang dijelaskan di atas), tetapi dalam mukosa susunannya dimer.

Karena kedekatannya dengan satu-satunya sistem terbuka di dalam tubuh manusia (ekskresi, pernapasan, dan pencernaan), imunoglobulin ini adalah yang pertama bersentuhan dengan virus yang menyerang rongga orofaringeal dan mikroorganisme usus lainnya.

2. Imunoglobulin G

Imunoglobulin ini adalah salah satu yang paling terwakili dalam darah, cairan serebrospinal dan cairan peritoneum (dari rongga perut). Merupakan 80% dari total imunoglobulin, jadi tanpa ragu itu adalah yang dominan.

Selanjutnya, perlu dicatat bahwa ada 4 subvarian dari jenis imunoglobulin ini, dari IgG 1 hingga IgG4. Masing-masing dari mereka sangat terampil di bidang tertentu, mendeteksi antigen dan racun dari mikroorganisme yang berbeda.

3. Imunoglobulin M

Ini diekspresikan pada permukaan limfosit B, efektor utama dari respon humoral dari sistem imun adaptif.

Mereka adalah respons darurat terhadap infeksi, karena mereka menghilangkan patogen pada tahap awal sampai sistem kekebalan mensintesis cukup tipe IgG s. Mereka membentuk 6% dari imunoglobulin yang bersirkulasi dalam aliran darah manusia dan terdapat di sebagian besar hewan, karenanya mereka dianggap sebagai antibodi tertua dalam sejarah evolusioner di vertebrata.

4. Imunoglobulin E

Antibodi yang secara klinis berhubungan dengan kondisi alergi. Biasanya, imunoglobulin ini ditemukan dalam jumlah kecil yang beredar dalam darah, tetapi meningkat secara dramatis ketika tubuh terpapar alergen, atau yang sama, zat tidak berbahaya yang menyebabkan reaksi yang tidak dapat dibenarkan dalam sistem kekebalan individu. Hal ini juga dinyatakan dalam jumlah atipikal pada infeksi parasit.

5. Imunoglobulin D

Ini adalah salah satu imunoglobulin yang paling sedikit diekspresikan, tetapi tidak kalah pentingnya untuk itu. Ini hanya mewakili 1% dari total imunoglobulin dalam tubuh dan Ini adalah komponen terbesar dari permukaan banyak limfosit tipe B dalam tahap pematangannya. Karena kelangkaannya, fungsinya kurang terdefinisi dibandingkan dengan varian lainnya yang telah dijelaskan.

Ringkasan

Seperti yang mungkin telah Anda lihat, imunoglobulin datang dalam berbagai bentuk (isotipe) dan pengaturan morfologis, tetapi semuanya memiliki fungsi yang sangat jelas: untuk melindungi tubuh dari kemungkinan infeksi dan patogen. Dari virus hingga parasit yang secara morfologis lebih kompleks (seperti cacing), imunoglobulin dapat mengenalinya, mengaktifkannya sel imun lainnya, tandai berdasarkan antigen permukaannya dan, setelah reaksi kaskade yang relevan, Hapus mereka.

Singkatnya, imunoglobulin adalah protein yang disekresikan oleh limfosit B dan sel plasma sebagai respons terhadap antigen yang telah menyusup ke tubuh inang. Dari respons imun hingga reaksi alergi, antibodi memiliki berbagai fungsi perlindungan.