Immunoglobuline: cosa sono, tipi, caratteristiche e funzioni

Secondo il Global Study of the Burden of Disease, il 95% della popolazione mondiale ha qualche problema di salute, almeno nel campione analizzato tra il 1990 e il 2013. Ciò non sorprende, poiché il 15% della biomassa mondiale sotto forma di carbonio è costituito da batteri (70 gigatonnellate), alcuni benefici per l'uomo, altri per i commensali e altri direttamente patogeni.

Oltre ai batteri, ci sono migliaia di agenti infettivi non viventi sotto forma di virus, che mutano a un ritmo frenetico ed evolvono per aggirare l'immunità a lungo termine degli organismi. La competizione umana con i patogeni è una vera corsa agli armamenti: quando si sviluppa una risposta specifico per un agente patogeno, si prevede che finisca per mutare per non essere più riconosciuto dai linfociti e da altri corpi specifico.

Per questo motivo, le campagne di vaccinazione antinfluenzale sono annuali, mentre altri vaccini forniscono un'immunità permanente a un determinato agente patogeno. A seconda del tasso di mutazione e dell'adattabilità dell'organismo, le possibilità di infezione possono aumentare o diminuire nel tempo. Sulla base di queste interessanti premesse, vi diciamo tutto quello che c'è da sapere su

immunoglobuline.

• Articolo correlato: "Sistema immunitario: cos'è, parti, funzioni e caratteristiche"

Cosa sono le immunoglobuline?

Secondo il National Cancer Institute (NIH), un'immunoglobulina o un anticorpo è una proteina prodotta dalle plasmacellule (tipi di globuli bianchi) in risposta alla presenza di un antigene, una sostanza che provoca l'attivazione del sistema immunitario umano, quando viene riconosciuta come una minaccia. La chiave per comprendere l'immunità si basa sulla diade anticorpo (Ig) - antigene (Ag) o che è lo stesso, Ig-Ag.

Ogni immunoglobulina si lega a un singolo antigene, consentendo alle cellule immunitarie specializzate che uccidono (come i macrofagi) di riconoscere e inghiottire più efficacemente l'agente patogeno, ma alcuni di loro possono anche distruggere direttamente l'antigene. Ciascun anticorpo ha un paratopo specializzato o un sito di legame per l'antigene, che è specifico per l'epitopo dell'antigene stesso. In altre parole, ogni complesso Ig-Ag comporta una serratura e una chiave non trasferibili.

L'utilità più evidente delle immunoglobuline nella società in generale è, senza dubbio, lo sviluppo dei vaccini. Quando un virus o un batterio indebolito viene introdotto nel corpo (o in una parte di esso che promuove una risposta immuni), la proliferazione dei linfociti e il rilascio di immunoglobuline specifiche per detto antigene. R) Sì, il corpo "apprende" qual è il microrganismo pericoloso, sempre dalla sicurezza di una precedente inattivazione patogena.

Grazie a questo meccanismo di immunizzazione sicuro, si stima che negli ultimi 20 anni siano state salvate più di 37 milioni di vite in tutto il mondo, soprattutto nei bambini. Un chiaro esempio di ciò è il vaiolo: nel XVIII secolo, 400.000 persone morivano ogni anno a causa di questa malattia, con un tasso di mortalità dell'agente di quasi il 30%. Grazie alla vaccinazione, l'ultimo caso di vaiolo è stato diagnosticato nel 1977 e l'OMS ha dichiarato il mondo libero dal patogeno negli anni '80. Indubbiamente, la conoscenza delle immunoglobuline ci ha permesso di liberarci come specie di devastazioni epidemiologiche.

Struttura di queste proteine

Le immunoglobuline hanno una tipica forma a “Y”, composta da due diverse metà.. Devi immaginare chiaramente questa conformazione nella tua mente prima di continuare, poiché faremo affidamento su questo modello per descrivere la conformazione generale degli anticorpi.

Come tutte le proteine, un'immunoglobulina ha come unità basale l'amminoacido, ciascuna delle subunità che, unite da legami peptidici, dà origine a peptidi (meno di 10 amminoacidi), polipeptidi (più di 10) e proteine ​​(molti amminoacidi concatenati). In questo caso, l'immunoglobulina standard è composta da 4 unità polipeptidiche: due catene pesanti uguali (Heavy, nel base e scollatura della "Y") e 2 catene leggere identiche tra loro (Light, ciascuna delle punte laterali dei rami del "Y").

Ogni regione "H" è composta da una regione variabile (VH) e 3-4 regioni costanti (CH1, CH2, CH3, ecc.). Le catene leggere "L" sono invece costituite da una regione variabile (VL) e da una regione costante (CL). Tutto ciò può sembrare molto confuso, ma devi solo attenerti al seguente concetto: le estremità delle catene pesanti (H) e luce (L) sono variabili, mentre la conformazione generale di “Y” è costante tra le immunoglobuline della stessa genere.

La forma a “Y” è quella tipica che si esibisce nelle classi di biologia e immunologia, ma non l'unica. Questa forma monomerica comprende le immunoglobuline D, E e G, mentre l'Ig A è un dimero e l'Ig M è un pentamero. Come puoi immaginare questi cambiamenti anatomici implicano anche una chiara variabilità della funzionalità.

• Potresti essere interessato a: "I 4 tipi di agenti patogeni (e le loro caratteristiche)"

I tipi di immunoglobuline

Lasciamo la foresta molecolare per tornare a temi un po' più generali, questa volta, le diverse funzioni delle immunoglobuline in base alla loro designazione. Li descriviamo brevemente.

1. Immunoglobulina A

Si trova nelle mucose del tratto respiratorio, del tratto urogenitale e del lume dell'apparato digerente, oltre che nella saliva, nelle lacrime e nel latte materno. Curiosamente, nel sangue si trova in forma monomerica (come la "Y" sopra descritta), ma nella mucosa la sua disposizione è dimerica.

A causa della loro vicinanza agli unici sistemi aperti all'interno del corpo umano (escretore, respiratorio e digestivo), queste immunoglobuline sono i primi ad entrare in contatto con virus che invadono la cavità orofaringea e altri microrganismi intestinali.

2. Immunoglobulina G

Questa immunoglobulina è quella più rappresentata nel sangue, la liquido cerebrospinale e liquido peritoneale (dalla cavità addominale). Costituisce l'80% delle immunoglobuline totali, quindi senza dubbio è quella predominante.

Inoltre, va notato che esistono 4 sottovarianti di questo tipo di immunoglobuline, da IgG 1 a IgG4. Ognuno di loro è particolarmente abile su un fronte specifico, rilevando antigeni e tossine da diversi microrganismi.

3. Immunoglobulina M

È espresso sulla superficie dei linfociti B, i principali effettori della risposta umorale del sistema immunitario adattativo.

Sono la risposta di emergenza a un'infezione, poiché eliminano i patogeni nelle fasi iniziali finché il sistema immunitario non sintetizza abbastanza IgG. Costituiscono il 6% delle immunoglobuline circolanti nel flusso sanguigno umano e sono presenti nel stragrande maggioranza degli animali, quindi sono considerati gli anticorpi più antichi nella storia evolutiva in vertebrati.

4. Immunoglobulina E

L'anticorpo che è clinicamente correlato a condizioni allergiche. Normalmente, questa immunoglobulina si trova in piccole quantità circolanti nel sangue, ma aumenta notevolmente quando il corpo è esposto a un allergene, o che è lo stesso, una sostanza innocua che provoca una reazione ingiustificata nel sistema immunitario dell'individuo. È anche espresso in quantità atipiche nelle infezioni parassitarie.

5. Immunoglobulina D

Questa è una delle immunoglobuline meno espresse, ma non per questo meno importante. Rappresenta solo l'1% delle immunoglobuline totali nel corpo e È il più grande componente della superficie di molti linfociti di tipo B nella loro fase di maturazione. A causa della sua scarsità, la sua funzione è meno definita di quella del resto delle varianti già descritte.

Riepilogo

Come avrai visto, le immunoglobuline sono disponibili in varie forme (isotipi) e disposizioni morfologiche, ma tutte hanno una funzione ben chiara: proteggere l'organismo da possibili infezioni e patogeni. Dai virus ai parassiti morfologicamente più complessi (come gli elminti), le immunoglobuline sono in grado di riconoscerli, attivarli il resto delle cellule immunitarie, le marca in base ai loro antigeni di superficie e, dopo la relativa reazione a cascata, rimuovili.

In sintesi, le immunoglobuline sono proteine ​​secrete dai linfociti B e dalle plasmacellule in risposta a un antigene che si è infiltrato nel corpo dell'ospite. Dalle risposte immunitarie alle reazioni allergiche, gli anticorpi hanno una varietà di funzioni protettive.