콜라겐: 그것이 무엇인지, 유형 및 특성

생명체는 다양한 화학 물질(25~30가지)로 구성되어 있지만 대부분의 세포 질량의 96%는 다음과 같은 생체 요소로 구성되어 있습니다. 필수: 탄소(C), 수소(H), 산소(O), 황(S), 질소(N) 및 인(P), 이들은 지각의 다른 원소보다 살아있는 유기물에 훨씬 더 풍부합니다. 땅.

아미노산의 선형 사슬로 형성된 거대 분자인 단백질은 모든 살아있는 조직의 기초입니다., 그들은 탈수된 세포 원형질의 80%와 신체의 모든 조직 결합의 건조 중량의 50%를 나타내기 때문입니다. 염색체 형태로 핵에 둘러싸인 유전자는 핵산 서열을 통해 특정 단백질의 합성을 암호화합니다. 전사 및 번역 메커니즘 덕분에 유전자 코드는 우리 몸을 형성하는 기능적 요소가 됩니다.

약 500가지 유형의 아미노산이 확인되었지만 20가지만이 인간 유기체의 단백질의 일부입니다. 즉, 유전적 수준에서 암호화됩니다. 어쨌든 연결된 아미노산의 수, 각각의 위치, 구조 사슬과 보철(비단백질) 그룹은 이해할 수 없을 정도로 다양한 단백질을 단 하나의 단백질로 제공합니다. 유기체. 오늘 우리는 가장 중요한 것 중 하나에 대한 모든 것을 알려드립니다. 콜라겐.

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콜라겐이란?

콜라겐은 세포외기질과 결합조직에서 가장 풍부한 섬유질 단백질. 그것은 피부와 뼈의 주요 구성 요소 중 하나이며 따라서 인간 유기체의 단백질 질량의 약 25%를 차지합니다. 힘줄, 인대 및 연골에서도 발견됩니다. 광물화 정도에 따라 콜라겐은 단단하거나 가단하거나 그 중간일 수 있습니다.

콜라겐은 단백질이므로 아미노산으로 구성됩니다. 아미노산은 펩타이드 결합으로 연결된 기본 단백질 소단위입니다. 2에서 10까지는 펩타이드, 10에서 50까지는 폴리펩타이드, 50에서는 단백질. 유전자 코드는 보편적입니다. 즉, 단백질을 조립할 때 아미노산의 위치를 ​​암호화하는 정보는 모든 생명체에서 동일합니다.

일반적으로 이 매우 특수한 단백질은 2개의 동일한 폴리펩타이드 사슬 α1과 이들과 약간 다른 사슬(α2)로 구성된 삼중 나선 형태입니다. 콜라겐의 가장 일반적인 반복 모티프는 다음과 같습니다.

글리신-프롤린-X // 글리신-X-히드록시프롤린

"X"는 언급된 3개의 아미노산이 아닌 임의의 아미노산임을 주목해야 한다. 이러한 형태로 인해 콜라겐 아미노산 글리신, 프롤린 및 하이드록시프롤린이 풍부합니다.. 무엇보다도 이 마지막 아미노산은 단백질이 폴리펩티드 골격에 그렇게 많은 히드록시프롤린을 갖는 것이 일반적이지 않기 때문에 나머지 단백질 요소와 구별됩니다. 예를 들어, 인간 콜라겐은 1,000개의 아미노산 잔기당 329개의 글리신, 126개의 프롤린 및 95개의 하이드록시프롤린 단위를 포함합니다.

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콜라겐 종류

우리는 독특하고 변하지 않는 단백질로서 콜라겐에 대해 이야기했지만 진실에서 멀어질 수는 없습니다. 그들이 제시하는 사슬의 유형, 배열, 위치 및 다른 요소와의 상호 관계에 따라 다양한 유형의 콜라겐을 감지할 수 있습니다.. 그중에서 우리는 다음을 강조합니다.

• I형 콜라겐, α1, α1, α2(I) 사슬: 체내 콜라겐의 90%를 형성합니다. 피부, 뼈, 힘줄, 인대, 상아질 및 각막에서 발견됩니다.
• 유형 II 콜라겐, [α1(II)]3 사슬: 초자질 연골, 유리체액 및 척삭, 인간의 척추에서 발생하는 척삭의 연골 코드에서 발견됩니다.
• 유형 III 콜라겐, [α1(III)]3 사슬: 피부, 혈관 및 내부 장기 조직의 일부에 위치.
• V형 콜라겐, α1, α1, α2-α3(V) 사슬: 피부, 뼈, 태반 및 태아막.
• Type X 콜라겐, [α1(X)]3 사슬: 지금까지 언급된 것들은 섬유 형태로 나타나는 반면, 이것은 육각형 네트워크를 형성합니다. 그것은 건설중인 뼈의 일부입니다.
• 콜라겐 XIV, α1(XIV)3 사슬: 섬유, 특히 피부, 각막 및 관절 연골과 관련되어 있습니다.

콜라겐 IV, VI, VII, VIII, IX, XI, XII 및 기타는 총 22개이므로 어둠 속에 남겨두기 때문에 예를 계속 인용할 수 있습니다. 어쨌든 아이디어는 분명합니다. 이 단백질은 그것은 다양한 유형의 사슬로 구성되며 배열(섬유 또는 막관통과 관련된 섬유, 네트워크, 육각형 네트워크)에 따라 여러 유형의 콜라겐을 셀 수 있습니다., 다른 기능.

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일반적인 일반성

사슬, 폴리펩타이드 및 합성 영역 사이에서 길을 잃기 쉽기 때문에 이러한 특정 용어를 사용하는 것은 매우 혼란스러울 수 있습니다. 이러한 이유로 우리는 수집 다음 목록의 콜라겐과 관련된 일련의 기본 아이디어:

• 모든 유형의 콜라겐은 글리신-프롤린-X 반복 모티프를 나타내며 각 경우마다 다른 특성을 갖는 3개의 상호 연결된 사슬로 구성됩니다.
• 다양한 유형의 콜라겐은 주로 섬유, 네트워크를 형성하는 능력 또는 이들 사이의 연결점 역할을 하는 목적에 따라 다릅니다.
• 신체의 대부분의 콜라겐은 섬유 형태로 배열되어 있으며 유형 I 콜라겐의 범주에 속합니다.
• 콜라겐은 나중에 글리코실화 과정을 거쳐 삼중 나선을 생성하기 위해 프로콜라겐의 형태로 생각되기 때문에 직접 합성되지 않습니다.
• 섬유질 콜라겐은 매우 특정한 형태학적 요구 사항을 가지고 있으므로 돌연변이에 취약합니다. 이것은 다양한 임상 사진으로 해석될 수 있습니다.

콜라겐의 기능은?

콜라겐은 너섬유아세포에 의해 합성되고 분비되기 때문에 결합 조직의 주요 부분 중 하나, 이러한 조직 협회에서 매우 풍부합니다. 이름에서 알 수 있듯이(연결, 연결), 콜라겐과 이러한 조직과 관련된 나머지 세포체 그것들은 신체 구조를 연결하고 함께 유지하도록 의도되어 신체의 3차원 형태를 발생시킵니다. 인간.

콜라겐 그것은 인장 강도가 높아 근막, 연골, 인대, 피부, 힘줄 및 뼈의 일부를 형성하는 주요 후보가 됩니다.. 또한 케라틴, 엘라스틴과 함께 피부의 가소성과 변형성을 일으키는 원인이 됩니다. 유형 I 외에도 콜라겐 XVII는 진피와 표피 사이의 접합점이기 때문에 가장 중요한 것 중 하나입니다.

또한 콜라겐은 운동 시스템과 피부를 넘어 우리를 동반한다는 점에 유의해야 합니다. 태아 발달, 혈관, 추간판 및 심지어 각막. 더 이상 진행하지 않고, 안구 각막의 가장 두꺼운 부분인 실질은 약 200개의 상호 연결된 콜라겐 섬유로 구성됩니다. 이 단백질이 없으면 제대로 볼 수 없습니다.

이러한 모든 이유로, 콜라겐 코딩 유전자와 관련된 많은 돌연변이가 심각한 병리를 초래한다는 것은 놀라운 일이 아닙니다.. 또한 단일 가닥 돌연변이는 건강한 콜라겐 섬유에 영향을 미칠 수 있기 때문에 이러한 돌연변이는 우성으로 간주됩니다(유전자의 두 사본 중 하나가 격노). 강직성 척추염, 피부근염, 경피증, 건선성 관절염 및 기타 여러 질병은 어떤 식으로든 콜라겐과 관련이 있습니다.

요약

요약하면, 콜라겐은 사슬에 따라 최대 22가지의 다른 형태를 취할 수 있는 단백질 유형입니다. 그것을 구성하는 아미노산의 순서, 나머지 세포 요소와의 관계 및 위치 위치. 콜라겐 섬유 10개 중 최대 9개가 I형이지만 모두 장기적인 웰빙에 필수적인 역할을 합니다.

또한 콜라겐은 피부의 일부이므로 노화 방지 제품 및 회춘 크림과 관련이 있는 경우가 많습니다. 노화, 흡연, 자외선 노출 및 기타 사건은 생산을 감소시킬 수 있습니다. 콜라겐이 분해되어 기존의 콜라겐이 분해되어 주름이 생기고 노화의 전형적인 모습을 보입니다.