Pepsine: wat het is, kenmerken en functies

De mens en de rest van de dieren zijn open systemen, omdat we de opname van organisch materiaal nodig hebben om energie te verkrijgen. 50% van onze voeding bestaat uit koolhydraten, 30% vet en 10-15% eiwit.

Al deze macronutriënten worden door hydrolyse afgebroken tot kleine biomoleculen., die het plasmamembraan van cellen passeren en worden geoxideerd in de mitochondriale omgeving, om energie te verkrijgen voor alle weefsels en reacties die nodig zijn voor het leven.

Spijsvertering, bekend als het proces waarbij voedsel in het spijsverteringsstelsel wordt omgezet in een stof die het lichaam opneemt, is het essentieel dat het voedsel uiteindelijk wordt omgezet in energie en warmte metabolisch. Hiervoor wordt het voedsel via de mond ingenomen, onderworpen aan een reeks mechanische en chemische veranderingen, getransporteerd naar de maag, vervolgens naar de darmen en tenslotte wordt afval in het medium uitgestoten in de vorm van ontlasting.

Dit algemene proces beschrijft de passage van voedsel door het spijsverteringsstelsel op een zeer korte manier, maar het kan: benadrukken dat elk van deze secties van het systeem wordt gekenmerkt door een reeks chemische en fysische reacties van grote interesseren. Vandaag vertellen we je alles over

pepsine, een van die enzymen die essentieel zijn om de spijsvertering op maagniveau te begrijpen.

• Gerelateerd artikel: "Spijsverteringsstelsel: anatomie, onderdelen en werking"

Wat is pepsine?

Allereerst moet worden benadrukt dat pepsine een endopeptidase is, dat wil zeggen een enzym dat de eiwitten die bij de inname via de voeding worden verkregen, afbreekt tot kleinere peptiden. Dit soort enzymatische moleculen verbreken de peptidebindingen tussen aminozuren in de eiwitketen, volgens een reeks zeer specifieke richtlijnen. Pepsine is niet het enige endopeptidase dat verantwoordelijk is voor de spijsvertering, aangezien onder andere trypsine, chymotrypsine, elastase of thermolysine ook opvallen in deze groep.

Ondanks de verscheidenheid aan endopeptidasen in de maagomgeving, wordt pepsine als een van de belangrijkste beschouwd, samen met trypsine en chymotrypsine.. Bovendien is de werkingsomgeving heel duidelijk en afgebakend: het werkt op zijn best tussen een pH van 1,5 en 2, precies de ideale omstandigheden van de maag. Zodra het het gedeelte van de twaalfvingerige darm bereikt (met een pH van 6), wordt dit enzym geïnactiveerd en komt er een einde aan zijn functionaliteit (hoewel het zijn driedimensionale conformatie behoudt tot een pH van 8).

In ieder geval moet duidelijk worden gemaakt dat de eiwitvertering ook op darmniveau doorgaat, door de effecten van pancreasenzymen zoals trypsine, chymotrypsine, elastase en carboxypeptidase. Dus ondanks zijn essentie is pepsine niet essentieel voor het leven: als dit enzym ontbreekt, kunnen anderen met meer of minder inspanning zorgen voor het eiwitmetabolisme.

nieuwsgierig, de enzymatische activiteit van pepsine en andere enzymen zou het lichaamseigen weefsel zelf kunnen afbreken als er geen preventieve mechanismen zouden zijn duidelijk en effectief. Gelukkig scheidt de slijmlaag van de maag een slijm-bicarbonaat-achtige substantie af, die de maagwand een bijna neutrale pH-omgeving geeft en pepsine inactiveert. De maag zelf moet zichzelf beschermen tegen de enzymatische activiteit die erin plaatsvindt, hoe contra-intuïtief het ook klinkt.

De synthese van pepsine

Pepsine wordt gesynthetiseerd in de maag, zoals we in eerdere regels hebben laten doorschemeren. In ieder geval, maagcellen (hoofdcellen van de maagklieren) scheiden geen pepsine zelf af, maar pepsinogeen. Deze verbinding is een inactief zymogeen of pro-enzym en bevat 44 "extra" aminozuren, vergeleken met het eigenlijke enzym.

Het hormoon gastrine, uitgescheiden door de G-cellen van het maagapparaat, stimuleert de afscheiding van pepsinogeen en zoutzuur, die een zeer zure pH-omgeving in de kamer creëren maag. Wanneer pepsinogeen in contact komt met dit zuurconglomeraat, ondergaat het een autokatalytische reactie, waarbij het vrijkomt uit de "staart" van aminozuren die het inactief hielden. Dankzij de aanwezigheid van maagzuren wordt pepsinogeen dus omgezet in zijn actieve variant pepsine en dit kan beginnen met het afbreken van eiwitten in kleinere moleculen.

Verder moet erop worden gewezen dat: pepsinogeen wordt gesynthetiseerd dankzij de instructies die aanwezig zijn in de genen, dat wil zeggen,, de chromosomen binnen cellen. Bij mensen zijn er 3 verschillende genen die coderen voor dezelfde vorm van pepsinogeen A: PGA3, PGA4 en PGA5. Ze hebben allemaal de richting van de synthese van het zymogeen, dat vervolgens wordt omgezet in het enzym door de stimulatie van maagzuren.

Aan de andere kant, sommige verbindingen (zoals pepstatine) kunnen pepsine in zeer lage concentraties remmen. Pepstatine werd voor het eerst geïsoleerd in culturen van actinomycetenschimmels, maar er is verder weinig over bekend buiten zijn activiteit als protease.

• Mogelijk bent u geïnteresseerd in: "Tafel van aminozuren: functies, typen en kenmerken"

Pepsine-functie

Op dit punt is het essentieel om te benadrukken dat: Pepsine is toegewijd aan het afbreken van eiwitten, maar omdat het is samengesteld uit aminozuren, is dit enzym ook een eiwit op zich. Aminozuren zijn de basiseenheid van elk eiwit, omdat ze in specifieke volgorde zijn verbonden door peptidebindingen aanleiding geven tot peptiden (minder dan 10 aminozuren), polypeptiden (10 tot 50 aminozuren) en eiwitten (meer dan 50 aminozuren).

Van zijn kant "knipt" pepsine de eiwitketen die moet worden afgebroken op het niveau van aminozuren leucine (leu) fenylalanine (phe), tryptofaan (trp) of tyrosine (tyr), tenzij een van hen wordt voorafgegaan door proline (pro). We herinneren ons dat het een endopeptidase is, wat betekent dat het "van binnenuit" snijdt (tussen aminozuren die geen deel uitmaken van het terminale eiwitgedeelte).

Eiwitten vormen slechts 10-15% van ons dieet (aangezien koolhydraten de rijkste energiebron zijn), maar deze ze nemen 50% van het droge gewicht van bijna alle biologische weefsels voor hun rekening, aangezien er geen stofwisselingsproces is dat niet op de een of andere manier afhankelijk is van ze. Daarom zijn pepsine en de rest van de enzymen die eiwitten afbreken zo essentieel: niet alleen voor het verkrijgen van energie, maar ook voor de integratie van aminozuren in biologische weefsels, zoals spieren en huid.

De rol van pepsine bij pathologieën

Zoals elk element van het menselijk lichaam kan pepsine falen of activiteiten uitvoeren op momenten dat dit niet nodig is, wat leidt tot pathologieën. In dit geval spelen deze en andere enzymen een essentiële rol bij de ontwikkeling van symptomen van laryngofaryngeale reflux (LPR) en gastro-oesofageale reflux (GERD).

Een persoon met een verzwakte onderste slokdarmsfincter (LES) kan deze aandoeningen ervaren, omdat de voedselbolus gemengd met maagsap trekt zich terug in de slokdarm als de omgeving van de maag. Dit zorgt ervoor dat zuren, pepsine en andere enzymen achteruit door de slokdarmbuis reizen en zelfs het strottenhoofd bereiken en, in het ergste geval, de longomgeving.

Om de zaken nog ingewikkelder te maken, hebben LPR-patiënten lokale neurale gevoeligheid veranderd, zodat ze niet kunnen reageren met hoesten en rumoer op de aanwezigheid van zuur in de omgeving larynx. In zijn actieve vorm zijn en niet worden uitgescheiden, pepsine begint de larynxweefsels af te breken, wat resulteert in chronische dysfagie (onvermogen om te slikken), een harde stem en herhaald hoesten. Hoe meer de pepsine in contact is met de larynxomgeving, hoe groter de schade.

Hervat

Zoals u wellicht heeft gezien, is pepsine een zeer interessant enzym op fysiologisch niveau, aangezien het zichzelf activeert door zichzelf met de zure omgeving van de maag en zijn functionaliteit wordt op een volledig pH-afhankelijke manier gereguleerd milieu. Als de pH tussen 1,5 en 2 wordt gehouden, blijft het enzym in zijn actieve vorm en doet het zijn werk. Wanneer deze waarde verandert, behoudt het zijn driedimensionale conformatie, maar breekt het geen eiwitten af ​​zoals in de maag.

Dankzij pepsine en vele andere biomoleculen van enzymatische aard kunnen mensen transformeren de eiwitten die we consumeren in energie en vooral in aminozuren die nuttig zijn voor de vorming en reparatie van weefsels. Natuurlijk is het ons duidelijk dat we zonder onze interne stofwisseling niets zijn.