Immunglobuliner: hva er de, typer, egenskaper og funksjoner

I følge Global Study of the Burden of Disease har 95 % av verdens befolkning noen helseproblemer, i det minste i utvalgsgruppen analysert mellom 1990 og 2013. Dette er ikke overraskende, siden 15 % av verdens biomasse i form av karbon består av bakterier (70 gigatons), noen av dem er gunstige for mennesker, andre for middagsgjester og andre direkte patogener.

Utover bakterier er det tusenvis av ikke-levende smittestoffer i form av virus, som muterer i en rasende hastighet og utvikler seg for å omgå organismenes langsiktige immunitet. Menneskelig konkurranse med patogener er et veritabelt våpenkappløp: når en respons utvikles spesifikt for et patogen, forventes det at det ender opp med å mutere for å slutte å bli gjenkjent av lymfocytter og andre kropper spesifikk.

Av denne grunn er influensavaksinasjonskampanjer årlige, mens andre vaksiner gir livslang immunitet mot et gitt patogen. Avhengig av mutasjonshastigheten og tilpasningsevnen til organismen, kan sjansene for infeksjon øke eller reduseres over tid. Med utgangspunkt i disse interessante premissene forteller vi deg alt du trenger å vite om

immunglobuliner.

• Relatert artikkel: "Immunsystem: hva er det, deler, funksjoner og egenskaper"

Hva er immunglobuliner?

Ifølge National Cancer Institute (NIH), er et immunglobulin eller antistoff et protein laget av plasmaceller (typer av hvite blodceller) som respons på tilstedeværelsen av et antigen, et stoff som får det menneskelige immunsystemet til å aktiveres, når det er anerkjent som en trussel. Nøkkelen til å forstå immunitet er basert på antistoff (Ig) - antigen (Ag) dyad eller det som er det samme, Ig-Ag.

Hvert immunglobulin binder seg til et enkelt antigen, noe som lar spesialiserte drepende immunceller (som makrofager) mer effektivt gjenkjenne og oppsluke patogenet, men noen av dem kan også ødelegge antigenet direkte. Hvert antistoff har et spesialisert paratop eller antigenbindingssted, som er spesifikt for epitopen til selve antigenet. Med andre ord involverer hvert Ig-Ag-kompleks en ikke-overførbar lås og nøkkel.

Den klareste nytten av immunglobuliner i det generelle samfunnet er uten tvil utviklingen av vaksiner. Når et svekket virus eller en bakterie blir introdusert i kroppen (eller en del av den som fremmer en respons immun), spredning av lymfocytter og frigjøring av spesifikke immunglobuliner for nevnte antigen. A) Ja, kroppen "lærer" som er den farlige mikroorganismen, alltid fra sikkerheten til en tidligere patogen inaktivering.

Takket være denne sikre immuniseringsmekanismen anslås det at mer enn 37 millioner liv har blitt reddet over hele kloden de siste 20 årene, spesielt hos barn. Et tydelig eksempel på dette er kopper: På 1700-tallet døde 400 000 mennesker årlig av denne sykdommen, noe som resulterte i en dødsrate for midlet på nesten 30%. Takket være vaksinasjon ble det siste tilfellet av kopper diagnostisert i 1977, og WHO erklærte verden fri for patogenet på 1980-tallet. Utvilsomt har kunnskapen om immunglobuliner tillatt oss å frigjøre oss selv som en art av epidemiologiske herjinger.

Strukturen til disse proteinene

Immunglobuliner har en typisk "Y"-form, som består av to forskjellige halvdeler.. Du må forestille deg denne konformasjonen klart i tankene dine før du fortsetter, siden vi skal stole på dette mønsteret for å beskrive den generelle konformasjonen av antistoffer.

Som alt protein, et immunglobulin har aminosyren som sin basalenhet, hver av underenhetene som, forbundet med peptidbindinger, gir opphav til peptider (mindre enn 10 aminosyrer), polypeptider (mer enn 10) og proteiner (mange sammenkoblede aminosyrer). I dette tilfellet er standard immunoglobulin sammensatt av 4 polypeptidenheter: to like tunge kjeder (Tung, i base og spalting av "Y") og 2 lette kjeder identiske med hverandre (Lys, hver av sidespissene av grenene til "Y").

Hver "H"-region er sammensatt av en variabel region (VH) og 3-4 konstante regioner (CH1, CH2, CH3, etc.). På den annen side består "L" lette kjeder av en variabel region (VL) og en konstant region (CL). Alt dette høres kanskje veldig forvirrende ut, men du trenger bare å holde deg til følgende konsept: endene på de tunge lenkene (H) og lys (L) er variable, mens den generelle konformasjonen til "Y" er konstant mellom immunglobuliner av samme type.

"Y"-formen er den typiske som vises i biologi- og immunologiklasser, men ikke den eneste. Denne monomere formen omfatter immunglobuliner D, E og G, mens Ig A er en dimer og Ig M er en pentamer. Som du kan forestille deg disse anatomiske endringene innebærer også en klar variasjon i funksjonalitet.

• Du kan være interessert i: "De 4 typene patogener (og deres egenskaper)"

Typer av immunglobuliner

Vi forlater molekylskogen for å gå tilbake til litt mer generelle temaer, denne gangen de forskjellige funksjonene til immunglobuliner i henhold til deres betegnelse. Vi beskriver dem kort.

1. Immunoglobulin A

Det finnes i slimhinnene i luftveiene, urogenitalkanalen og lumen i fordøyelsessystemet, i tillegg til spytt, tårer og morsmelk. Merkelig nok finnes det i blod i en monomer form (som "Y" beskrevet ovenfor), men i slimhinnen er arrangementet dimert.

På grunn av deres nærhet til de eneste åpne systemene i menneskekroppen (ekskresjons-, luftveis- og fordøyelseskanal), disse immunglobulinene er de første som kommer i kontakt med virus som invaderer orofarynxhulen og andre tarmmikroorganismer.

2. Immunoglobulin G

Dette immunglobulinet er det som er mest representert i blodet, den cerebrospinal væske og peritonealvæske (fra bukhulen). Utgjør 80 % av totale immunglobuliner, så uten tvil er det den dominerende.

Videre bør det bemerkes at det er 4 subvarianter av denne typen immunglobulin, fra IgG 1 til IgG4. Hver av dem er spesielt dyktige på en bestemt front, og oppdager antigener og giftstoffer fra forskjellige mikroorganismer.

3. Immunoglobulin M

Det uttrykkes på overflaten av B-lymfocytter, de viktigste effektorene for den humorale responsen til det adaptive immunsystemet.

De er beredskapsreaksjonen på en infeksjon, siden de eliminerer patogener i tidlige stadier til immunsystemet syntetiserer nok IgG-type s. De utgjør 6% av sirkulerende immunglobuliner i den menneskelige blodstrømmen og er tilstede i det store flertallet av dyrene, derfor regnes de som de eldste antistoffene i evolusjonshistorien virveldyr.

4. Immunglobulin E

Antistoffet som er klinisk relatert til allergiske tilstander. Normalt er dette immunglobulin finnes i små mengder som sirkulerer i blodet, men øker dramatisk når kroppen utsettes for et allergen, eller hva som er det samme, et ufarlig stoff som forårsaker en uberettiget reaksjon i individets immunsystem. Det kommer også til uttrykk i atypiske mengder ved parasittiske infeksjoner.

5. Immunoglobulin D

Dette er et av immunglobulinene som er minst uttrykt, men ikke mindre viktig for det. Det representerer bare 1% av de totale immunglobulinene i kroppen og Det er den største komponenten av overflaten til mange type B-lymfocytter i deres modningsstadium. På grunn av dens knapphet er funksjonen mindre definert enn for resten av variantene som allerede er beskrevet.

Sammendrag

Som du kanskje har sett, kommer immunglobuliner i ulike former (isotyper) og arrangementer morfologiske, men alle har en veldig klar funksjon: å beskytte kroppen mot mulige infeksjoner og patogener. Fra virus til morfologisk mer komplekse parasitter (som helminths), immunglobuliner er i stand til å gjenkjenne dem, aktivere resten av immuncellene, merk dem basert på overflateantigener og, etter den relevante kaskadereaksjonen, fjerne dem.

Oppsummert er immunglobuliner proteiner som skilles ut av B-lymfocytter og plasmaceller som respons på et antigen som har infiltrert vertens kropp. Fra immunresponser til allergiske reaksjoner har antistoffer en rekke beskyttende funksjoner.