Immunoglobuliny: czym są, rodzaje, cechy i funkcje

Według Global Study of the Burden of Disease, 95% światowej populacji ma pewne problemy zdrowotne, przynajmniej w grupie badanej w latach 1990–2013. Nie jest to zaskakujące, ponieważ 15% światowej biomasy w postaci węgla stanowią bakterie (70 gigatony), niektóre z nich są korzystne dla ludzi, inne dla gości, a jeszcze inne bezpośrednio patogeny.

Oprócz bakterii istnieją tysiące martwych czynników zakaźnych w postaci wirusów, które mutują w szaleńczym tempie i ewoluują, aby obejść długotrwałą odporność organizmów. Rywalizacja człowieka z patogenami to prawdziwy wyścig zbrojeń: kiedy pojawia się reakcja specyficzne dla patogenu, oczekuje się, że ostatecznie zmutuje, aby przestać być rozpoznawany przez limfocyty i inne ciała konkretny.

Z tego powodu kampanie szczepień przeciwko grypie odbywają się co roku, podczas gdy inne szczepionki zapewniają dożywotnią odporność na dany patogen. W zależności od szybkości mutacji i zdolności adaptacyjnych organizmu, szanse na infekcję mogą z czasem wzrastać lub zmniejszać się. Na podstawie tych ciekawych przesłanek powiemy Ci wszystko, o czym musisz wiedzieć

immunoglobuliny.

• Powiązany artykuł: „Układ odpornościowy: co to jest, części, funkcje i cechy”

Czym są immunoglobuliny?

Według National Cancer Institute (NIH) immunoglobulina lub przeciwciało to białko wytwarzane przez komórki plazmatyczne (rodzaje białych krwinek) w odpowiedzi na obecność antygenu, substancja, która powoduje aktywację układu odpornościowego człowieka, gdy zostanie rozpoznana jako zagrożenie. Kluczem do zrozumienia odporności jest diada przeciwciało (Ig) – antygen (Ag) lub to samo Ig-Ag.

Każda immunoglobulina wiąże się z pojedynczym antygenem, pozwalając wyspecjalizowanym zabijającym komórkom odpornościowym (takim jak makrofagi) skuteczniej rozpoznawać i pochłaniać patogen, ale niektóre z nich mogą również bezpośrednio niszczyć antygen. Każde przeciwciało ma wyspecjalizowane miejsce wiązania paratopu lub antygenu, które jest specyficzne dla epitopu samego antygenu. Innymi słowy, każdy kompleks Ig-Ag obejmuje niezbywalny zamek i klucz.

Najbardziej oczywistym zastosowaniem immunoglobulin w całym społeczeństwie jest bez wątpienia opracowanie szczepionek. Kiedy osłabiony wirus lub bakteria zostanie wprowadzony do organizmu (lub jego części, która promuje odpowiedź) immunologiczna), proliferacja limfocytów i uwalnianie swoistych immunoglobulin dla wspomnianego antygen. A) Tak, organizm „uczy się”, jakim jest niebezpieczny drobnoustrój, zawsze na podstawie bezpieczeństwa wcześniejszej inaktywacji chorobotwórczej.

Szacuje się, że dzięki temu bezpiecznemu mechanizmowi szczepień w ciągu ostatnich 20 lat na całym świecie uratowano ponad 37 milionów istnień ludzkich, zwłaszcza dzieci. Wyraźnym tego przykładem jest ospa: w XVIII wieku z powodu tej choroby umierało 400 000 osób rocznie, co skutkuje śmiertelnością na tego agenta prawie 30%. Dzięki szczepieniom ostatni przypadek ospy został zdiagnozowany w 1977 roku, a Światowa Organizacja Zdrowia ogłosiła świat wolny od patogenu w latach 80. XX wieku. Niewątpliwie wiedza o immunoglobulinach pozwoliła nam uwolnić się jako gatunek epidemiologicznego spustoszenia.

Struktura tych białek

Immunoglobuliny mają typowy kształt „Y”, składający się z dwóch różnych połówek.. Musisz wyraźnie wyobrazić sobie tę konformację w swoim umyśle, zanim przejdziesz dalej, ponieważ będziemy polegać na tym wzorze, aby opisać ogólną konformację przeciwciał.

Jak wszystkie białka, immunoglobulina ma aminokwas jako jednostkę podstawową, każda z podjednostek, która połączona wiązaniami peptydowymi daje początek peptydom (mniej niż 10 aminokwasów), polipeptydy (ponad 10) i białka (wiele połączonych aminokwasów). W tym przypadku standardowa immunoglobulina składa się z 4 jednostek polipeptydowych: dwóch równych łańcuchów ciężkich (ciężkich, podstawa i rozszczepienie „Y”) oraz 2 łańcuchy lekkie identyczne ze sobą (Light, każdy z bocznych końców gałęzi "T").

Każdy region „H” składa się z regionu zmiennego (VH) i 3-4 regionów stałych (CH1, CH2, CH3 itd.). Z drugiej strony, łańcuchy lekkie „L” składają się z regionu zmiennego (VL) i regionu stałego (CL). Wszystko to może wydawać się bardzo mylące, ale wystarczy trzymać się następującej koncepcji: końce ciężkich łańcuchów (H) i światło (L) są zmienne, podczas gdy ogólna konformacja „Y” jest stała między immunoglobulinami tego samego rodzaj.

Kształt „Y” jest typowym, ale nie jedynym, prezentowanym na zajęciach z biologii i immunologii. Ta forma monomeryczna obejmuje immunoglobuliny D, E i G, podczas gdy Ig A jest dimerem, a Ig M jest pentamerem. Jak możesz sobie wyobrazić te anatomiczne zmiany implikują również wyraźną zmienność funkcjonalności.

• Możesz być zainteresowany: „4 rodzaje patogenów (i ich cechy)”

Rodzaje immunoglobulin

Opuszczamy las molekularny, by powrócić do nieco bardziej ogólnych tematów, tym razem różnych funkcji immunoglobulin zgodnie z ich przeznaczeniem. Opisujemy je pokrótce.

1. Immunoglobulina A

Znajduje się w śluzówce dróg oddechowych, układu moczowo-płciowego i światła przewodu pokarmowego, oprócz śliny, łez i mleka matki. Co ciekawe, we krwi występuje w postaci monomerycznej (jak opisana powyżej „Y”), ale w błonie śluzowej jej układ jest dimeryczny.

Ze względu na bliskość jedynych otwartych układów w ludzkim ciele (wydzielniczy, oddechowy i pokarmowy), te immunoglobuliny jako pierwsze wchodzą w kontakt z wirusami atakującymi jamę ustno-gardłową i innymi drobnoustrojami jelitowymi.

2. Immunoglobulina G

Ta immunoglobulina jest tą, która jest najbardziej reprezentowana we krwi, płyn mózgowo-rdzeniowy i płyn otrzewnowy (z jamy brzusznej). Stanowi 80% wszystkich immunoglobulin, więc bez wątpienia jest dominująca.

Ponadto należy zauważyć, że istnieją 4 podwarianty tego typu immunoglobuliny, od IgG1 do IgG4. Każdy z nich ma szczególne umiejętności na określonym froncie, wykrywając antygeny i toksyny z różnych mikroorganizmów.

3. Immunoglobulina M

Wyraża się na powierzchni limfocytów B, głównych efektorów odpowiedzi humoralnej adaptacyjnego układu odpornościowego.

Stanowią reakcję awaryjną na infekcję, ponieważ eliminują patogeny we wczesnych stadiach dopóki układ odpornościowy nie zsyntetyzuje wystarczającej ilości s-typów IgG. Stanowią 6% immunoglobulin krążących w ludzkim krwiobiegu i są obecne w: zdecydowanej większości zwierząt, stąd uważa się je za najstarsze przeciwciała w historii ewolucji w kręgowce.

4. Immunoglobulina E

Przeciwciało, które jest klinicznie związane ze stanami alergicznymi. Normalnie ta immunoglobulina występuje w niewielkich ilościach krążących we krwi, ale gwałtownie wzrasta, gdy organizm jest wystawiony na działanie alergenu, czyli nieszkodliwa substancja wywołująca nieuzasadnioną reakcję w układzie odpornościowym jednostki. Wyraża się go również w nietypowych ilościach w infekcjach pasożytniczych.

5. Immunoglobulina D

Jest to jedna z immunoglobulin, której ekspresja jest najmniejsza, ale nie mniej ważna. Stanowi tylko 1% wszystkich immunoglobulin w organizmie i Jest największym składnikiem powierzchni wielu limfocytów typu B w fazie dojrzewania. Ze względu na jego rzadkość jego funkcja jest mniej zdefiniowana niż w przypadku pozostałych opisanych już wariantów.

Streszczenie

Jak zapewne zauważyłeś, immunoglobuliny występują w różnych formach (izotypach) i układach morfologiczne, ale wszystkie mają bardzo jasną funkcję: chronić organizm przed możliwymi infekcjami i patogeny. Od wirusów po bardziej złożone morfologicznie pasożyty (takie jak robaki), immunoglobuliny są w stanie je rozpoznać, aktywować pozostałe komórki odpornościowe oznaczyć je na podstawie ich antygenów powierzchniowych i po odpowiedniej reakcji kaskadowej, Usuń ich.

Podsumowując, immunoglobuliny to białka wydzielane przez limfocyty B i komórki plazmatyczne w odpowiedzi na antygen, który przeniknął do organizmu gospodarza. Od odpowiedzi immunologicznych po reakcje alergiczne, przeciwciała pełnią różne funkcje ochronne.