Diferitele TIPURI DE ENZIME acolo - REZUMAT + VIDEO!

enzime Ei sunt tip de proteine foarte important, atât în ​​viața noastră, cât și în industrie, medicină etc. Acest lucru se datorează faptului că funcția sa este aceea de catalizator chimic, adică facilitează să aibă loc diferite reacții. În funcție de reacțiile pe care le facilitează, enzimele pot fi clasificate în șase grupe principale.

În această lecție de la un PROFESOR ne vom uita la tipuri de enzime pe care le putem găsi. Dacă doriți să aflați mai multe despre enzime, continuați să citiți!

Index

1. I: enzime oxidoreductaza
2. II: enzime transferază
3. III: enzime hidrolazice
4. IV: enzime liasa
5. V: enzime izomerazice
6. VI: enzime ligazice

enzime oxidoreductaza Acestea sunt unul dintre tipurile de enzime despre care vom învăța. Acestea sunt cele care se ocupă de catalizarea sau facilitarea reacțiilor redox sau redox. Adică acestea enzime ai grijă de transfer de hidrogen (H) sau electron (e-) de la un substrat la altul.

Câteva exemple de enzime oxidoreductază sunt succinat dehidrogenază, peroxidază sau citocrom c oxidază. Enzimele oxidoreductazei au o

Enzime de tip transferază catalizează sau facilitează transferul unei grupări chimice (altul decât hidrogenul) de la un substrat la altul. În mod normal, acestea sunt enzime însărcinate cu transferul unei molecule sau grupuri de molecule către alta, anumite grupe chimice funcționale.

În acest fel, transferazele permit formarea unor molecule biologice mari și complexe, care nu ar putea în condiții compatibile cu menținerea vieții, fie din cauza vitezei sale, fie din cauza altor condiții, cum ar fi concentrația altor grupuri necesare reacției.

Există multe exemple de tipuri de enzime transferaze, dar unul deosebit de important în cazul mamiferelor este acetatul-CoA transferaza, o enzimă cheie în buna funcționare a ciclului krebs, un set de reacții biochimice care ne oferă multă energie rapid și eficient. Alte exemple de enzime transferaze sunt glucokinazele, hexokinazele, kinazele, fosfotransferazele sau transminazele.

Imagine: Site-uri Google

enzime tip hidrolază sunt acelea responsabil pentru ruperea legăturilor. Pentru a sparge legăturile dintre molecule, hidrolaza efectuează o reacție numită hidrolizare, adică folosește molecule de apă pentru a facilita ruperea unei legături chimice. Hidrolizarea are ca rezultat, de obicei, producerea a două molecule mai mici și mai simple dintr-o moleculă mai mare, chimic complexă.

În cadrul tipurilor de enzime hidrolaze putem găsi diferite subgrupuri, în funcție de moleculele pe care acționează și se separă. De exemplu, există lipaze, care acționează asupra lipidelor; peptidaze, care afectează aminoacizii; nucleotidazele, care acționează asupra nucleotidelor; esteraze, care hidrolizează esteri.

Enzimele hidrolazei sunt mai ales important în timpul digestiei. Absența sau cantitatea mai mică de lactază, o enzimă responsabilă de separarea moleculelor de zahăr care alcătuiesc laptele, provoacă intoleranțe sau alergii la lactoză.

Continuăm să cunoaștem diferitele tipuri de enzime pentru a vorbi despre tipul liasa sunt, la fel ca cele anterioare, acestea sunt responsabil pentru ruperea legăturilor. Diferența dintre liazele și hidrolazele este foarte simplă: liasele nu au nevoie de molecule de apă pentru a-și îndeplini funcția, în timp ce hidrolazele o fac. Mai mult, în condițiile potrivite, liasele pot reacționa invers și forma legături în loc să le rupă.

Funcția de rupere a legăturii este foarte importantă pentru supraviețuire. Unul dintre cele mai prezente exemple în toate ființele vii este utilizarea energiei stocate în legături chimice, ca în cazul moleculei ATP. ATP este o moleculă cu mai multe legături care sunt foarte bogate în energie, care, atunci când sunt separate într-un mod controlat, furnizează energie care poate fi utilizată de ființa vie în care este produsă.

Un alt exemplu de enzime liasa sunt sintazele, dehidratazele, aldolazele, acetacetatul decarboxilaza etc. Lyazele sunt adesea utilizate în practica clinică de laborator pentru diagnosticarea bolilor: niveluri prea mari sau nivelurile scăzute ale unei anumite enzime ne pot oferi indicii despre eșecul anumitor organe sau procese biochimice care nu funcționează normal.

Imagine: Slideshare

Izomerazele sunt acele enzime a căror funcție este de a modificați forma aceleiași molecule. Adică, în acest caz atomii care alcătuiesc molecula sunt aceiași, nu este nevoie să eliminați sau să adăugați părți la moleculă, dar sunt rearanjați în alt mod pentru a forma o altă moleculă.

Aceste molecule, care au aceeași compoziție, dar un aranjament tridimensional diferit al atomilor lor, sunt cunoscute sub numele de izomeri. Izomerii sunt permutații sau variații structurale ale aceleiași molecule. Să ne imaginăm o proteină formată din 3 blocuri diferite: A, B și C. Dacă o izomerază ar acționa, ar putea genera o altă moleculă, C-B-A, care ar fi un izomer al moleculei A-B-C.

Exemple de enzime izomerazice sunt fosfotrioză izomerază, fosfoglucoză izomerază, izomeraze cis-trans, epimeraze sau mutaze.

Ultimul tip de enzimă este cel al ligazelor. Ligaazele sunt enzimele responsabile se unesc sau se leagă molecule prin legături covalente. Utilitatea sa este enormă, de exemplu, în copierea și repararea ADN-ului. În mod normal, ADN-ul poate suferi pauze care pot provoca daune grave funcționării celulei.

Ligasele ADN, un tip de ligază care este responsabil pentru leagă moleculele de ADN; această enzimă este capabilă repara pauzele care au avut loc între aceste corzi. Dar aceasta nu este singura, în natură există multe tipuri și subtipuri diferite de ligase: carboxilaze, piruvat carboxilaze, sintetaze, ADN-sintetaze etc.

Dacă doriți să citiți mai multe articole similare cu Tipuri de enzime, vă recomandăm să introduceți categoria noastră de biologie.

• Universitatea Țării Bascilor (s.f) Clasificarea enzimelor. Recuperat din: http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz13.htm
• Jaeger KE, Eggert T (august 2004). „Biocataliză enantioselectivă optimizată prin evoluție direcționată”. Opinia curentă în biotehnologie. 15 (4): 305–13. doi: 10.1016 / j.copbio.2004.06.007. PMID 15358000.
• Berg, J. M., Tymoczko, J. L., Stryer, L. (2002). Enzime: concepte de bază și cinetică.