Immunglobuliner: vad är de, typer, egenskaper och funktioner

Enligt Global Study of the Burden of Disease har 95 % av världens befolkning vissa hälsoproblem, åtminstone i urvalsgruppen som analyserades mellan 1990 och 2013. Detta är inte förvånande, eftersom 15 % av världens biomassa i form av kol består av bakterier (70 gigaton), några av dem är till nytta för människor, andra för matgäster och andra direkt patogener.

Utöver bakterier finns det tusentals icke-levande smittämnen i form av virus, som muterar i en rasande takt och utvecklas för att kringgå organismers långsiktiga immunitet. Människans konkurrens med patogener är en veritabel kapprustning: när ett svar utvecklas specifik för en patogen, förväntas det att den slutar mutera för att sluta kännas igen av lymfocyter och andra kroppar specifik.

Av denna anledning är influensavaccinationskampanjer årliga, medan andra vacciner ger livslång immunitet mot en given patogen. Beroende på organismens mutationshastighet och anpassningsförmåga kan risken för infektion öka eller minska med tiden. Utifrån dessa intressanta premisser berättar vi allt du behöver veta om immunoglobuliner.

• Relaterad artikel: "Immunsystem: vad är det, delar, funktioner och egenskaper"

Vad är immunglobuliner?

Enligt National Cancer Institute (NIH) är ett immunglobulin eller antikropp ett protein tillverkat av plasmaceller (typer av vita blodkroppar) som svar på närvaron av ett antigen, ett ämne som får det mänskliga immunsystemet att aktiveras, när det upptäcks som ett hot. Nyckeln till att förstå immunitet är baserad på antikropp (Ig) - antigen (Ag) dyad eller vad som är samma, Ig-Ag.

Varje immunglobulin binder till ett enda antigen, vilket gör att specialiserade dödande immunceller (som makrofager) mer effektivt kan känna igen och uppsluka patogenen, men några av dem kan också förstöra antigenet direkt. Varje antikropp har en specialiserad paratop eller antigenbindningsställe, som är specifik för epitopen av själva antigenet. Med andra ord, varje Ig-Ag-komplex innefattar ett icke-överlåtbart lås och nyckel.

Den tydligaste användbarheten av immunglobuliner i det allmänna samhället är utan tvekan utvecklingen av vacciner. När ett försvagat virus eller en försvagad bakterie introduceras i kroppen (eller en del av den som främjar ett svar immun), spridningen av lymfocyter och frisättningen av specifika immunglobuliner för nämnda antigen. A) Ja, kroppen "lär sig" vilken som är den farliga mikroorganismen, alltid från säkerheten för en tidigare patogen inaktivering.

Tack vare denna säkra immuniseringsmekanism uppskattas det att mer än 37 miljoner liv har räddats runt om i världen under de senaste 20 åren, särskilt hos barn. Ett tydligt exempel på detta är smittkoppor: på 1700-talet dog 400 000 människor årligen av denna sjukdom, vilket resulterade i en dödlighet av medlet på nästan 30%. Tack vare vaccination diagnostiserades det sista fallet av smittkoppor 1977 och WHO förklarade världen fri från patogenen på 1980-talet. Utan tvekan har kunskapen om immunglobuliner tillåtit oss att befria oss som en art av epidemiologiska härjningar.

Strukturen hos dessa proteiner

Immunglobuliner har en typisk "Y"-form, som består av två olika halvor.. Du måste föreställa dig denna konformation tydligt i ditt sinne innan du fortsätter, eftersom vi kommer att förlita oss på detta mönster för att beskriva den allmänna konformationen av antikroppar.

Som allt protein, ett immunglobulin har aminosyran som basalenhet, var och en av subenheterna som, sammanfogade av peptidbindningar, ger upphov till peptider (mindre än 10 aminosyror), polypeptider (mer än 10) och proteiner (många sammanlänkade aminosyror). I detta fall är standardimmunoglobulinet sammansatt av 4 polypeptidenheter: två lika tunga kedjor (Tung, i bas och klyvning av "Y") och 2 lätta kedjor identiska med varandra (Lätt, var och en av de laterala spetsarna på grenarna på "Y").

Varje "H"-region är sammansatt av en variabel region (VH) och 3-4 konstanta regioner (CH1, CH2, CH3, etc.). Å andra sidan består "L" lätta kedjor av en variabel region (VL) och en konstant region (CL). Allt detta kan låta väldigt förvirrande, men du behöver bara hålla fast vid följande koncept: ändarna på de tunga kedjorna (H) och ljus (L) är variabla, medan den allmänna konformationen av "Y" är konstant mellan immunglobuliner av samma typ.

"Y"-formen är den typiska som visas i biologi- och immunologiklasser, men inte den enda. Denna monomera form omfattar immunglobuliner D, E och G, medan Ig A är en dimer och Ig M är en pentamer. Som du kan föreställa dig dessa anatomiska förändringar innebär också en tydlig variation i funktionalitet.

• Du kanske är intresserad av: "De fyra typerna av patogener (och deras egenskaper)"

Typerna av immunglobuliner

Vi lämnar molekylskogen för att återgå till lite mer allmänna teman, denna gång immunglobulinernas olika funktioner enligt deras beteckning. Vi beskriver dem kortfattat.

1. Immunglobulin A

Det finns i slemhinnorna i luftvägarna, urogenitala kanalen och lumen i matsmältningssystemet, förutom saliv, tårar och bröstmjölk. Märkligt nog, i blod finns det i en monomer form (som "Y" som beskrivs ovan), men i slemhinnan är dess arrangemang dimerisk.

På grund av sin närhet till de enda öppna systemen i människokroppen (utsöndring, andningsorgan och matsmältningsorgan), dessa immunglobuliner är de första som kommer i kontakt med virus som invaderar munhålan och andra tarmmikroorganismer.

2. Immunoglobulin G

Detta immunglobulin är det som är mest representerat i blodet, den cerebrospinalvätska och peritonealvätska (från bukhålan). Utgör 80 % av totala immunglobuliner, så utan tvekan är det den dominerande.

Vidare bör det noteras att det finns 4 subvarianter av denna typ av immunglobulin, från IgG 1 till IgG4. Var och en av dem är särskilt skickliga på en specifik front, detekterar antigener och toxiner från olika mikroorganismer.

3. Immunoglobulin M

Det uttrycks på ytan av B-lymfocyter, de huvudsakliga effektorerna av det adaptiva immunsystemets humorala respons.

De är beredskapssvaret på en infektion, eftersom de eliminerar patogener i tidiga skeden tills immunsystemet syntetiserar tillräckligt med IgG-typ. De utgör 6% av cirkulerande immunglobuliner i människans blodomlopp och finns i en stor majoritet av djuren, därför anses de vara de äldsta antikropparna i evolutionens historia i ryggradsdjur.

4. Immunoglobulin E

Antikroppen som är kliniskt relaterad till allergiska tillstånd. Normalt är detta immunglobulin finns i små mängder som cirkulerar i blodet, men ökar dramatiskt när kroppen utsätts för ett allergen, eller vad som är samma sak, ett ofarligt ämne som orsakar en omotiverad reaktion i individens immunförsvar. Det uttrycks också i atypiska mängder vid parasitinfektioner.

5. Immunoglobulin D

Detta är ett av de immunglobuliner som uttrycks minst, men inte mindre viktigt för det. Det representerar bara 1% av de totala immunglobulinerna i kroppen och Det är den största komponenten på ytan av många typ B-lymfocyter i deras mognadsstadium. På grund av dess knapphet är dess funktion mindre definierad än den för resten av de varianter som redan beskrivits.

Sammanfattning

Som du kanske har sett kommer immunglobuliner i olika former (isotyper) och arrangemang morfologiska, men alla har en mycket tydlig funktion: att skydda kroppen från eventuella infektioner och patogener. Från virus till morfologiskt mer komplexa parasiter (som helminter), immunglobuliner kan känna igen dem, aktivera resten av immuncellerna, markera dem baserat på deras ytantigener och, efter den relevanta kaskadreaktionen, ta bort dem.

Sammanfattningsvis är immunglobuliner proteiner som utsöndras av B-lymfocyter och plasmaceller som svar på ett antigen som har infiltrerat värdens kropp. Från immunsvar till allergiska reaktioner har antikroppar en mängd olika skyddande funktioner.