Collagene: cos'è, tipologie e caratteristiche
Gli esseri viventi sono costituiti da molte sostanze chimiche diverse (tra 25 e 30), ma il 96% della massa della maggior parte delle cellule è costituito dai seguenti bioelementi essenziali: carbonio (C), idrogeno (H), ossigeno (O), zolfo (S), azoto (N) e fosforo (P), che sono molto più abbondanti nella materia organica vivente che negli altri elementi della crosta terra.
Le proteine, macromolecole formate da catene lineari di amminoacidi, sono alla base di tutti i tessuti viventi., poiché rappresentano l'80% del protoplasma cellulare disidratato e il 50% del peso secco di tutte le associazioni tissutali del corpo. I geni, racchiusi nel nucleo sotto forma di cromosomi, codificano attraverso sequenze di acidi nucleici la sintesi di specifiche proteine. Grazie ai meccanismi di trascrizione e traduzione, il codice genetico diventa gli elementi funzionali che modellano il nostro corpo.
Sono stati identificati circa 500 tipi di aminoacidi, ma solo 20 fanno parte delle proteine dell'organismo umano, cioè sono codificati a livello genetico. In ogni caso, il numero di amminoacidi legati, l'ordine in cui ciascuno di essi è disposto, la conformazione delle catene e dei gruppi protesici (non proteici) forniscono un'incomprensibile varietà di proteine in una sola un organismo. Oggi vi raccontiamo tutto su uno dei più importanti:
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Cos'è il collagene?
Il collagene lo è la proteina fibrosa più abbondante nella matrice extracellulare e nel tessuto connettivo. È uno dei componenti principali della pelle e delle ossa e copre quindi circa il 25% della massa proteica dell'organismo umano. Si trova anche nei tendini, legamenti e cartilagine. A seconda del grado di mineralizzazione, il collagene può essere rigido, malleabile o una via di mezzo.
Il collagene è una proteina e, quindi, è costituito da amminoacidi. Gli amminoacidi sono le subunità proteiche di base unite da legami peptidici: quando associare da 2 a 10 il composto è detto peptide, da 10 a 50 è un polipeptide e da 50 è un proteina. Il codice genetico è universale, il che significa che l'informazione che codifica il posizionamento di un amminoacido durante l'assemblaggio di una proteina è la stessa in tutti gli esseri viventi.
In generale, questa particolarissima proteina si presenta sotto forma di una tripla elica, composta da due catene polipeptidiche identiche α1 e una leggermente diversa da esse (α2). Il motivo ripetuto più comune del collagene è il seguente:
Glicina-prolina-X // glicina-X-idrossiprolina
Va notato che "X" è qualsiasi amminoacido che non sia uno dei 3 citati. A causa di questa conformazione, il collagene è ricco di aminoacidi glicina, prolina e idrossiprolina. Soprattutto, quest'ultimo aminoacido lo differenzia dal resto degli elementi proteici, poiché non è normale che una proteina abbia così tanta idrossiprolina nel suo scheletro polipeptidico. Ad esempio, il collagene umano contiene 329 unità di glicina, 126 prolina e 95 unità di idrossiprolina per 1.000 residui di aminoacidi.
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Tipi di collagene
Abbiamo parlato del collagene come di una proteina unica e invariabile, ma nulla potrebbe essere più lontano dalla verità. A seconda del tipo di catene che presentano, della loro disposizione, della loro localizzazione e dell'interrelazione con altri elementi, si possono rilevare vari tipi di collagene.. Tra questi, segnaliamo i seguenti:
- Collagene di tipo I, catene α1, α1, α2(I): forma il 90% del collagene corporeo. Si trova nella pelle, nelle ossa, nei tendini, nei legamenti, nella dentina e nella cornea.
- Collagene di tipo II, catene [α1(II)]3: si trova nella cartilagine ialina, nell'umor vitreo e nella notocorda, il cordone cartilagineo dei cordati, che si sviluppa nella colonna vertebrale nell'uomo.
- Collagene di tipo III, catene [α1(III)]3: localizzate nella pelle, nei vasi sanguigni e come parte dei tessuti degli organi interni.
- Collagene di tipo V, catene α1, α1, α2-α3(V): pelle, ossa, placenta e membrana fetale.
- Collagene di tipo X, catene [α1(X)]3: mentre quelle finora citate si presentano sotto forma di fibre, questa forma reticoli esagonali. Fa parte dell'osso in costruzione.
- Collagene XIV, catene α1(XIV)3: si trova associato alle fibre, in particolare nella pelle, nella cornea e nella cartilagine articolare.
Potremmo continuare a citare esempi, visto che lasciamo all'oscuro i collageni IV, VI, VII, VIII, IX, XI, XII e altri, visto che sono in tutto 22. In ogni caso, l'idea è chiara: questa proteina È costituito da diversi tipi di catene e, a seconda della loro disposizione (fibre, reticoli, reticoli esagonali, associati a fibre o transmembrana), si possono contare diversi tipi di collagene., con diverse funzionalità.
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generalità comuni
Può creare molta confusione incorrere in una terminologia così specifica, poiché è facile perdersi tra catene, polipeptidi e zone di sintesi. Per questo raccogliamo una serie di idee di base in relazione al collagene nel seguente elenco:
- Tutti i tipi di collagene presentano il motivo ripetuto glicina-prolina-X e sono composti da 3 catene interconnesse, con caratteristiche differenti in ciascun caso.
- I vari tipi di collagene differiscono principalmente per la loro capacità di formare fibre, reti o per lo scopo di fungere da punti di connessione tra di loro.
- La maggior parte del collagene nel corpo è organizzato sotto forma di fibre e rientra nella categoria del collagene di tipo I.
- Il collagene non viene sintetizzato direttamente, poiché è concepito sotto forma di procollagene, per poi subire un processo di glicosilazione e dare origine alla tripla elica.
- Il collagene fibroso ha esigenze morfologiche molto specifiche ed è quindi suscettibile di mutazioni. Questo può tradursi in vari quadri clinici.
Qual è la funzione del collagene?
Il collagene sei tuUna delle parti principali del tessuto connettivo, poiché è sintetizzato e secreto dai fibroblasti, molto abbondanti in queste associazioni tissutali. Come indica il nome (connettivo, connessione), il collagene e il resto dei corpi cellulari associati a questi tessuti Hanno lo scopo di collegare le strutture del corpo e tenerle insieme, dando così origine alla forma tridimensionale del corpo. umano.
collagene Ha un'elevata resistenza alla trazione, che lo rende un ottimo candidato per formare parte di fascia, cartilagine, legamenti, pelle, tendini e ossa.. Inoltre, insieme a cheratina ed elastina, è la causa della plasticità e deformabilità della pelle. Oltre al tipo I, il collagene XVII è un altro dei più importanti, poiché è il punto di giunzione tra il derma e l'epidermide.
Inoltre, va notato che il collagene ci accompagna oltre il sistema locomotore e la pelle, in quanto fa parte anche strutture chiave durante lo sviluppo fetale, vasi sanguigni, dischi intervertebrali e persino il cornea. Senza andare oltre, lo stroma, la parte più spessa della cornea oculare, è costituito da circa 200 fibre di collagene interconnesse. Senza questa proteina, vedere correttamente sarebbe impossibile.
Per tutti questi motivi, non sorprende che molte delle mutazioni associate ai geni codificanti il collagene provochino gravi patologie. Inoltre, poiché le mutazioni a filamento singolo possono influenzare le fibre di collagene sane, queste mutazioni sono considerate dominanti (sono espresse anche se una delle due copie del gene è furia). Spondilite anchilosante, dermatomiosite, sclerodermia, artrite psoriasica e molte altre malattie sono associate al collagene in un modo o nell'altro.
Riepilogo
In sintesi, il collagene è un tipo di proteina che può assumere fino a 22 forme diverse, a seconda delle catene che lo compongono, l'ordine degli amminoacidi, il rapporto con il resto degli elementi cellulari e il posto di posizione. Sebbene fino a 9 fibre di collagene su 10 siano di tipo I, svolgono tutte un ruolo essenziale nel benessere a lungo termine.
Inoltre, il collagene fa parte della pelle, quindi è spesso associato a prodotti antietà e creme ringiovanenti. L'invecchiamento, il fumo, l'esposizione alle radiazioni ultraviolette e altri eventi possono ridurre la produzione di collagene e degradare quello esistente, che dà origine alle rughe e al tipico aspetto durante la senescenza.