번역 후 변형: 그것들은 무엇이며 질병과 어떻게 관련되어 있습니까?

단백질은 생명의 거대 분자입니다. 그들은 전체 세포의 탈수 된 원형질의 80 %를 차지하고 건조 중량의 약 50 %를 형성합니다. 우리의 모든 조직은 조직 성장, 생합성 및 복구에 전적으로 의존합니다.

아미노산은 단백질의 기본 단위입니다. 연속적인 펩티드 결합을 통해 이러한 분자가 생물학 수업에서 알 수 있는 단백질 사슬을 생성하기 때문입니다. 아미노산은 탄소(C), 산소(O), 질소(N) 및 수소(H)로 구성되며, 지구 세포 질량의 96%를 구성하는 5가지 생체 요소 중 4가지입니다. 아이디어를 제공하자면 지구에는 550기가톤의 유기 탄소가 있으며 그 중 80%는 우리를 둘러싸고 있는 식물에서 나옵니다.

세포 내에서 단백질 합성 과정은 DNA, RNA, 효소 및 조립 사슬 간의 복잡한 춤입니다. 이번 기회에, 번역 후 변형에 특히 중점을 둔 세포 수준에서 단백질 형성에 대한 일반적인 브러시 스트로크를 알려 드리겠습니다..

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세포에서 단백질 합성의 기초

우선, 우리는 어떤 기초를 세워야 합니다. 인간은 핵(미토콘드리아 DNA는 세지 않음) 내에 유전 정보를 가지고 있으며, 여기에는 유전자라고 하는 단백질 또는 RNA에 대한 코딩 서열이 있습니다. 인간 게놈 프로젝트 덕분에 우리는 우리 종에 약 20,000-25,000개의 코딩 유전자가 있다는 것을 알고 있습니다. 이는 우리 몸 전체 DNA의 1.5%에 불과합니다..

DNA는 질소 염기에 따라 아데닌(A), 구아닌(G), 시토신(C), 티민(T)의 4가지 유형의 뉴클레오타이드로 구성됩니다. 각 아미노산은 "코돈"으로 알려진 3중 뉴클레오티드에 의해 암호화됩니다. 우리는 당신에게 몇 가지 삼중항의 예를 제공합니다:

GCU, GCC, GCA, GCG

이 모든 삼중항 또는 코돈은 아미노산 알라닌을 암호화합니다.. 어쨌든 이들은 유전자에서 직접 오는 것이 아니라 핵 DNA의 전사에서 얻은 RNA 단편입니다. 유전학에 대해 알고 있다면 코돈 중 하나에 RNA의 티민(T) 유사체인 우라실(U)이 있다는 것을 알아차렸을 것입니다.

그래서, 전사 과정에서 유전자에 존재하는 정보로부터 전령 RNA가 형성되고 핵 외부로 이동하여 세포의 세포질에 위치한 리보솜으로 이동합니다.. 여기에서 리보솜은 다른 코돈을 "읽고" 이들을 아미노산 사슬로 "번역"하며, 이 코돈은 전달 RNA에 의해 하나씩 운반됩니다. 한 가지 예를 더 드리겠습니다.

GCU-UUU-UCA-CGU

이 4개의 코돈 각각은 각각 아미노산 알라닌, 페닐알라닌, 세린 및 아르기닌을 암호화합니다. 이 이론적인 예는 테트라펩티드(올리고펩티드)일 것입니다. 일반적인 단백질이 되기 위해서는 이러한 아미노산이 100개 이상 포함되어야 하기 때문입니다. 어쨌든 이 설명은 일반적으로 세포 내에서 단백질을 생성하는 전사 및 번역 과정을 다룹니다.

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번역 후 수정이란 무엇입니까?

번역 후 수정(PTM)은 다음을 참조합니다. 단백질이 리보솜에서 합성된 후 겪는 화학적 변화. 전사 및 번역은 프로펩티드를 생성하며, 이는 궁극적으로 단백질 제제의 진정한 기능을 달성하기 위해 수정되어야 합니다. 이러한 변화는 효소적 또는 비효소적 메커니즘을 통해 발생할 수 있습니다.

가장 일반적인 번역 후 변형 중 하나는 작용기의 추가입니다. 다음 목록에서 이 생화학적 사건의 몇 가지 예를 제공합니다.

• 아실화: 아실 그룹의 추가로 구성됩니다. 이 그룹을 제공하는 화합물을 "아실화 그룹"이라고 합니다. 예를 들어, 아스피린은 아실화 과정에서 나옵니다.
• 인산화: 인산염 그룹의 추가로 구성됩니다. 세포 수준에서 에너지 전달과 관련된 번역 후 변형입니다.
• 메틸화: 메틸 그룹을 추가합니다. DNA 메틸화가 특정 표적 유전자의 전사를 방지하기 때문에 이것은 후생적 과정입니다.
• 수산화: 수산기(OH)의 추가. 예를 들어, 프롤린에 수산기를 첨가하는 것은 생명체에서 콜라겐 형성에 필수적인 단계입니다.
• 니트로화: 니트로 그룹의 추가.

니트로실화, 글리코실화, 당화 또는 프레닐화도 기록되었기 때문에 작용기를 추가하기 위한 더 많은 메커니즘이 있습니다.. 약물 형성에서 생물학적 조직 합성에 이르기까지 이 모든 과정은 어떤 식으로든 우리 종의 생존에 필수적입니다.

우리가 이전에 말했듯이 인간 게놈에는 25,000개의 유전자가 포함되어 있지만 인간 프로테옴에는 우리의 종(세포에서 발현되는 총 단백질)은 약 백만 단백질 단위입니다. 메신저 RNA를 접합하는 것 외에도 번역 후 변형은 인간의 단백질 다양성의 기초입니다, 폴리펩티드의 기능을 완전히 바꾸는 공유 결합을 통해 작은 분자를 추가할 수 있기 때문입니다.

특정 그룹의 추가 외에도 단백질을 함께 연결하는 변형도 있습니다. 이에 대한 예는 표적 단백질에 소형 단백질(작은 유비퀴틴 관련 변형제, SUMO)을 추가하는 수모일화입니다. 단백질 분해 및 핵 국소화는 이 과정의 일부 효과입니다.

또 다른 중요한 추가 번역 후 메커니즘은 유비퀴틴화(ubiquitination)이며, 이는 이름에서 알 수 있듯이 대상 단백질에 유비퀴틴을 추가합니다. 이 과정의 많은 기능 중 하나는 유비퀴틴이 파괴되어야 하는 폴리펩티드에 결합하기 때문에 단백질 재활용을 지시하는 것입니다.

오늘, 약 200개의 다른 번역 후 수정 사항이 감지되었습니다., 세포 기능의 많은 측면에 영향을 미치며 그 중 대사, 신호 전달 및 단백질 안정성 자체와 같은 메커니즘이 있습니다. 번역 후 변형으로 인한 단백질 섹션의 60% 이상이 다음과 관련이 있습니다. 다른 분자와 직접 상호 작용하는 단백질의 영역 또는 동일한 것, 그 중심 유효한.

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번역 후 변형 및 병리학 적 사진

이러한 메커니즘에 대한 지식은 그 자체로 사회의 보물이지만 상황은 훨씬 더 번역 후 수정도 현장에서 유용하다는 것을 발견했을 때 흥미롭습니다. 박사님.

CAAX, 시스테인 (C) - 지방족 잔기 (A) - 지방족 잔기 (A) - 임의의 서열을 갖는 단백질 아미노산(X)은 핵막을 가진 많은 분자의 일부이며 다양한 조절 과정에 필수적이며 또한, 그들은 또한 세포질막(세포의 내부를 제한하는 장벽)의 표면에도 존재합니다. 외부). CAAX 서열은 그것을 나타내는 단백질의 번역 후 변형을 지배하기 때문에 역사적으로 질병의 발병과 연관되어 왔습니다..

인간 질병의 CAAX 단백질 처리: 암에서 조로증까지 문서에서 유럽 위원회가 지적한 바와 같이, 오늘날 단백질을 서열로 처리하는 효소를 암과 조로증의 치료 표적으로 사용하려고 합니다. CAAX. 그 결과는 분자 수준에서 너무 복잡하여 이 공간에서 설명하기 어렵습니다. 질병 연구의 대상으로서 번역 후 변형의 사용은 중요성.

이력서

이 줄에 표시된 모든 데이터 중에서 특히 중요한 것 중 하나를 강조하고 싶습니다. 인간의 게놈에는 약 25,000개의 서로 다른 유전자가 있지만 세포의 프로테옴은 백만 개의 단백질에 달합니다.. 이 수치는 거대 분자에 특이성을 부여하기 위해 기능 그룹을 추가하고 이들 사이에 단백질을 연결하는 번역 후 수정 덕분에 가능합니다.

핵심 아이디어를 유지하기를 원하면 다음과 같습니다. DNA는 핵에서 세포 세포질로 이동하는 메신저 RNA로 전사됩니다. 여기에서 전달 RNA와 리보솜의 도움으로 단백질(코돈 형태의 지침이 들어 있음)으로 번역됩니다. 이 복잡한 과정 후에 프로토펩티드에 최종 기능을 부여하기 위해 번역 후 변형이 발생합니다.

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