Imunoglobulinas: o que são, tipos, características e funções

De acordo com o Estudo Global da Carga de Doença, 95% da população mundial apresenta algum problema de saúde, pelo menos no grupo amostral analisado entre 1990 e 2013. Isso não é surpreendente, uma vez que 15% da biomassa mundial na forma de carbono é composta de bactérias (70 gigatoneladas), alguns deles benéficos para os humanos, outros para jantares e outros diretamente patógenos.

Além das bactérias, existem milhares de agentes infecciosos não vivos na forma de vírus, que sofrem mutações frenéticas e evoluem para contornar a imunidade de longo prazo dos organismos. A competição humana com os patógenos é uma verdadeira corrida armamentista: quando uma resposta se desenvolve específico para um patógeno, espera-se que ele acabe sofrendo mutação para deixar de ser reconhecido por linfócitos e outros corpos específico.

Por esse motivo, as campanhas de vacinação contra influenza são anuais, enquanto outras vacinas fornecem imunidade vitalícia a um determinado patógeno. Dependendo da taxa de mutação e adaptabilidade do organismo, as chances de infecção podem aumentar ou diminuir com o tempo. Com base nessas interessantes premissas, contamos tudo o que você precisa saber sobre

imunoglobulinas.

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O que são imunoglobulinas?

De acordo com o National Cancer Institute (NIH), uma imunoglobulina ou anticorpo é uma proteína produzida por células plasmáticas (tipos de células brancas do sangue) em resposta à presença de um antígeno, uma substância que faz com que o sistema imunológico humano seja ativado, quando é reconhecida como uma ameaça. A chave para entender a imunidade é baseada na díade anticorpo (Ig) - antígeno (Ag) ou o que é o mesmo, Ig-Ag.

Cada imunoglobulina se liga a um único antígeno, permitindo que células do sistema imunológico especializadas (como macrófagos) reconheçam e tragam o patógeno de maneira mais eficaz, mas alguns deles também podem destruir o antígeno diretamente. Cada anticorpo tem um paratopo especializado ou local de ligação ao antígeno, que é específico para o epítopo do próprio antígeno. Em outras palavras, cada complexo Ig-Ag envolve uma fechadura e uma chave intransferíveis.

A utilidade mais clara das imunoglobulinas na sociedade em geral é, sem dúvida, o desenvolvimento de vacinas. Quando um vírus ou bactéria enfraquecido é introduzido no corpo (ou uma seção dele que promove uma resposta imune), a proliferação de linfócitos e a liberação de imunoglobulinas específicas para o referido antígeno. A) Sim, o corpo "aprende" qual é o microrganismo perigoso, sempre com a segurança de uma inativação patogênica anterior.

Graças a este mecanismo de imunização seguro, estima-se que mais de 37 milhões de vidas foram salvas em todo o mundo nos últimos 20 anos, especialmente em crianças. Um exemplo claro disso é a varíola: no século 18, 400.000 pessoas morriam anualmente dessa doença, resultando em uma taxa de mortalidade do agente de quase 30%. Graças à vacinação, o último caso de varíola foi diagnosticado em 1977, e a OMS declarou o mundo livre do patógeno na década de 1980. Sem dúvida, o conhecimento das imunoglobulinas nos permitiu nos libertar como uma espécie de devastação epidemiológica.

Estrutura dessas proteínas

As imunoglobulinas têm uma forma típica de “Y”, composta por duas metades diferentes.. Você deve imaginar essa conformação claramente em sua mente antes de continuar, pois vamos contar com esse padrão para descrever a conformação geral dos anticorpos.

Como todas as proteínas, uma imunoglobulina tem o aminoácido como sua unidade basal, cada uma das subunidades que, unidas por ligações peptídicas, dá origem aos peptídeos (menos de 10 aminoácidos), polipeptídeos (mais de 10) e proteínas (muitos aminoácidos concatenados). Neste caso, a imunoglobulina padrão é composta por 4 unidades polipeptídicas: duas cadeias pesadas iguais (Pesadas, no base e clivagem do "Y") e 2 cadeias leves idênticas entre si (Luz, cada uma das pontas laterais dos ramos do "Y").

Cada região "H" é composta por uma região variável (VH) e 3-4 regiões constantes (CH1, CH2, CH3, etc.). Por outro lado, as cadeias leves "L" são constituídas por uma região variável (VL) e uma região constante (CL). Tudo isso pode parecer muito confuso, mas você só precisa se ater ao seguinte conceito: as pontas das correntes pesadas (H) e luz (L) são variáveis, enquanto a conformação geral de “Y” é constante entre as imunoglobulinas do mesmo modelo.

A forma em “Y” é a típica que se exibe nas aulas de biologia e imunologia, mas não é a única. Esta forma monomérica engloba as imunoglobulinas D, E e G, enquanto Ig A é um dímero e Ig M é um pentâmero. Como você pode imaginar essas mudanças anatômicas também implicam uma clara variabilidade na funcionalidade.

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Os tipos de imunoglobulinas

Saímos da floresta molecular para voltar a temas um pouco mais gerais, desta vez, as diferentes funções das imunoglobulinas de acordo com sua designação. Nós os descrevemos brevemente.

1. Imunoglobulina A

É encontrada nas mucosas do trato respiratório, trato urogenital e lúmen do sistema digestivo, além de saliva, lágrimas e leite materno. Curiosamente, no sangue é encontrado na forma monomérica (como o "Y" descrito acima), mas na mucosa seu arranjo é dimérico.

Devido à sua proximidade com os únicos sistemas abertos dentro do corpo humano (excretor, respiratório e digestivo), essas imunoglobulinas são os primeiros a entrar em contato com vírus que invadem a cavidade orofaríngea e outros microrganismos intestinais.

2. Imunoglobulina G

Esta imunoglobulina é a que está mais representada no sangue, a líquido cefalorraquidiano e líquido peritoneal (da cavidade abdominal). Constitui 80% do total de imunoglobulinas, então sem dúvida é o predominante.

Além disso, deve-se observar que existem 4 subvariantes desse tipo de imunoglobulina, de IgG 1 a IgG4. Cada um deles é especialmente hábil em uma frente específica, detectando antígenos e toxinas de diferentes microrganismos.

3. Imunoglobulina M

É expressa na superfície dos linfócitos B, principais efetores da resposta humoral do sistema imune adaptativo.

Eles são a resposta de contingência a uma infecção, uma vez que eliminam os patógenos nos estágios iniciais até que o sistema imunológico sintetize s do tipo IgG suficientes. Eles constituem 6% das imunoglobulinas circulantes na corrente sanguínea humana e estão presentes no grande maioria dos animais, portanto, são considerados os anticorpos mais antigos da história evolutiva em vertebrados.

4. Imunoglobulina E

Anticorpo que está clinicamente relacionado a condições alérgicas. Normalmente, esta imunoglobulina é encontrado em pequenas quantidades circulando no sangue, mas aumenta dramaticamente quando o corpo é exposto a um alérgeno, ou seja, uma substância inofensiva que causa uma reação injustificada no sistema imunológico do indivíduo. Também é expresso em quantidades atípicas nas infecções parasitárias.

5. Imunoglobulina D

Esta é uma das imunoglobulinas que menos se expressa, mas não menos importante por isso. Representa apenas 1% do total de imunoglobulinas no corpo e É o maior componente da superfície de muitos linfócitos do tipo B em seu estágio de maturação. Devido à sua escassez, sua função é menos definida do que o resto das variantes já descritas.

Resumo

Como você deve ter visto, as imunoglobulinas vêm em várias formas (isotipos) e arranjos morfológicas, mas todas têm uma função muito clara: proteger o corpo de possíveis infecções e patógenos. De vírus a parasitas morfologicamente mais complexos (como helmintos), as imunoglobulinas são capazes de reconhecê-los, ativá-los o resto das células imunológicas, marcá-las com base em seus antígenos de superfície e, após a reação em cascata relevante, Remova eles.

Em resumo, as imunoglobulinas são proteínas secretadas pelos linfócitos B e células plasmáticas em resposta a um antígeno que se infiltrou no corpo do hospedeiro. De respostas imunológicas a reações alérgicas, os anticorpos têm uma variedade de funções protetoras.