Pepsin: vad det är, egenskaper och funktioner

Människan och resten av djuren är öppna system, eftersom vi kräver intag av organiskt material för att få energi. 50% av vår kost består av kolhydrater, 30% fett och 10-15% protein.

Alla dessa makronäringsämnen bryts ner genom hydrolys i små biomolekyler., som passerar plasmamembranet i celler och oxideras i mitokondriell miljö, för att få energi för alla vävnader och reaktioner som är nödvändiga för livet.

Matsmältning, känd som den process genom vilken en mat omvandlas i matsmältningssystemet till en ämne som kroppen assimilerar, är det viktigt att maten omvandlas till energi och värme metabolisk. För detta intas maten genom munnen och utsätts för en rad mekaniska och kemiska förändringar, transporteras till magen, sedan till tarmarna och slutligen matas avfall ut i mediet i form av avföring.

Denna allmänna process beskriver matens passage genom matsmältningssystemet på ett extremt kort sätt, men det kan vara betona att var och en av dessa delar av systemet kännetecknas av en rad kemiska och fysiska reaktioner intressera. Idag berättar vi allt om

pepsin, ett av dessa enzymer som är nödvändiga för att förstå matsmältningen på magsnivån.

• Relaterad artikel: "Matsmältningssystemet: anatomi, delar och funktion"

Vad är pepsin?

Först och främst är det nödvändigt att betona att pepsin är ett endopeptidas, det vill säga ett enzym som bryter ner proteinerna som erhålls i dietintaget till mindre peptider. Dessa typer av enzymatiska molekyler bryter peptidbindningarna mellan aminosyror i proteinkedjan, enligt en serie mycket specifika riktlinjer. Pepsin är inte det enda endopeptidas som ansvarar för matsmältningen, eftersom bland annat trypsin, chymotrypsin, elastas eller termolysin sticker ut i denna grupp.

Trots mångfalden av endopeptidaser i gastrisk miljö anses pepsin vara en av de viktigaste, tillsammans med trypsin och chymotrypsin.. Dessutom är dess verkningsmiljö mycket tydlig och avgränsad: den fungerar som bäst mellan ett pH på 1,5 och 2, de exakta ideala förhållandena i magen. När det väl når delen av tolvfingertarmen (med ett pH på 6) inaktiveras detta enzym och dess funktionalitet upphör (även om det bibehåller sin tredimensionella konformation upp till ett pH på 8).

I vilket fall som helst är det nödvändigt att klargöra att proteinmatsmältningen också fortsätter på tarmnivån, på grund av effekterna av bukspottkörtelnzymer såsom trypsin, chymotrypsin, elastas och karboxypeptidas. Trots dess väsentlighet är pepsin inte nödvändigt för livet: om detta enzym saknas kan andra ta hand om proteinmetabolismen, med mer eller mindre ansträngning.

Nyfiket, den enzymatiska aktiviteten hos pepsin och andra enzymer kan själv bryta ner kroppens egen vävnad om det inte fanns några förebyggande mekanismer tydlig och effektiv. Lyckligtvis utsöndrar slemhinnan i magen en slem-bikarbonatliknande substans, vilket ger magväggen en nästan neutral pH-miljö och inaktiverar pepsin. Själva magen måste skydda sig från den enzymatiska aktiviteten som äger rum i den, kontraintuitiv som den låter.

Syntesen av pepsin

Pepsin syntetiseras i magen, som vi antydde i tidigare rader. I alla fall, magceller (huvudceller i magkörtlarna) utsöndrar inte själva pepsin utan pepsinogen. Denna förening är ett inaktivt zymogen eller proenzym, innehållande 44 "extra" aminosyror, jämfört med det verkliga enzymet.

Hormonet gastrin, utsöndrat av magcellens G-celler, stimulerar utsöndringen av pepsinogen och saltsyra, vilket skapar en mycket sur pH-miljö i kammaren mage. När pepsinogen kommer i kontakt med detta syrakonglomerat genomgår det en autokatalytisk reaktion, där den frigörs från "svansen" av aminosyror som höll den inaktiv. Således, tack vare närvaron av magsyror, omvandlas pepsinogen till dess aktiva variant pepsin och detta kan börja bryta ner proteiner i mindre molekyler.

Dessutom är det nödvändigt att påpeka att pepsinogen syntetiseras tack vare instruktionerna i generna, det vill säga, den kromosomer inuti celler. Hos människor finns det 3 olika gener som kodar för samma form av pepsinogen A: PGA3, PGA4 och PGA5. Alla har riktningarna för syntesen av zymogenen, som sedan transformeras till enzymet genom stimulering av magsyror.

Å andra sidan, vissa föreningar (såsom pepstatin) har förmåga att hämma pepsin i mycket låga koncentrationer. Pepstatin isolerades först i kulturer av actinomycete-svampar, men lite annat är känt om det utöver dess aktivitet som ett proteas.

• Du kanske är intresserad av: "Tabell över aminosyror: funktioner, typer och egenskaper"

Pepsin-funktion

Vid denna tidpunkt är det viktigt att betona det Pepsin är dedikerat till att bryta ner proteiner, men eftersom det består av aminosyror är detta enzym också ett protein i sig. Aminosyror är basenheten för varje protein, eftersom de förenas i specifika ordningar genom peptidbindningar för att ge upphov till peptider (mindre än 10 aminosyror), polypeptider (10 till 50 aminosyror) och proteiner (mer än 50 aminosyror).

För sin del "skär" pepsin proteinkedjan som ska nedbrytas vid nivån av aminosyrorna leucin (leu) fenylalanin (phe), tryptofan (trp) eller tyrosin (tyr), såvida inte en av dem föregås av prolin (proffs). Vi kommer ihåg att det är ett endopeptidas, vilket betyder att det skär "inuti" (mellan aminosyror som inte ingår i den terminala proteinsektionen).

Proteiner utgör bara 10-15% av vår kost (eftersom kolhydrater är den rikaste energikällan), men dessa de står för 50% av torrvikten hos nästan alla biologiska vävnader, eftersom det inte finns någon metabolisk process som inte på något sätt beror på de. Det är därför pepsin och resten av enzymerna som bryter ned proteiner är så viktiga: inte bara för att erhålla energi utan för integrering av aminosyror i biologiska vävnader, såsom muskler och hud.

Pepsins roll i patologier

Liksom alla delar av människokroppen kan pepsin misslyckas eller utföra aktiviteter ibland när det inte är nödvändigt, vilket leder till patologier. I detta fall spelar detta och andra enzymer en viktig roll i utvecklingen av symtom på laryngofaryngeal reflux (LPR) och gastroesofageal reflux (GERD).

En person med en försvagad nedre esofagusfinkter (LES) kan uppleva dessa tillstånd, som livsmedelsbolus blandad med magsaft minskar in i matstrupen om miljön i mage. Detta gör att syror, pepsin och andra enzymer reser bakåt genom matstrupen och till och med når struphuvudet och i värsta fall lungmiljön.

För att ytterligare komplicera saken har LPR-patienter lokal nervkänslighet förändras så att de inte kan reagera med hosta och rales på närvaron av syra i miljön struphuvud. Att vara i sin aktiva form och inte utsöndras, pepsin börjar bryta ner struphuvudet, vilket resulterar i kronisk dysfagi (oförmåga att svälja), en hård röst och upprepad hosta. Ju mer pepsin är i kontakt med struphuvudet, desto värre är skadan.

Återuppta

Som du kanske har sett är pepsin ett mycket intressant enzym på en fysiologisk nivå, eftersom det är självaktiverat av själv med den sura miljön i magen och dess funktionalitet regleras på ett helt pH-beroende sätt miljö. Om pH hålls mellan 1,5 och 2 förblir enzymet i sin aktiva form och gör sitt jobb. När detta värde ändras bibehåller det sin tredimensionella konformation, men bryter inte ner proteiner som det gör i magen.

Tack vare pepsin och många andra biomolekyler av enzymatisk natur kan människor förvandlas proteinerna som vi konsumerar i energi och framför allt i aminosyror som är användbara för bildning och reparation av vävnader. Naturligtvis är det klart för oss att utan vår inre metabolism är vi ingenting.